Содержание

Слайд 2

"Жизнь — это открытые саморегулирующиеся и самовоспроизводящиеся системы совокупностей живых организмов,

"Жизнь — это открытые саморегулирующиеся и самовоспроизводящиеся системы совокупностей живых организмов, построенные
построенные из сложных биологических полимеров — белков и нуклеиновых кислот".

Слайд 3

Белки— высокомолекулярные органические соединения – (ВМС), нерегулярные биополимеры, состоящие из мономеров-

Белки— высокомолекулярные органические соединения – (ВМС), нерегулярные биополимеры, состоящие из мономеров- аминокислот, соединенных пептидной связью.
аминокислот, соединенных пептидной связью.

Слайд 4

СТРОЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ

В аминокислотах
выделяют
три функциональные
группы:

1.Аминогруппа

2.Карбоксильная группа

3.Радикал ( они разные

СТРОЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ В аминокислотах выделяют три функциональные группы: 1.Аминогруппа 2.Карбоксильная группа 3.Радикал

у всех аминокислот)

Слайд 5

Не могут быть синтезированы в организме. Поэтому их поступление в организм с

Не могут быть синтезированы в организме. Поэтому их поступление в организм с
пищей необходимо. Незаменимыми для человека и животных являются 8 аминокислот:
Валин -зерновые, мясо, грибы, молочные продукты, арахис.
Изолейцин - миндаль, кешью, куриное мясо, яйца, рыба, чечевица, печень, мясо.
Лейцин – мясо, рыба, рис, чечевица, орехи.
Лизин – рыба, мясо, молочные продукты, пшеница, орехи.
Метионин - мясо, рыба, яйца, бобы, фасоль, чечевица и соя.
Треони́н – молочные продукты и яйца, в умеренных количествах в орехах.
Триптофан – овес, бананы, сушёные финики, арахис, кунжут, молоко, творог, рыба, курица, индейка, мясо.
Фенилалани́н - говядина, куриное мясо, рыба, соевые бобы, яйца, творог, молоко.

Незаменимые аминокислоты 

Слайд 6

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ

Пептидная связь — вид амидной связи,
возникающей при
образовании белков и пептидов

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков

в результате
взаимодействия α-аминогруппы (—NH2)
одной аминокислоты с α-карбоксильной
группой (—СООН)
другой аминокислоты.

Слайд 7

Свойства.

Размер белка может измеряться количеством аминокислот Самый большой из известных в настоящее

Свойства. Размер белка может измеряться количеством аминокислот Самый большой из известных в
время белков — титин. Это крупный эластичный белок, соединяющий миозин с линией Z .
Сравнительный размер белков. Слева направо: Антитело, гемоглобин, инсулин, аденилаткиназа и глютаминсинтетаза.

Слайд 8

Денатурация.

Резкое изменение условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью

Денатурация. Резкое изменение условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью
приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка, называемой денатурацией. Самый известный случай денатурации белка в быту — это приготовление куриного яйца

ОБРАТИМАЯ
Если сохранена
первичная структура

НЕОБРАТИМАЯ
Если первичная
Структура разрушена

Слайд 9

Б Е Л К И

Простые
Состоят
только из
аминокислотных
остатков

Сложные

Б Е Л К И Простые Состоят только из аминокислотных остатков Сложные
могут включать:
- ионы металла (металлопротеиды)
-пигмент (хромопротеиды),
-комплексы с липидами (липопротеины),
-нуклеиновые кислоты(нуклеопротеиды),
-остаток фосфорной кислоты (фосфопротеиды),
-углевод (гликопротеины)

Слайд 10

Уровни структуры белка.

Уровни структуры белка.

Слайд 11


Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи.
Определяется и

Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Определяется и соответствует последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК
соответствует последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК

Слайд 12


Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями и гидрофобными взаимодействиями.
и гидрофобными взаимодействиями.

Слайд 13

Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи — взаимное расположение элементов

Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи — взаимное расположение элементов вторичной
вторичной структуры, стабилизированное взаимодействием между боковыми цепями аминокислотных остатков. В стабилизации третичной структуры принимают участие: ковалентные связи; ионные взаимодействия; водородные связи; гидрофобные взаимодействия.

Слайд 14

Четверичная структура — субъединичная структура белка. Взаимное расположение нескольких полипептидных цепей

Четверичная структура — субъединичная структура белка. Взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.
в составе единого белкового комплекса.
Имя файла: Белки.pptx
Количество просмотров: 38
Количество скачиваний: 0