Белки. Пептиды

Пептиды и белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков a- аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

Из истории
основу жизни на Земле составляют белки и нуклеиновые кислоты,
белки были вторичны по отношению к нуклеиновым кислотам.

Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Белки - функциональные молекулы, которые могут состоять:
из одного полипептида,
нескольких полипептидов – одинаковых или разных,
включать в качестве дополнения к полипептидам другое вещество – олигосахарид, нуклеотид или другое.

Вывод:
Полипептиды состоят из аминокислот.

Пептиды и белки различают в зависимости от величины молекулярной массы. Условно считают, что пептиды содержат в молекуле до 100, а белки - свыше 100 аминокислотных остатков.
При этом в пептидах различают олигопептиды, содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков, и полипептиды, содержащие до 100 аминокислотных остатков.

Аминокислоты объединяются (конденсируются) в белки:
один из двух водородов аминогруппы одной аминокислоты – OH из гидроксильной группы другой аминокислоты отщепляется с образованием молекулы воды (Н2О);
соответствующие атомы углерода и азота связываются друг с другом с образованием амидной, или пептидной, связи (это прочная ковалентная связь)

Конструкция полипептидной цепи одинакова для всего многообразия пептидов и белков. Эта цепь имеет неразветвленное строение и состоит из чередующихся метиновых (CH) и пептидных (CONH) групп. Различия такой цепи заключаются в боковых радикалах, связанных с метиновой группой, и характеризующих ту или иную аминокислоту.

Для полипептидов и белков характерны четыре уровня пространственной организации, которые принято называть первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами.

Фрагмент пептида – цепочка из аминокислотных остатков, связанных пептидной связью

Структуры белка
Каждая полипептидная цепь расположена в пространстве:
атом водорода, связанный с атомом азота, образовывает водородную связь с атомом кислорода, пептидную связь.

Первичная структура белка - специфическая аминокислотная последовательность, т.е. порядок чередования a- аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
Вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH и CO. Одна из моделей вторичной структуры – a- спираль.

Третичная структура белка - трехмерная конфигурация закрученной спирали в пространстве, образованная за счет дисульфидных мостиков –S–S– между цистеиновыми остатками и ионных взаимодействий.
Четвертичная структура белка - структура, образующаяся за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями. Четвертичная структура характерна лишь для некоторых белков, например гемоглобина.

Структуры белка

Денатурация белка

Денатурация белка

Функции белков

Биосинтез белка

Химические свойства
Денатурация. Утрата белком природной (нативной) конформации, сопровождающаяся обычно потерей его биологической функции, называется денатурацией. С точки зрения структуры белка – это разрушение вторичной и третичной структур белка, обусловленное воздействием кислот, щелочей, нагревания, радиации и т.д.

Гидролиз белков – разрушение первичной структуры белка под действием кислот, щелочей или ферментов, приводящее к образованию a- аминокислот, из которых он был составлен.

3) Качественные реакции на белки:
a) Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь.
b) Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина).

Кристаллы
белков