Содержание

Слайд 2

На основе имеющихся знаний о белках выявить существенные признаки ферментов, рассмотреть механизмы

На основе имеющихся знаний о белках выявить существенные признаки ферментов, рассмотреть механизмы
их действия для понимания сути метаболических процессов в клетке.

Цель.

Проблема

все ли белки являются ферменты

Слайд 3

ФЕРМЕНТЫ (энзимы) -(от лат. fermentum – брожение, закваска),

Наука о ферментах называется энзимологией

ФЕРМЕНТЫ (энзимы) -(от лат. fermentum – брожение, закваска), Наука о ферментах называется

1815 г К.С. Кирхгоф – выделил из пшеницы вещество, которое превращает крахмал в сахар – ЗАКВАСКА
1926 г. Дж.Самнер выделил фермент уреаза, которая катализирует расщепление мочевины.
К настоящему времени известно более 2 тыс. ферментов, и их количество продолжает расти.

СУФФИКС «АЗА»

ФЕРМЕНТЫ - НА ВСЕ РУКИ МАСТЕРА

биологические катализаторы

Полимераза, каталаза, амилаза и др

История открытия

Слайд 4

Строение ферментов

Простые

Сложные

Белковая часть – апофермент

Апофермент + добавочная группа

Строение ферментов Простые Сложные Белковая часть – апофермент Апофермент + добавочная группа
небелковой природы – активатор (кофактор, или кофермент),

Активный центр

кофермент

апофермент

Слайд 5

Активаторами ферментов выступают:
неорганические ионы (например, для активации фермента амилазы, находящегося в слюне,

Активаторами ферментов выступают: неорганические ионы (например, для активации фермента амилазы, находящегося в
необходимы ионы хлора (Сl–);
2) витамины
3) коферменты (НАД, НАДФ, кофермент А), непрочно связанные с субстратом.

Белковая часть и небелковый компонент в отдельности лишены ферментативной активности, но, соединившись вместе, приобретают характерные свойства фермента.

Какую роль играют активаторы ?

Слайд 6

Субстрат

Активный центр

Белковая часть

Активные центры - аминокислотные остатки , строго ориентированные по

Субстрат Активный центр Белковая часть Активные центры - аминокислотные остатки , строго
отношению друг к другу

Согласно гипотезе, выдвинутой в 1890 г. Э.Фишером, субстрат подходит к ферменту, как ключ к замку, т.е. пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата точно соответствуют (комплементарны) друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», который подходит к «замку» – ферменту

«фермент-субстратный комплекс».

КОМПЛЕМЕНТАРНОСТЬ

Субстрат

Слайд 7

Действие ферментов по принципу «ключа и замка»

Действие ферментов по принципу «ключа и замка»

Слайд 8

субстрат

Активный центр

фермент

Д. Кошленд
теория «индуцированного соответствия.
Субстратубстрат индуцирует конформационные изменения молекулыубстрат индуцирует

субстрат Активный центр фермент Д. Кошленд теория «индуцированного соответствия. Субстратубстрат индуцирует конформационные
конформационные изменения молекулы фермента
активный центр принимает необходимую для субстрата пространственную ориентацию.
изменения конформации активного центра приводит к образованию активного комплекса.

ТЕОРИЯ «РУКИ и ПЕРЧАТКИ »

Ферментативный катализ основан на снижении энергетического барьера . Фермент ускоряет химический процесс, т.к. в его присутствии требуется меньше энергии для «запуска» данной реакции.
Катализируя реакцию, фермент тесно сближает молекулы «своих» субстратов, так что те части молекул, которым предстоит прореагировать, оказываются рядом.
2. Субстрат, присоединившись к ферменту, несколько изменяется. Фермент может притягивать электроны, вследствие чего в некоторых связях молекулы субстрата будет возникать напряжение. Это в свою очередь повышает реакционную способность молекулы, так как связи между атомами ослабевают, и они легче высвобождаются (предполагается, что именно так фермент и ускоряет реакцию).
3. Фермент «отрывает» атом (или атомы) от каждого из субстратов, после чего субстраты соединяются.
4. Отделившиеся атомы соединяются друг с другом и покидают фермент

Слайд 9

Свойства ферментов
Строго специфичны
Действуют при определенных t

36 -37 о С

Активность зависит от

Свойства ферментов Строго специфичны Действуют при определенных t 36 -37 о С
РН

5,5 РН

От концентрации субстрата и фермента

субстрат

фермент

Действуют только при отсутствии ядов
В клетке находятся в неактивном состоянии
Активность фермента может увеличиваться или уменьшаться при условий . Ферменты образуют комплексы –биологические конвейеры.

Слайд 10

1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза.
2: Трансферазы2: Трансферазы, катализирующие перенос

1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза. 2: Трансферазы2: Трансферазы, катализирующие
химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.
3: Гидролазы3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразыэстеразы, пепсинэстеразы, пепсин, трипсинэстеразы, пепсин, трипсин, амилаза,
4: Лиазы4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.
5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.
6: Лигазы6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза

Классификация ферментов

Слайд 11

На основе имеющихся знаний о белках выявить существенные признаки ферментов, рассмотреть механизмы

На основе имеющихся знаний о белках выявить существенные признаки ферментов, рассмотреть механизмы
их действия для понимания сути метаболических процессов в клетке.

Цель.

Проблема

все ли белки являются ферменты