Первичная структура белка. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Вторичная структура белка

Содержание

Слайд 2

При всем разнообразии функций, реализация функции белков всегда базируется на высоко специфическом

При всем разнообразии функций, реализация функции белков всегда базируется на высоко специфическом
— как у ключа с замком — взаимодействии белка с обрабатываемой им молекулой. Для специфического взаимодействия необходима достаточно "твердая" пространственная структура. Поэтому биологическая функция белков тесно связана с наличием определенной трехмерной структуры молекулы.
Знание молекулярной трехмерной структуры белка необходимо для понимания механизма функционирования белковой молекулы.
Поэтому, прежде всего, следует обсудить структуру белковой молекулы, природу ее стабильности и способности к самоорганизации. Обычно при рассмотрении пространственной организации биополимеров (белков и нуклеиновых кислот) выделяют четыре уровня: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.

Слайд 3

Уровни организации белковой структуры: первичная структура (аминокислотная последовательность), вторичная структура (a-спираль

Уровни организации белковой структуры: первичная структура (аминокислотная последовательность), вторичная структура (a-спираль и
и b-структура), третичная структура (глобулы, сложенной одной цепью), и четвертичная структура олигомерного (в данном случае - татрамерного) белка

Слайд 4

Первичная структура белков – последовательность аминокислот в полипептидной цепи (или цепях) и

Первичная структура белков – последовательность аминокислот в полипептидной цепи (или цепях) и
положение дисульфидных связей, если они есть

Слайд 5

Свойства первичной структуры:
1) Последовательность аминокислот в первичной структуре белка является специфической видовой

Свойства первичной структуры: 1) Последовательность аминокислот в первичной структуре белка является специфической
характеристикой данного белка.
2) Первичная структура белка является основой для формирования последующих структур белка за счёт взаимодействия радикалов аминокислотных остатков полипептидной цепи.

Слайд 6

Часто в полипептидных цепях содержатся участки, последовательность аминокислотных остатков которых, образует локально

Часто в полипептидных цепях содержатся участки, последовательность аминокислотных остатков которых, образует локально
упорядоченные трёхмерные структуры.
Совокупность таких упорядоченных структур называют вторичной структурой белков.
В результате совокупности действия таких факторов, как - плоское строение пептидной связи, возможность свободного вращения связей у α-углеродного атома, постоянство углов и межатомных расстояний формируются следующие типы вторичной структуры белков: α-спираль, β-структура и β-складка.
Одним из основных элементов вторичной структуры белков является α‑спираль

Слайд 7

Это — правая спираль, которую можно себе представить в виде пептидной цепи,

Это — правая спираль, которую можно себе представить в виде пептидной цепи,
закрученной вокруг воображаемого цилиндра.
Характеристики α-пирали:
- содержит 3,6 аминокислотного остатка на виток с периодом повторяемости 5,4 нм;
- полипептидный остов образует плотные витки вокруг длинной оси молекулы;
- боковые радикалы выступают наружу;
- спираль удерживается водородными связями между группами N-H одной пептидной связи и кислородом группы С=О, принадлежащей другой пептидной связи, расположенной через четыре аминокислотных остатка над первой в следующем витке спирали;
- в α-спирали полностью использована возможность образования водородных связей (внутримолекулярные), поэтому она не способна образовывать водородные связи с другими элементами вторичной структуры.
Степень спирализации в белках колеблется от 5 до 80%. Для некоторых белков, например, для цитохрома С, α-спираль лежит в основе пространственной структуры, другие, например, химотрипсин, не имеют α‑спирализованных участков. (При графическом изображении спиральные участки изборажаются цилиндром).

Слайд 8

β -структура является вторым элементом вторичной структуры белков. β -складчатые структуры –

β -структура является вторым элементом вторичной структуры белков. β -складчатые структуры –
графически изображаются стрелкой:

Вторичный уровень организации белковой молекулы: β -структура

Слайд 9

Характеристика β-структуры:
- остов полипептидной цепи в β-структуре вытянут таким образом, что имеет

Характеристика β-структуры: - остов полипептидной цепи в β-структуре вытянут таким образом, что
уже не спиральную, а зигзагообразную, складчатую форму;
- боковые группы аминокислотных остатков (R-группы) направлены перпендикулярно плоскости складчатого слоя и расположены выше и ниже него;
- в отличие от α-спирали β-структура образована за счет межцепочечных водородных связей между соседними участками полипептидной цепи, так как внутрицепочечные контакты отсутствуют.
Если эти участки направлены в одну сторону, то такая структура называется параллельной, если же в противоположную, то - антипараллельной.
- в отличие от α-спирали, насыщенной водородными связями, каждый участок полипептидной цепи в β‑конформации открыт для образования дополнительных водородных связей.

Слайд 10

Соотношение между различными типами вторичных структур в составе белков варьирует в широких

Соотношение между различными типами вторичных структур в составе белков варьирует в широких
приделах, причём доля неупорядоченных структур часто превалирует над регулярными – α-спиралью и β-структурой.
В области неупорядоченных структур достаточно протяжённые зоны представлены петлями и резкими изгибами.
Наиболее часто встречаются так называемые β-изгибы, когда полипептидная цепь резко меняет своё направление на 180º.
Этот изгиб по форме напоминает шпильку для волос и стабилизируется одной водородной связью.
В областях β-изгибов преобладают главным образом спиральнеобразующие (имеющие наименьший боковой радикал) аминокислоты – пролин и глицин.
!!! Какую именно конформацию принимают участки полипептидной цепи (α-спираль, β‑складку, β-изгиб или остаются неструктурированными), в значительной степени определяется первичной последовательностью полипептидной цепи.
Имя файла: Первичная-структура-белка.-Зависимость-биологических-свойств-белков-от-первичной-структуры.-Вторичная-структура-белка.pptx
Количество просмотров: 46
Количество скачиваний: 0