Презентация на тему АМИНОКИСЛОТЫ И БЕЛКИ. СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА

Аминокислоты
Соединение, которое содержит одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу, является аминокислотой.

Незаменимые аминокислоты
Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ, поступающих с пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности организма.

Незаменимые аминокислоты
Следующие аминокислоты принято считать незаменимыми для организма человека:
изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.

Кислотно-основные свойства

Кислотно-основные свойства
не ионная форма;
идеализированная аминокислота
цвиттер-ион;
аминокислота в твердом состоянии

Изоэлектрическая точка (рI)
Изоэлектрической точкой называется такое значение pH, имеющее определенное значение для каждой аминокислоты, при котором содержание диполярного иона (цвиттер-иона) максимально

Способы получения аминокислот
Аминирование α-галогензамещенных кислот

Способы получения аминокислот
Бромирование при помощи малоновой кислоты

Способы получения аминокислот
Синтез Штреккера–Зелинского

Способы получения аминокислот
Алкилирование N-замещенных аминомалоновых эфиров
Аминирование эфиров α-галоген-замещенных кислот (с помощью фталимида калия)

Способы получения аминокислот
Биологический способ получения аминокислот
Корм с добавкой рацемической смеси
α-аминокислот
Отходы с оптически активным изомером
α-аминокислоты
Очистка
Оптически чистый изомер
α-аминокислоты

Химические свойства аминокислот
Реакции аминогруппы
Метод Ван-Слайка

Химические свойства аминокислот
Реакции аминогруппы

Химические свойства аминокислот
Реакции карбоксильной группы

Химические свойства аминокислот
Реакции карбоксильной группы

Химические свойства аминокислот
Качественные реакции
Ксантопротеиновая реакция

Химические свойства аминокислот
Качественные реакции
Биуретовая реакция
(с гидроксидом меди (II) Cu(OH)2 ) Нингидринная реакция

Химические свойства аминокислот
Специфические реакции α,β,γ-аминокислот
Реакции α-аминокислот

Химические свойства аминокислот
Специфические реакции α,β,γ-аминокислот
Реакции β-аминокислот

Химические свойства аминокислот
Специфические реакции α,β,γ-аминокислот
Реакции γ-аминокислот

Пептиды и белки
Пептиды — соединения, построенные из нескольких остатков α-аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью.

Пептиды и белки

Пептиды и белки
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОЕ СОЕДИНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ

Пептиды и белки

Пептиды и белки
Первичная структура белка инсулина.

Пептиды и белки
Структура белков
Первичная структура пептидов и белков — это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Пептиды и белки
Вторичная структура белков

Пептиды и белки
Вторичная структура белков

Пептиды и белки
Вторичная структура белков
ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида

Пептиды и белки
Вторичная структура белков
ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме α-спирали. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями

Пептиды и белки
Вторичная структура белков
α-спираль молекулы белка

Пептиды и белки Вторичная структура белков
ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ β-СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул

Пептиды и белки Вторичная структура белков
АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ β-СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул

Пептиды и белки Вторичная структура белков
ОБРАЗОВАНИЕ β-СТРУКТУРЫ внутри одной полипептидной цепи

Пептиды и белки Вторичная структура белков
β-структура белка

Пептиды и белки Вторичная структура белков
А – участок полипептидной цепи, соединенный водородными связями (зеленые пунктирные линии).
Б – условное изображение β-структуры в форме плоской ленты, проходящей через атомы полимерной цепи (атомы водорода не показаны).

Пептиды и белки Вторичная структура белков
Вторичная структура белка — это более высокий уровень структурной организации, в котором закрепление конформации происходит за счет водородных связей между пептидными группами.

Пептиды и белки
Третичная структура белков
РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА КРАМБИНА.
А– структурная формула в пространственном изображении.
Б – структура в виде объемной модели.
В – третичная структура молекулы.
Г – сочетание вариантов А и В.
Д – упрощенное изображение третичной структуры.
Е – третичная структура с дисульфидными мостиками.

Пептиды и белки
Ионные взаимодействия

Пептиды и белки
Дисульфидные взаимодействия

Пептиды и белки
Глобулярные белки
ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В структуре помимо дисульфидных мостиков присутствуют свободные сульфгидридные HS-группы цистеина, которые в процессе разложения белка легко образуют сероводород – источник запаха тухлых яиц. Дисульфидные мостики намного более устойчивы и при разложении белка сероводород не образуют

Пептиды и белки
Фибриллярные белки
ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент натурального шелка и паутины

Пептиды и белки
Четвертичная структура белков
ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА ферритина при объединении молекул в единый ансамбль

Пептиды и белки
Четвертичная структура белков
НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА ФИБРИЛЛЯРНОГО БЕЛКА КОЛЛАГЕНА. На примере коллагена можно видеть, что в образовании фибриллярных белков могут участвовать как
α-спирали, так и β-структуры. То же и для глобулярных белков, в них могут быть оба типа третичных структур

Пептиды и белки
Денатурация белков
Денатурация белков — это разрушение их природной (нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры