Презентация на тему АМИНОКИСЛОТЫ И БЕЛКИ. СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА

Содержание

Слайд 2

Аминокислоты Соединение, которое содержит одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу, является аминокислотой.

Аминокислоты

Соединение, которое содержит одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу, является

аминокислотой.
Слайд 3

Слайд 4

Слайд 5

Слайд 6

Незаменимые аминокислоты Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из

Незаменимые аминокислоты

Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из

веществ, поступающих с пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности организма.
Слайд 7

Незаменимые аминокислоты Следующие аминокислоты принято считать незаменимыми для организма человека: изолейцин, лейцин,

Незаменимые аминокислоты

Следующие аминокислоты принято считать незаменимыми для организма человека:
изолейцин, лейцин,

лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.
Слайд 8

Кислотно-основные свойства

Кислотно-основные свойства

Слайд 9

Кислотно-основные свойства не ионная форма; идеализированная аминокислота цвиттер-ион; аминокислота в твердом состоянии

Кислотно-основные свойства

не ионная форма; идеализированная аминокислота

цвиттер-ион; аминокислота в твердом состоянии

Слайд 10

Изоэлектрическая точка (рI) Изоэлектрической точкой называется такое значение pH, имеющее определенное значение

Изоэлектрическая точка (рI)

Изоэлектрической точкой называется такое значение pH, имеющее определенное

значение для каждой аминокислоты, при котором содержание диполярного иона (цвиттер-иона) максимально
Слайд 11

Способы получения аминокислот Аминирование α-галогензамещенных кислот

Способы получения аминокислот Аминирование α-галогензамещенных кислот

Слайд 12

Способы получения аминокислот Бромирование при помощи малоновой кислоты

Способы получения аминокислот Бромирование при помощи малоновой кислоты

Слайд 13

Способы получения аминокислот Синтез Штреккера–Зелинского

Способы получения аминокислот Синтез Штреккера–Зелинского

Слайд 14

Способы получения аминокислот Алкилирование N-замещенных аминомалоновых эфиров Аминирование эфиров α-галоген-замещенных кислот (с помощью фталимида калия)

Способы получения аминокислот

Алкилирование N-замещенных аминомалоновых эфиров
Аминирование эфиров α-галоген-замещенных кислот (с

помощью фталимида калия)
Слайд 15

Способы получения аминокислот Биологический способ получения аминокислот Корм с добавкой рацемической смеси

Способы получения аминокислот Биологический способ получения аминокислот

Корм с добавкой рацемической смеси α-аминокислот

Отходы

с оптически активным изомером α-аминокислоты

Очистка

Оптически чистый изомер α-аминокислоты

Слайд 16

Химические свойства аминокислот Реакции аминогруппы Метод Ван-Слайка

Химические свойства аминокислот Реакции аминогруппы

Метод Ван-Слайка

Слайд 17

Химические свойства аминокислот Реакции аминогруппы

Химические свойства аминокислот Реакции аминогруппы

Слайд 18

Химические свойства аминокислот Реакции карбоксильной группы

Химические свойства аминокислот Реакции карбоксильной группы

Слайд 19

Химические свойства аминокислот Реакции карбоксильной группы

Химические свойства аминокислот Реакции карбоксильной группы

Слайд 20

Химические свойства аминокислот Качественные реакции Ксантопротеиновая реакция

Химические свойства аминокислот Качественные реакции

Ксантопротеиновая реакция

Слайд 21

Химические свойства аминокислот Качественные реакции Биуретовая реакция (с гидроксидом меди (II) Cu(OH)2 ) Нингидринная реакция

Химические свойства аминокислот Качественные реакции

Биуретовая реакция
(с гидроксидом меди (II) Cu(OH)2

)
Нингидринная реакция
Слайд 22

Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот Реакции α-аминокислот

Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот

Реакции α-аминокислот

Слайд 23

Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот Реакции β-аминокислот

Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот

Реакции β-аминокислот

Слайд 24

Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот Реакции γ-аминокислот

Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот

Реакции γ-аминокислот

Слайд 25

Пептиды и белки Пептиды — соединения, построенные из нескольких остатков α-аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью.

Пептиды и белки

Пептиды — соединения, построенные из нескольких остатков α-аминокислот,

связанных амидной (пептидной) связью.
Слайд 26

Пептиды и белки

Пептиды и белки

Слайд 27

Пептиды и белки ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОЕ СОЕДИНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ

Пептиды и белки

ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОЕ СОЕДИНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ

Слайд 28

Пептиды и белки

Пептиды и белки

Слайд 29

Пептиды и белки Первичная структура белка инсулина.

Пептиды и белки

Первичная структура белка инсулина.

Слайд 30

Пептиды и белки Структура белков Первичная структура пептидов и белков — это

Пептиды и белки Структура белков

Первичная структура пептидов и белков —

это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
Слайд 31

Пептиды и белки Вторичная структура белков

Пептиды и белки Вторичная структура белков

Слайд 32

Пептиды и белки Вторичная структура белков

Пептиды и белки Вторичная структура белков

Слайд 33

Пептиды и белки Вторичная структура белков ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида

Пептиды и белки Вторичная структура белков

ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены

пунктирными линиями) в молекуле полипептида
Слайд 34

Пептиды и белки Вторичная структура белков ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме

Пептиды и белки Вторичная структура белков

ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в

форме α-спирали. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями
Слайд 35

Пептиды и белки Вторичная структура белков α-спираль молекулы белка

Пептиды и белки Вторичная структура белков

α-спираль молекулы белка

Слайд 36

Пептиды и белки Вторичная структура белков ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ β-СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул

Пептиды и белки Вторичная структура белков

ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ β-СТРУКТУРА, состоящая из трех

полипептидных молекул
Слайд 37

Пептиды и белки Вторичная структура белков АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ β-СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул

Пептиды и белки Вторичная структура белков

АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ β-СТРУКТУРА, состоящая из трех

полипептидных молекул
Слайд 38

Пептиды и белки Вторичная структура белков ОБРАЗОВАНИЕ β-СТРУКТУРЫ внутри одной полипептидной цепи

Пептиды и белки Вторичная структура белков

ОБРАЗОВАНИЕ β-СТРУКТУРЫ внутри одной полипептидной

цепи
Слайд 39

Пептиды и белки Вторичная структура белков β-структура белка

Пептиды и белки Вторичная структура белков

β-структура белка

Слайд 40

Пептиды и белки Вторичная структура белков А – участок полипептидной цепи, соединенный

Пептиды и белки Вторичная структура белков

А – участок полипептидной цепи,

соединенный водородными связями (зеленые пунктирные линии).
Б – условное изображение β-структуры в форме плоской ленты, проходящей через атомы полимерной цепи (атомы водорода не показаны).
Слайд 41

Пептиды и белки Вторичная структура белков Вторичная структура белка — это более

Пептиды и белки Вторичная структура белков

Вторичная структура белка — это

более высокий уровень структурной организации, в котором закрепление конформации происходит за счет водородных связей между пептидными группами.
Слайд 42

Пептиды и белки Третичная структура белков РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА КРАМБИНА.

Пептиды и белки Третичная структура белков

РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА

КРАМБИНА.
А– структурная формула в пространственном изображении.
Б – структура в виде объемной модели.
В – третичная структура молекулы.
Г – сочетание вариантов А и В.
Д – упрощенное изображение третичной структуры.
Е – третичная структура с дисульфидными мостиками.
Слайд 43

Пептиды и белки Ионные взаимодействия

Пептиды и белки Ионные взаимодействия

Слайд 44

Пептиды и белки Дисульфидные взаимодействия

Пептиды и белки Дисульфидные взаимодействия

Слайд 45

Пептиды и белки Глобулярные белки ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В

Пептиды и белки Глобулярные белки

ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В

структуре помимо дисульфидных мостиков присутствуют свободные сульфгидридные HS-группы цистеина, которые в процессе разложения белка легко образуют сероводород – источник запаха тухлых яиц. Дисульфидные мостики намного более устойчивы и при разложении белка сероводород не образуют
Слайд 46

Пептиды и белки Фибриллярные белки ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент натурального шелка и паутины

Пептиды и белки Фибриллярные белки

ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент натурального

шелка и паутины
Слайд 47

Пептиды и белки Четвертичная структура белков ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА ферритина

Пептиды и белки Четвертичная структура белков

ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА

ферритина при объединении молекул в единый ансамбль
Слайд 48

Пептиды и белки Четвертичная структура белков НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА ФИБРИЛЛЯРНОГО БЕЛКА КОЛЛАГЕНА. На

Пептиды и белки Четвертичная структура белков

НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА ФИБРИЛЛЯРНОГО БЕЛКА КОЛЛАГЕНА.

На примере коллагена можно видеть, что в образовании фибриллярных белков могут участвовать как α-спирали, так и β-структуры. То же и для глобулярных белков, в них могут быть оба типа третичных структур
Слайд 49

Пептиды и белки Денатурация белков Денатурация белков — это разрушение их природной

Пептиды и белки Денатурация белков

Денатурация белков — это разрушение их природной

(нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры