Структуры белковых молекул

История открытия белков
17 – 18 вв – выделение из различных растительных и животных источников вязких, клейких, свёртывающихся при нагревании веществ.
Выделение и кристаллизация из гидролизатов этих веществ различных аминокислот.
1838г Г.Я.Мульдер - предложение о строении белков , термин протеины.
1888г А.Я.Данилевский открывает пептидную связь в белках (реакция Пиотровского)
1902г Э.Фишер, А. Гоффмейстер – пептидная теория строения белков, синтез первых пептидов.
1925г Сведберг определяет молекулярную массу белка.
1951г Л.Полинг рассчитывает и экспериментально доказывает существование α – спирали, как вторичной структуры белка.
1953г Сэнджер расшифровывает первичную структуру инсулина.
Мур, Стейн изобретают автоматический анализатор аминокислот.

Белки – это органические высокомолекулярные азотистые
соединения, построенные из аминокислот.
Химический состав белков:
Углерод – 55%
Кислород – 24%
Водород – 7%
Азот – 16%
Сера – 2,5%

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых
являются α-аминокислоты.
Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов
α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено 170.
В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться
в организме человека и других животных, различают:
заменимые аминокислоты — могут синтезироваться
незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться.
Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм
вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

Образование пептидов.
Данная группа называется пептидной,
связь между СО – NH называется пептидной

Состав белковых молекул
─ SH
─ OH
─ COOH
─ NH2
линейные
циклы
ароматические
Р
А
Д
И
К
А
Л
Г
Р
У
П
П
Ы
Ф
У
Н
К
Ц
И
О
Н
А
Л
Ь
Н
Ы
Е

Виды белков
Сложные
Простые
Альбумины
Глобулины
Металлопротеины
Фосфопротеины
Липопротеиды
Данное деление белков на простые и сложные – это
деление по химическому составу.

По растворимости
воде белки делятся
Глобулярные
Фибриллярные
Простые белки растворимые в воде, в водных растворах кислот и щелочей.
Нерастворимые в воде
По агрегатному
состоянию
Жидкие
Твердые
Полужидкие

Структурные
Пищевые
Запасные
Сократительные
Транспортные
Каталитические
Защитные
Гормоны
Регуляторные
Рецепторные
БЕЛОК

Строение белков.
Первичная структура белка — последовательность
расположения аминокислотных остатков в
полипептидной цепи, составляющей молекулу белка.
Связь между аминокислотами — пептидная.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание
полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины)
Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими
между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически
все СО - и NН-группы принимают участие в образовании водородных
связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно,
придают данной конфигурации устойчивость и жесткость.

Третичная структура — укладка полипептидных цепей
в глобулы, возникающая в результате возникновения химических
связей – водородных, ионных, дисульфидных – и установления
гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных
остатков. Основную роль в образовании третичной структуры
играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия.

Четвертичная структура характерна для сложных белков,
молекулы которых образованы двумя и более глобулами.
Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным,
гидрофобным и электростатическим взаимодействиям.
Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован
двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток)
и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей
связана молекула гема, содержащая железо.