Белки

Ф. Энгельс
1820-1895 г.г.
Белки - это природные органические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого организма.
«Жизнь – это способ существования белковых тел».
Опираясь на достижения современного ему естествознания, Ф.Энгельс заложил научные философско-теоретические основы представлений о жизни и белке как о ее самом существенном “носителе” и “определителе”. Правильность теории Ф.Энгельса полностью подтверждается современной биологической химией, молекулярной биологией и биофизикой, располагающими более разносторонними экспериментальными данными, как о химическом строении белков, так и об их роли и значении в жизнедеятельности.

История открытия.
Свое название белки получили от яичного белка, который с незапамятных времен использовался человеком как составная часть пищи. Согласно описаниям Плиния Старшего, уже в Древнем Риме яичный белок применялся и как лечебное средство.
Однако подлинная история белковых веществ начинается тогда, когда появляются первые сведения о свойствах белков как химических соединений (свертываемость при нагревании, разложение кислотами и крепкими щелочами и т. п.).

К началу XIX столетия появляются первые работы по химическому изучению белков. Уже в 1803 г. Дж. Дальтон дает первые формулы белков - альбумина и желатина - как веществ, содержащих азот. В 1810 г. Ж. Гей-Люссак проводит химические анализы белков - фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементного состава.
Решающее значение для понимания химической природы белков имело выделение при их гидролизе аминокислот.
Первой открытой аминокислотой был, видимо, аспарагин, выделенный Л. Вокленом из сока спаржи Asparagus (1806). В это же время Ж. Пруст получил лейцин при разложении сыра и творога. Затем из продуктов гидролиза белка были выделены многие другие аминокислоты.

Открытие аминокислот в составе белка.

Структура белков.
Белки – это сложные органические вещества, выполняющие в клетке важные функции. Они представляют собой гигантские полимерные молекулы, мономерами которых являются аминокислоты.
У каждой аминокислоты имеется карбоксильная группа (-СООН) и аминогруппа (-NH2). Наличие в одной молекуле кислотной и основной групп обусловливает их высокую реактивность.
Между соединившимися аминокислотами возникает химическая связь, называемая пептидной, а образовавшееся соединение нескольких аминокислот называют пептидом.
В природе известно более 150 различных аминокислот, но в построении белков живых организмов обычно участвуют только 20.
Незаменимыми для человека являются - валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, метионин, триптофан,треонин, лизин.

Пространственная структура белка.
Молекулы белков могут образовывать не только первичную структуру, но и вторичную, третичную и четвертичную.

Вторичная представляет спираль с водородными связями.
Первичная структура белка обусловлена пептидными связями.
Третичная- более тугая, спираль с сульфидными связями - глобула. Белки начинают выполнять свои функции.
Четвертичная - объединяет несколько глобул (гемоглобин).

Денатурация зависит:
1)от времени воздействия
2)от природы белка
3)от силы действующего фактора
Воздействующие факторы:
а) повышение температуры
б) радиация
в) щелочь и кислоты
г) тяжёлые металлы
д) спирт
е) давление
Свойства белков.
Денатурация - разрушение структуры белка.
Ренатурация - процесс восстановления структуры белка.