Белки

Аминокислоты
D-, L-
пептидная связь

Белки – высокомолекулярные природные соединения (биополимеры), состоящие из остатков аминокислот, которые соединены пептидной связью.

Функции белков
1) Структурная– определяет структуру тела, входят в состав различных биологических мембран. Эта функция является основной для коллагенов, эластинов, кератинов.
2) Каталитическая
3) Энергетическая – за счет части аминокислот. На долю белка приходится 10-20% энергопотребления.
4) Транспортная – белки переносят с кровью и другими биологическими жидкостями вещества, нерастворимые в воде (витамины, металлы, липиды, газы) и способствуют транспорту этих веществ через мембраны.
5) Защитная –
а) при поступлении чужеродного белка – антигена в организме вырабатываются антитела, образуется комплекс антиген-антитело и он исключается из метаболического круга путем осаждения, лизиса и т.д.
б) Гемостаз при травмах.
в) Связывание токсических веществ, поступивших извне или образовавшихся в результате метаболических реакций (например, альбумины плазмы крови связывают билирубин, СЖК, лекарства).
г) Антитела (гамма-глобулины, иммуноглобулины) д) интерфероны – блокируют синтез вирусных белков путем индукции синтеза ряда внутриклеточных ферментов.

Функции белков
6) Сократительная – обеспечивает сокращение мышцы, перистальтику и т.п.
7) Регуляторная – белки играют важную роль в обменных процессах, осуществляют связь внутренней среды организма с внешней средой. Это гормоны, ферменты, БАВ, пептиды и т.д.). Рецепторы, через которые осуществляются регуляторные процессы также являются белками.
8) Трансформирующая – белки участвуют в превращении электрической и осмотической энергии в химическую энергию АТФ.
9) Передача наследственных признаков. Белки «запускают» процесс передачи наследственной информации и контролируют его на всем протяжении.
Кроме того, белки способствуют поддержанию стабильного онкотического давления, входят в состав буферных систем, поддерживающих рН внутренней среды и т.д.

Первичная структура – последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
Определение аминокислотной последовательности первого белка — инсулина — методом секвенирования принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году.

Вторичная структура -пространственная конфигурация полипептидной цепи
α-спираль
Правозакрученая спираль (с-конец вверху), в которой каждая иминогруппа (-NH) образует водородную связь с карбонильной группой (-C=O) другой аминокислоты

β- складчатый лист

*полипролиновая спираль
Левозакрученная спираль, которая стабилизирована Ван-дер-Ваальсовыми взаимодействиями, а не системой водородных связей. Такая структура формируется в полипептидных цепях, богатых пролином, где формирование насыщенной системы водородных связей по этой причине невозможно. Полипролиновая спираль типа poly(Pro)II реализуется в коллагене, при этом три левых полипролиновых спирали перевиваются в правую суперспираль, которая стабилизируется водородными связями между отдельными цепями

Третичная структура -
трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль.
Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы и ее биологическая активность.

Четвертичная структура – расположение в пространстве нескольких полипептидных цепей.
Гемоглобин - С3032H4816O872N780S8Fe4
Mr = 36384 + 4816 + 13952 + 10920+ 256 + 224 = 66 552
Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей Максом Перуцем и Джоном Кендрю в конце 1950-х годов, за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии.

Дифракция рентгеновских лучей
Узкий пучок рентгеновских лучей был направлен на кристалл, за которым была расположена фотопластинка.
Вокруг центрального пятна на пластине возникли регулярно расположенные небольшие пятна – «тени» атомов.

Рентгенограмма кристалла белка

Химические свойства белков
1. Гидролиз (кислотно-основный, ферментативный), в результате которого образуются аминокислоты.

Секвенирование
Последовательное отщепление
Определение аминокислотной последовательности первого белка — инсулина — методом секвенирования принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году. (ещё у него НП 1980 г.)

Mr белка яйца = 36 000
Денатурированный белок теряет свои биологические свойства.
2. Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием нагревания и химических реагентов.
а) высокая или низкая температура
б) механическое воздействие;
в) облучение;
г) яды;
д) действие спирта;
б) действие солей тяжелых металлов (Pb, Hg и др.)

3. Цветные качественные реакции белков
а) Биуретовая реакция– взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II), в результате которой появляется фиолетово-синяя окраска.