Биохимия мышц и мышечного сокращения

Содержание

Слайд 2

Мышечная ткань

На долю мышц приходится 40-50% от массы тела (у взрослого).
Процентное содержание

Мышечная ткань На долю мышц приходится 40-50% от массы тела (у взрослого).
мышечной ткани с возрастом увеличивается (у новорожденных приблизительно 22% от массы тела).
Функция: выполнение механической работы + генератор тепла.

Слайд 3

Белки мышечной ткани

Более 50% приходится на долю сократительных белков. Важнейшие из них

Белки мышечной ткани Более 50% приходится на долю сократительных белков. Важнейшие из
актин и миозин.
Высокое содержание коллагена. Это фибриллярный белок, обладающий высокой прочностью и эластичностью. Входит в состав оболочки мышечных волокон, связок, сухожилий.
Белки – ферменты.
Миоглобин. Это основные группы белков!

Слайд 4

Мышечные волокна

Мышечные волокна могут существенно различаться по размерам. Толщина составляет 0,1-0,2 мм;

Мышечные волокна Мышечные волокна могут существенно различаться по размерам. Толщина составляет 0,1-0,2
длина варьирует от нескольких мм до 10 и более см.
Увеличение объема мышечной ткани под влиянием систематической тренировки происходит за счет увеличения толщины мышечных волокон, а не их числа.

Слайд 5

Строение миофибрилл

Тонкие нити – миофибриллы состоят из двух типов еще более тонких

Строение миофибрилл Тонкие нити – миофибриллы состоят из двух типов еще более
нитей – миофиламентов:
- более толстые состоят из белка миозина, более тонкие – из белка актина.
На миозиновых нитях имеются отросточки, расположенные шестью продольными рядами.

Слайд 6

Схема строения миофибрилл


Схема строения миофибрилл

Слайд 7

Строение миофибрилл

Актиновые нити
Миозиновые нити

Строение миофибрилл Актиновые нити Миозиновые нити

Слайд 8

Строение миофибрилл 2

Актиновые нити соединены между собой мембраной – линией Z.
Расстояние

Строение миофибрилл 2 Актиновые нити соединены между собой мембраной – линией Z.
между двумя линиями Z называется саркомером.
Каждая миозиновая нить окружена шестью актиновыми, которые расположены напротив продольных рядов отростков миозиновых нитей.

Слайд 9

Механизм мышечного сокращения

При мышечном сокращении укорачивается длина саркомеров.
Длина актиновых и миозиновых нитей

Механизм мышечного сокращения При мышечном сокращении укорачивается длина саркомеров. Длина актиновых и
практически не меняется.
Саркомер укорачивается за счет взаимного перемещения актиновых и миозиновых нитей.

Слайд 10

Укорочение саркомера

Взаимное перемещение актиновых и миозиновых нитей обеспечивается колебательными движениями отросточков на

Укорочение саркомера Взаимное перемещение актиновых и миозиновых нитей обеспечивается колебательными движениями отросточков
миозиновых нитях.
При этом они «цепляются» за активные центры на актиновых нитях и меняют свой наклон, перемещая эти нити.
Однократное такое движение отростков по всей длине мышечного волокна обеспечит незначительное его укорочение. Полное сокращение – многократные повторные движения.

Слайд 11

Строение миофибрилл и двигательные характеристики

Многие двигательные характеристики мышц четко связаны с особенностями

Строение миофибрилл и двигательные характеристики Многие двигательные характеристики мышц четко связаны с
строения миофибрилл.
Например: зависимость развиваемого усилия от степени укорочения мышцы и от скорости сокращения (чем выше скорость сокращения – тем меньшее усилие может развить мышца).

Слайд 12

Расход АТФ

АТФ – непосредственный источник энергии.
АТФ АДФ + Н3РО4 + энергия
При

Расход АТФ АТФ – непосредственный источник энергии. АТФ АДФ + Н3РО4 +
мышечном сокращении АТФ расходуется на работу отростков миозиновых нитей, на перемещение ионов натрия и кальция (работу натриевого и кольциевого насосов).
Содержание АТФ в мышечном волокне составляет 0,4-0,5%. Этого количества АТФ хватит на 2-3 секунды напряженной работы мышцы.
Но мышца не может потратить всю АТФ. Уже при концентрации 0,15-0,2% она может перестать отвечать на поступающие импульсы.
Имя файла: Биохимия-мышц-и-мышечного-сокращения.pptx
Количество просмотров: 38
Количество скачиваний: 0