Двигательные системы

Физиология мышц
Поддержание позы и равновесия тела
Произвольные движения
Воспроизведение речи
Работа сердца
Регуляция тонуса сосудов
Моторика желудка и кишечника
Терморегуляция (сократительный термогенез)

Классификация
Скелетные, сердечная и гладкие мышцы.
Скелетные мышцы принято классифицировать
а) По количеству входящих двигательных единиц
б) по функциональной характеристике двигательных единиц.

Двигательная единица
Комплекс, включающий один мотонейрон и иннервируемые им мышечные волокна, называется ДВИГАТЕЛЬНОЙ ИЛИ НЕЙРОМОТОРНОЙ ЕДИНИЦЕЙ

Два варианта классификации
скелетных мышц
Анатомическая
По плотности иннервации
Функциональная
По работоспособности

Анатомическая классификация
по количеству двигательных единиц
1. Много двигательных единиц на одну мышцу (плотность иннервации высокая)
1 мотонейрон иннервирует 10–25 волокон – в мышцах, приспособленных для тонких движений (пальцы, язык, наружные мышцы глаза).
2. Мало двигательных единиц на одну мышцу (плотность иннервации низкая)
1 мотонейрон иннервирует 700–1000 волокон – в мышцах поддерживающих позу, осуществляющих "грубые" движения (мышцы туловища).

Функциональная классификация
по работоспособности
Медленные (малоутомляемые)
Быстрые (легкоутомляемые)

Функциональная характеристика

Свойства мышцы
Возбудимость
Проводимость
Сократимость
Эластичность – способность сокращаться при растягивании
Пластичность − способность сохранять приданную растяжением длину без изменения напряжения
Тонус − рефлекторное напряжение мышц

Возбуждение мышцы
.

Особенности
нервно-мышечного синапса
(концевой пластинки)
Большая поверхность пресинаптической мембраны
Большая складчатость постсинаптической мембраны
Нет суммации – ПКП (потенциал концевой пластинки) сразу переходит в ПД

Потенциал концевой пластинки (ПКП) и потенциал действия (ПД) мышечного волокна
Синапс
ПКП
ПД
ПД
Са++
СПР

Уровни организации
скелетной мышцы

Микрофотография мышечного волокна

Строение саркомера
Саркомер – функциональная единица сократительного аппарата мышечной клетки.
Длина саркомера 2,5 мкм, поперечник – 1мкм.

Толстые миофиламенты

Свойства миозина
Толстые миофиламенты – образованы молекулами миозина, которые имеют четыре легкие цепи миозина и две тяжелые цепи, скрученные между собой.
Тяжелые цепи миозина образуют головку миозина и шейку. Головка обладает АТФ-азной активностью, а шейка эластическими свойствами.
В толстой филаменте 150 молекул миозина.
Под электронным микроскопом на толстой миофиламенте видны выступы, расположенные под углом 120 градусов. Они получили название поперечных мостиков. Выяснилось, что эти мостики образованы головкой и шейкой молекул миозина, их длина 20 нм.

Тонкие миофиламенты

Свойства актина
Тонкие миофиламенты построены из нитей белка актина.
Мономеры актина взаимодействуют между собой и образуют фибриллярный актин.
Актиновые филаменты представляют собой закрученную двойную спираль (похоже на две связки бус, которые перекручены с шагом в 14 молекул), примерно36,5нм. Таких нитей в саркомере 2000.
Эти нити одним концом прикреплены к Ζ- пластинке, а второй конец достигает середины саркомера.

Регуляторные белки
В продольных бороздках актиновой спирали располагаются нитевидные молекулы белка тропомиозина.
Тропомиозин закрывает активные центры на актиновых нитях.
К молекуле тропомиозина равномерно прикреплены молекулы белка тропонина. Этот белок может связывать катионы Са++.

Механизм скольжения

Укорочение саркомера

Последовательность событий при сокращении
I этап.ПД пресинаптического окончания приводит к выделению медиатора (электрохимическое сопряжение)
Возникновение ПКП на постсинаптической мембране.
Возникновение ПД - возбуждение мембраны.
Проведение возбуждения по Т-системе мышечного волокна.
Высвобождение Ca++ из саркоплазматического ретикулума (СПР). Концентрация ионов увеличивается с 10-8 до 10-5 моль.
II этап. Электромеханическое сопряжение
Взаимодействие Са++ с тропонином
Молекулы тропомиозина глубже опускаются в желобки между цепочками мономеров актина, открывая участки прикрепления для поперечных мостиков миозина.
Прикрепление головки миозина к активному центру в актиновых нитях и повышение АТФ-азной активности.
Поворот головки и увеличение напряжения шейки.
Гребковое движение шейки и перемещение нитей актина относительно миозина.

Временная характеристика процесса сокращения

Механизм
сокращения
1.Са+ выходит из цистерн ЭПР (опыт с экворином,
Рюгель 1977)
2.Са+ связывается с тропонином в присутствии Mg++
3.Тропомиозиновая нить отходит от актина
4.Миозиновые головки образуют мостики с актином
5.Гидролиз АТФ до АДФ
6.Сгибание головки миозина
7.Укорочение саркомера
8.Замена АДФ на АТФ
9.Разгибание головки миозина
2-9: цикл повторяется 50 раз при одном сокращении

Кинематика сокращения

Виды и режимы мышечного сокращения
Виды
Изометрическое
Изотоническое
Ауксотоническое
Режимы
Одиночное сокращение
Тетанус
Зубчатый
Гладкий
Оптимум
Пессимум

Сопоставление во времени сокращения мышцы и возбудимости
Возбудимость мышцы во время сокращения нормальна, следовательно она может ответить на раздражение

Расслабление мышцы
Са+ удаляется от тропонина и уходит в ЭПР
Тропомиозин блокирует актин
Поперечные мостики актин-миозин разрываются
Пути удаления Са++
1. Са++ насос на ЭПР
2. Са++ насос на НЦМ*
3. Na+-Ca++ обменник
4. Закрытие Са++ каналов*
* -Не характерно для скелетной мышцы

Запись мышечных сокращений

Суммация сокращений

Режимы
мышечного сокращения
Одиночное сокращение
Тетанус – слитное сокращение без расслабления
А)Зубчатый – импульс в фазу расслабления
Б)Гладкий – импульс в фазу укорочения
Оптимум – частота для включения всех двигательных единиц
Пессимум – частота за пределами функциональной лабильности

Регуляция силы сокращения мышцы
Сила сокращения зависит от
числа включенных нейромоторных единиц;
частоты импульсации мотонейронов;
синхронизации частоты возбуждения мотонейронов;
исходной длины мышцы (саркомера). Максимальная при длине саркомера 2,0-2.2 мкм;
состояния ЦНС.

Законы мышечного сокращения
1. Мышечное волокно подчиняется закону «все или ничего»
2. Целая мышца подчиняется закону силы (число включенных мышечных волокон, режим их работы)

Гладкие мышцы
Мелкие (2-10 мкм диаметр, 50-500 мкм длина)
Одноядерные, способны к делению
Механо- и хемочувствительны
Актин прикреплен к НЦМ, либо к плотным
тельцам (аналог Z-линии) «хаотично», т.е. нет миофибрилл
ЭПР выражен мало
В ответ на ПД активируются не все акто-миозиновые мостики
Вместо тропонина (на актине) – кальмодулин + киназа легких цепей (на миозине)
Длительнсть сокращения 1-20 сек (в 10-100 раз ниже скелетной)
Способность поддерживать напряжение почти без затрат АТФ (тонус)
Соединены нексусами, сокращаются группами по неск. десятков
Синапсы не имеют «классических» очертаний (утолщения на аксоне)
Способны к автоматии