Ферменты. Местонахождение ферментов в организме

Местонахождение ферментов в организме
В клетке часть ферментов находится в цитоплазме, но в основном ферменты связаны с определенными клеточными структурами.
В ядре, например, находятся ферменты, ответственные за репликацию — синтез ДНК и за ее транскрипцию — образование РНК .
ДНК-лигаза

В 1833 французскими химиками А. Пайеном и Ж. Персо впервые из прорастающих зерен ячменя было выделено активное вещество, осуществляющее превращение крахмала в сахар и получившее название диастазы(амилазы).

Дискуссия Либиха и Пастера о природе брожения была разрешена в 1897 Э.Бухнером, который, растирая дрожжи с инфузорной землёй, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат (зимазу), вызывавший спиртовое брожение. Открытие Бухнера утвердило материалистическое понимание природы брожений.

Ферменты
Ферменты - это белковые вещества, играющие очень важную роль в различных биохимических процессах в организме.
Они необходимы для переваривания пищевых продуктов, стимуляции деятельности головного мозга, процессов энергообеспечения клеток, восстановления органов и тканей.
Функция каждого из ферментов уникальна, т.е. каждый фермент активизирует только один биохимический процесс.
В связи с этим в организме существует огромное количествo энзимов.

Общая характеристика ферментов
Ферменты
Однокомпонентные,
состоящие исключительно из белка
Двухкомпонентные,
состоящие из белка, называемого апоферментом, и небелковой части, называемой простетической группой.

Размеры ферментов и их строение.
Молекулярная масса ферментов, лежит в пределах 10 тыс. - 1 млн.
Они могут состоять из одной или нескольких полипептидных цепей и могут быть представлены сложными белками.

Пищеварительные ферменты
Различают три основные категории таких ферментов: амилаза, протеазы, липаза.
Амилаза расщепляет углеводы и находится в слюне, панкреатическом секрете и в содержимом кишечника. Различные виды амилазы расщепляют различные сахара.
Протеазы, находящиеся в желудочном соке, панкреатическом секрете и в содержимом кишечника, помогают переваривать белки.
Липаза, находящаяся в желудочном соке и панкреатическом секрете, расщепляет жиры.

Функции ферментов
Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах — ими катализируется около 4000 биореакций.
Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.

Функции ферментов
В зависимости от того, какие виды реакций организма катализируют ферменты, они выполняют различные функции.
Чаще всего их подразделяют на две основные группы: пищеварительные и метаболические.
Пищеварительные ферменты выделяются в желудочно-кишечном тракте, разрушают питательные вещества, способствуя их абсорбции в системный кровоток.
Метаболические ферменты катализируют биохимические процессы внутри клеток.

Метаболические ферменты
Метаболическими ферментами являются пепсин, трипсин, реннин, панкреатин и химотрипсин.
Помимо улучшения пищеварения, эти ферменты оказывают противовоспалительное действие.
Панкреатин используют при ферментной недостаточности поджелудочной железы, нарушениях пищеварения, пищевой аллергии, аутоиммунных заболеваниях, вирусных инфекциях и спортивных травмах.

Свойства ферментов
Важнейшим свойством ферментов является преимущественное течение одной из нескольких теоретически возможных реакций.
В зависимости от условий ферменты способны катализировать как прямую так и обратную реакцию. Это свойство ферментов имеет большое практическое значение.

Свойства ферментов
Другое важнейшее свойство ферментов - термолабильность, т. е. высокая чувствительность к изменениям температуры.
Так как ферменты являются белками, то для большинства из них температура свыше 70° C приводит к денатурации и потере активности.
При увеличении температуры до 10° С реакция ускоряется в 2-3 раза, а при температурах близких к 0° С скорость ферментативных реакций замедляется до минимума.

Свойства ферментов
Следующим важным свойством является то, что ферменты находятся в тканях и клетках в неактивной форме (проферменте).
Классическими его примерами являются неактивные формы пепсина и трипсина. Существование неактивных форм ферментов имеет большое биологическое значение. Если бы пепсин вырабатывался сразу в активной форме, то пепсин "переваривал" стенку желудка, т. е. желудок "переваривал" сам себя.

Классификация ферментов
1. Оксидоредуктазы - ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, например каталаза: 2H2O2 → O2 +2H2O
2. Трансферазы - ферменты, катализирующие перенос атомов или радикалов.

Классификация ферментов
3. Гидролазы - ферменты, разрывающие внутримолекулярные связи путем присоединения молекул воды, например фосфатаза:
OH
R - O - P = O + H2O → ROH + H3PO4
OH

Классификация ферментов
4. Лиазы - ферменты, отщепляющие от субстрата ту или иную группу без присоединения воды, негидролитическим путем.
Например: отщепление карбоксильной группы декарбоксилазой:
O O
// ||
CH3 - C - C → CO2 + CH3 - C
|| \ \
O OH H

Классификация ферментов
5. Изомеразы - ферменты, катализирующие превращение одного изомера в другой:
глюкозо-6-фосфат → глюкозо-1-фосфат
6. Синтетазы - ферменты, катализирующие реакции синтеза.

Специфичность и механизм действия ферментов
Действие ферментов, строго специфично и зависит от строения субстрата, на который фермент действует.
Прекрасным примером такой зависимости служит катализируемая аргиназой реакция гидролитического расщепления аминокислоты аргинина на орнитин и мочевину:

Кофакторы ферментов
Многие ферменты для проявления активности нуждаются в веществах небелковой природы- кофакторах.
Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органическими (например, флавин или гем).

Получение ферментов
Обычно ферменты выделяют из тканей животных, растений, клеток и культуральных жидкостей микроорганизмов, биологических жидкостей (кровь, лимфа и др.).
Для получения некоторых труднодоступных ферментов используются методы генетической инженерии.

Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов
Отсутствие или снижение активности какого-либо фермента (нередко и избыточная активность) у человека приводит к развитию заболеваний (энзимопатий) или гибели организма.
Так, передаваемое по наследству заболевание детей — галактоземия (приводит к умственной отсталости) — развивается вследствие нарушения синтеза фермента, ответственного за превращение галактозы в легко усваиваемую глюкозу.

Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов
Причиной другого наследственного заболевания — фенилкетонурии, сопровождающегося расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение аминокислоты фенилаланина в тирозин.

Определение активности многих ферментов в крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний.
С помощью такого анализа сыворотки крови возможно обнаружение на ранней стадии инфаркта миокарда, вирусного гепатита, панкреатита, нефрита и других заболеваний.