Ферменты. Высокая каталитическая активность

Ферменты
Ферменты - это белковые вещества, играющие очень важную роль в различных биохимических процессах в организме.
Они необходимы для переваривания пищевых продуктов, стимуляции деятельности головного мозга, процессов энергообеспечения клеток, восстановления органов и тканей.
Функция каждого из ферментов уникальна, т.е. каждый фермент активизирует только один биохимический процесс.
В связи с этим в организме существует очень огромное количество энзимов.

Свойства ферментов
Селективность и их (избирательность действия)
Определяется способностью фермента превращать только данный тип субстратов в определенных реакциях и условиях.

Высокая каталитическая активность
Добавка незначительной концентрации фермента
ускоряет превращение субстрата в 10 8 - 1012 раз.
Стабильность
Сохраняет каталитическую активность
Специфичность

Зависимость от температуры
Многие ферменты обладают наибольшей эффективностью при температуре человеческого тела, т.е. приблизительно при этом
Человек погибает при более низких и более высоких температурах не столько из-за того, что его убила болезнь, а столько из-за того, что перестают действовать ферменты, а следовательно прекращаются обменные процессы, которые и определяют существование организма.
Зависимость от рН среды
Ферменты наиболее эффективно действуют на субстрат при строго определенной среде раствора.

Важным свойством является то, что ферменты находятся в тканях и клетках в неактивной форме (проферменте).
Классическими его примерами являются неактивные формы пепсина и трипсина. Существование неактивных форм ферментов имеет большое биологическое значение. Если бы пепсин вырабатывался сразу в активной форме, то пепсин "переваривал" стенку желудка, т. е. желудок "переваривал" сам себя.

Ферменты
В зависимости от того, какие виды реакций организма катализируют ферменты, они выполняют различные функции.
Чаще всего они подразделяются на две основные группы: пищеварительные и метаболические.
Пищеварительные ферменты выделяются в желудочно-кишечном тракте, разрушают питательные вещества, способствуя их абсорбции в системный кровоток.
Метаболические ферменты катализируют биохимические процессы внутри клеток.

Пищеварительные ферменты
Различают три основные категории таких ферментов: амилаза, протеазы, липаза.
Амилаза расщепляет углеводы и находится в слюне, панкреатическом секрете и в содержимом кишечника. Различные виды амилазы расщепляют различные сахара.
Протеазы, находящиеся в желудочном соке, панкреатическом секрете и в содержимом кишечника, помогают переваривать белки.
Липаза, находящаяся в желудочном соке и панкреатическом секрете, расщепляет жиры.

Классификация ферментов
На Международном биохимическом съезде было принято, что ферменты должны классифицироваться по типу реакции и катализируемой ими.
В названии фермента обязательно присутствует название субстрата, т. е. того соединения, на которое воздействует данный фермент, и окончание -аза. (Аргиназа катализирует гидролиз аргинина и т.д.)
По этому принципу все ферменты были разделены на 6 признаков.

Классификация ферментов
1.Оксидоредуктазы - это ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, например каталаза:
2 H2O2-->O2+2 H2O
2.Трансферазы - ферменты, катализирующие перенос атомов или радикалов.
3.Гидролазы - ферменты, разрывающие внутримолекулярные связи путем присоединения молекул воды, например фосфатаза:
OH
R - O - P = O + H2O --> ROH + H3PO4
OH

Классификация ферментов
4.Лиазы - ферменты, отщепляющие от субстрата ту или иную группу без присоединения воды, негидролитическим путем.
Например: отщепление карбоксильной группы декарбоксилазой:
O O
// ||
CH3 - C - C ---- > CO2 + CH3 - C
|| \ \
O OH H

5.Изомеразы - ферменты, катализирующие превращение одного изомера в другой называются:
глюкозо-6-фосфат --> глюкозо-1-фосфат
6.Синтетазы - ферменты, катализирующие реакции синтеза.

Амилаза

Амилаза, расщепляя крахмал и другие углеводы, обеспечивает переваривание углеводов пищи. Из организма амилазу выводят почки вместе с мочой(аммиак). Наиболее богаты амилазой поджелудочная и слюнные железы. Амилаза секретируется в кровь из этих органов. Плазма крови человека содержит α - амилазы 2-х типов: панкреатическую (Р-тип), вырабатываемую поджелудочной железой и слюнную ( S – тип), продуцируемую слюнными железами. Амилолитической активностью обладают клетки печени, кишечника, почек легких. В физиологических условиях амилаза сыворотки крови состоит на 40% из панкреатической и на 60% из слюнной амилазы.

С диагностической точки зрения наиболее информативным является определение панкреатической амилазы, на активность, которой в крови приходится до 30% , а в моче-до 70% от общей амилолитической активности.
α - Амилаза и ее активность зависит от возраста. Отмечается низкая активность амилазы в слюнной железе у 14 недельного плода, с возрастом она увеличивается, по достижении 5 –ти летнего возраста достигает величин, характерных для взрослых.
Панкреатическая амилаза в сыворотке детей до 3 - х месяцев не обнаруживается, появляется позднее и достигает величины, характерной для взрослых к 10-15 годам.
У людей разного пола существенных различий в активности амилаз не выявлено.
Амилолитическая активность сыворотки крови днем выше, чем ночью во время сна. Выделение амилазы днем в 1,5 раза выше чем ночью. Отличается содержание амилазы в сыворотке крови и выделение с мочой в течение дня, поэтому определять её активность в суточной моче.

В клинической лабораторной практике распространены две группы методов исследования активности альфа-амилазы в биологических жидкостях:
1.Сахарифицирующие, основанные на определении образующихся из крахмала сахаров по редуцирующему действию глюкозы и мальтозы.
2. Амилокластическое, основанные на определении остатка нерасщепленного крахмала по его реакции с йодом. Молекулы декстринов, имеющие 30 гексозных остатков, дают с йодом синюю окраску, молекулы, имеющие 8-10 остатков - красную, молекулы, состоящие из 4-5 остатков, окраски не дают.
Определение активности амилазы в сыворотке крови и мочи в КДЛ, проводится с целью дифференциальной диагностики острого и хронического панкреатита.

Увеличение активности амилазы более чем в 10 раз:
При остром панкреатите активность амилазы в крови и моче увеличивается в 10-30 раз. При этом гиперамилазурия наступает позже, чем гиперамилаземия, но держится дольше, необходимо повторное исследование активности амилазы мочи на протяжении первых 1 - 3-х суток заболевания.
Увеличение активности амилазы в 5-10 раз:
При перитоните, остром аппендиците, непроходимости кишечника и другие состояния »острого живота», острая почечная недостаточность с олигурией.
Увеличение активности менее чем в 5 раз:
При хроническом панкреатите и раке поджелудочной железы активность амилазы в моче и крови может остаться в норме или подняться незначительно. Поражение слюнных желез,(камни, эпидемический паротит)

Уровень активности амилазы в норме.
-в сыворотке 25 - 220 МЕ/Л или 8-32 ЕД
-в моче 10 - 490 МЕ/Л или16-64 ЕД

Применение ферментов
Ферменты используют для смягчения кожи в кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков, отбеливателях, зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое значение – определение отдельных ферментов в клетке помогает распознаванию природы заболевания их используют для замещения недостающего фермента в организме.

Применение ферментов
Ферменты получили широкое применение в легкой, пищевой и химической промышленности, а также в медицине.
В пищевой промышленности ферменты используют при приготовлении безалкогольных напитков, сыров, консервов, колбас, сосисок, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.