Структура и принципы работы АТФазы

Аденозинтрифосфатазы (АТФ-азы) — группа ферментов из класса гидролаз,
катализирующих отщепление от АТФ одного или двух остатков фосфорной кислоты
с высвобождением энергии, используемой в процессах анаболизма.

Наиболее древнее происхождение имеет, вероятно, протонная АТФаза. Она
обнаружена в клетках всех организмов, в том числе и у первичных
анаэробов-бродильщиков, синтезирующих АТФ в реакциях субстратного
фосфорилирования. Для обеспечения процессов активного транспорта в клетках и была сформирована локализованная в ЦПМ АТФ-зависимая протонная помпа. Энергия гидролиза АТФ, осуществляемого АТФазой, использовалась для выталкивания протонов из клетки во внешнюю среду. Гидролиз одной молекулы АТФ приводит к переносу 2 протонов и созданию таким путем трансмембранного электрохимического протонного градиента.
Протонная АТФаза
Протонная АТФаза

Na+,K+-АТФаза - интегральный белок плазматических мембран, осуществляющий АТФ-зависимый трансмембранный перенос Na+ и К+ в клетках эукариот, что обеспечивает поддержание электрохимического и осмотического градиентов одновалентных ионов, необходимых для нормального функционирования клеток. Фермент переносит ионы калия в клетку, а ионы натрия - из нее в соотношении 2:3.
Натрий-калиевая АТФаза

Строение натрий-калиевой АТФазы

Актин-зависимая АТФаза миозина
Гидролиз АТФ во время мышечного сокращения - результат взаимодействия миозина с актином. Миозин обладает АТФазной активностью, для гидролиза одной молекулы АТФ молекуле миозина требуется около 30 с. Этапом, лимитирующем скорость реакции, является освобождение продуктов гидролиза - АДФ и неорганического фосфата, которые остаются прочно связанными с миозином в нековалентный комплекс и препятствуют началу следующего каталитического акта.
Скорость расщепления АТФ миозином резко возрастает в присутствии актина: каждая молекула миозина способна гидролизовать от 5 до 10 молекул АТФ в секунду,