Содержание
- 2. Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные.
- 3. Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность 2) строгая избирательность и направленность действия 3) субстратная
- 4. Скорость ферментативных реакций Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры 2) концентрации фермента 3) концентрации субстрата
- 5. Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0,
- 6. Классификация ферментов По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов: оксиредуктазы (перенос атомов водорода,
- 8. Скачать презентацию
Слайд 2Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две
Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две
группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).
Слайд 3Для реакций ферментативного катализа характерны:
1) высокая эффективность
2) строгая избирательность и
Для реакций ферментативного катализа характерны:
1) высокая эффективность
2) строгая избирательность и
направленность действия
3) субстратная специфичность
4) тонкая и точная регуляция
Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).
3) субстратная специфичность
4) тонкая и точная регуляция
Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).
Слайд 4Скорость ферментативных реакций
Скорость ферментативных реакций зависит от:
1) температуры
2) концентрации фермента
3)
Скорость ферментативных реакций
Скорость ферментативных реакций зависит от:
1) температуры
2) концентрации фермента
3)
концентрации субстрата
4) рН.
Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.
Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.
4) рН.
Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.
Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.
Слайд 5Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную
Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную
активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.
Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.
Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.
Слайд 6Классификация ферментов
По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:
оксиредуктазы (перенос
Классификация ферментов
По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:
оксиредуктазы (перенос
атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С–С, С–N, С–О, С–S — декарбоксилаза),
изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С–С, С–N, С–О, С–S — синтетаза).
трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С–С, С–N, С–О, С–S — декарбоксилаза),
изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С–С, С–N, С–О, С–S — синтетаза).
Следующая -
Мутации 9 класс