Металокомплексний каталіз

Промислове використання гомогенних каталізаторів
Гідроформилювання алкенів (оксосинтез):
Окиснення алкенів (процес Вакера):
Карбонилювання метанолу до оцтової кислоти (процес Монсанто):

Промислове використання гомогенних каталізаторів
Гідроціанування бутадієну до адипонітрилу:
Олігомеризація етилену:
Дисмутація алкенів (метатезис):

Промислове використання гомогенних каталізаторів
Асиметричне гідрогенування прохіральних алкенів:
Циклотримеризація ацетилену:
DiPAMP =

Гідрування олефінів
Каталізатори – комплекси родію RhClL3

Хімічний зв'язок у π-комплексі алкену з перехідним металом
Модель Дьюара – Чатта - Дункансона

Гідрування олефінів
Каталітична полімеризація олефінів

Темплатний ефект

Кластерна сполука кобальту
Co3(CR))(CO)9
Поліядерні та кластерні сполуки у каталізі
Каталізатор реакції перетворення пероксид-радикалів
2HO2● → H2O2 + O2
2HO2● + Mx+Ln → H+ + O2 + M(x-1)+Ln
2HO2● + M(x-1)+Ln → HO2- + Mx+Ln
HO2- + H+ → H2O2
[K←:O–H] + HO2● → [K] + O2 + H+ + HO2-
I
O
Каталіз моноядерними комплексами
2HO2● + [K] → [K←:O–H]
I
O

Ферментативний каталіз

Залежність швидкості ферментативної
реакції від концентрації субстрату

Початкова швидкість
[S]
Концентрація субстрату [S], ммоль/л
Залежність швидкості ферментативної
реакції від концентрації субстрату

Схема Міхаеліса – Ментен
В стані динамічної рівноваги (steady state) швидкість утворення субстрат-
ензимного комплексу дорівнює швидкості його розпаду:

Схема Міхаеліса – Ментен

Константа Міхаеліса
- якщо k2 << k-1, тоді KM фактично являється константою дисоціації KD ES-комплексу
- при низьких концентраціях субстрату V прямо пропорційно [S]
- при дуже високих концентраціях субстрату V не залежить від [S] (реакція „псевдо“- нульового порядку)
- KM має розмірність концентрації (моль/літр)
- типові величини KM: від 10-1 до 10-7 моль/літр)
- KM чисельно дорівнює концентрації субстрату, при якій швидкість реакції досягає Vmax/2

Константи Міхаеліса (KM) деяких ферментів

Число оборотів деяких ферментів

Каталітична ефективність = kcat/Km
Міра оцінки “досконалості” ензиму
kcat/Km фактично є константою другого порядку (моль-1•л•сек-1)
Верхня межа kcat/Km є дифузійною межею – швидкість, з якою ензим та субстрат дифундують разом (109 моль-1•л• сек-1)
Багато ензимів наближається до цієї межі (напр., каталаза, ацетилхолінестераза)
Каталітична ефективність ензимів

Y = aX + b
Графік Лайнуівера-Берка
Нахил

Industrial use of homogeneous catalysis