Слайд 2Определение
Белки — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной
![Определение Белки — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/868206/slide-1.jpg)
связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот.
Слайд 3Строение
В ходе многочисленных исследований, история которых начинается с первого десятилетия XIX века,
![Строение В ходе многочисленных исследований, история которых начинается с первого десятилетия XIX](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/868206/slide-2.jpg)
было установлено, что белковая молекула представляет собой линейный полимер, построенный из аминокислот , соединенных между собой валентными амидными связями (пептидными связями).
Слайд 4Строение
Согласно классификации У. Атсбэри (Wt. Astbury) белки можно разделить на два больших
![Строение Согласно классификации У. Атсбэри (Wt. Astbury) белки можно разделить на два](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/868206/slide-3.jpg)
класса по способности принимать в растворе определенную геометрическую форму : фибриллярные (вытянyтые в нить), глобулярные (свернутые в клубок). В последнее время, классификацию дополнили и мембранные белки.
В строении белка различают:
Первичную структуру - последовательность аминокислот , прочитываемую, начиная от с-конца молекулы, в направлении к n-концу;
Вторичную структуру - наличие и локализация альфа-спиральных участков цепи и участков, сложенных в бета-структуры;
Третичную структуру (пространственную) - взаимное расположение аминокислотных остатков молекулы белка в пространстве;
Четвертичную структуру - взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.
Слайд 5Первичная структура белка
Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную
![Первичная структура белка Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/868206/slide-4.jpg)
структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков.
Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — устойчивые сочетания аминокислотных остатков, выполняющие определённую функцию и встречающиеся во многих белках. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка. По степени гомологии (сходства) аминокислотных последовательностей белков разных организмов можно оценивать эволюционное расстояние между таксонами, к которым принадлежат эти организмы.
Слайд 6Вторичная структура белка
Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными
![Вторичная структура белка Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/868206/slide-5.jpg)
связями.
Полипептидная цепь белка, складываясь в компактную форму, может образовывать некоторое количество фрагментов, имеющих регулярную структуру. Таких фрагментов известно три: альфа-спираль, бета-структура и поворот .
Слайд 7Вторичная структура белка
α-спираль — самая распространённая в белках вторичная структура. Данная спираль
![Вторичная структура белка α-спираль — самая распространённая в белках вторичная структура. Данная](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/868206/slide-6.jpg)
характеризуется плотными витками вокруг длинной оси молекулы, спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L).
β-структура (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали.
Повороты — нерегулярные участки полипептидной цепи, которые обеспечивают поворот её направления на 180°. Если участок, обеспечивающий поворот, достаточно длинный, используется термин «петля».
Слайд 8Третичная структура белка
Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из
![Третичная структура белка Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/868206/slide-7.jpg)
элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль.
В стабилизации третичной структуры принимают участие:
ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);
ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
водородные связи;
гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула сворачивается так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.
Слайд 9Четвертичная структура белка
Четвертичная структура — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе
![Четвертичная структура белка Четвертичная структура — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/868206/slide-8.jpg)
единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.
Слайд 10Функции белков
Белки являются необходимыми компонентами всех живых организмов и играют важную роль
![Функции белков Белки являются необходимыми компонентами всех живых организмов и играют важную](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/868206/slide-9.jpg)
в жизнедеятельности клетки. Белки осуществляют процессы обмена веществ. Они входят в состав внутриклеточных структур — органелл и цитоскелета, секретируются во внеклеточное пространство, где могут выступать в качестве сигнала, передаваемого между клетками, участвовать в гидролизе пищи и образовании межклеточного вещества.
Слайд 11Функции белков. Каталитическая функция
Наиболее хорошо известная функция белков в организме — катализ
![Функции белков. Каталитическая функция Наиболее хорошо известная функция белков в организме —](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/868206/slide-10.jpg)
различных химических реакций. Ферменты — это белки, обладающие специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), в том числе репликацию и репарацию ДНК и матричный синтез РНК.
По типу катализируемых реакций все ферменты делят на 6 классов:
КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окислительно-восстановительные реакции;
КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую;
КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей;
КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов;
КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата;
КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счёт гидролиза дифосфатной связи АТФ или сходного трифосфата.
Слайд 12Функции белков. Структурная функция
Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму
![Функции белков. Структурная функция Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/868206/slide-11.jpg)
клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Большинство структурных белков являются филаментозными: например, мономеры актина и тубулина — это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.
Слайд 13Функции белков. Защитная функция
Физическая защита. Физическую защиту организма обеспечивают коллаген — белок,
![Функции белков. Защитная функция Физическая защита. Физическую защиту организма обеспечивают коллаген —](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/868206/slide-12.jpg)
образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей; кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и других производных эпидермиса.
Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию.
Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки.
Слайд 14Функции белков. Регуляторная функция
Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не
![Функции белков. Регуляторная функция Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/868206/slide-13.jpg)
служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируют продвижение клетки по клеточному циклу, транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, активность других белков и многие другие процессы. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо за счёт специфичного связывания с другими молекулами.
Слайд 15Функции белков. Сигнальная функция
Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами,
![Функции белков. Сигнальная функция Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/868206/slide-14.jpg)
передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами и организмами.
Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др.
Связывание гормона с его рецептором является сигналом, запускающим ответную реакцию клетки. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы.
Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.
Слайд 16Функции белков. Транспортная функция
Белки , выполняющие функцию транспорта, специфически связывают и переносят
![Функции белков. Транспортная функция Белки , выполняющие функцию транспорта, специфически связывают и](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/868206/slide-15.jpg)
те или другие молекулы и ионы через мембраны клеток ( как внутрь клетки, так и во вне), а также от одного органа организма к другому. Гемоглобин , содержащийся в эритроцитах, при прохождении крови через легкие связывает кислород и доставляет его к периферическим тканям, где кислород высвобождается и используется для окисления компонентов пищи - процесса, в ходе которого производится энергия.
Слайд 17Функции белков. Запасная функция
К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые
![Функции белков. Запасная функция К таким белкам относятся так называемые резервные белки,](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/868206/slide-16.jpg)
запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений (например, глобулины 7S и 11S) и яйцеклетках животных. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.
Слайд 18Функции белков. Рецепторная функция
Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и
![Функции белков. Рецепторная функция Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/868206/slide-17.jpg)
встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях — свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы. В результате такого воздействия меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты. Некоторые рецепторы катализируют определённую химическую реакцию; другие служат ионными каналами, которые при действии сигнала открываются или закрываются; третьи специфически связывают внутриклеточные молекулы-посредники.