Биокатализ. Ферменты (энзимы)

Гидролиз 1 г белка
24 часа
100 градусов
HCl высокой конц.
2 часа
37 градусов
HCl низкой конц.
Наличие ферментов

Ферменты (энзимы) – вещества белковой природы, ускоряющие течение всех типов химических реакций живого организма.
Имеют высокую Мr (от 12 000 до 500 000 у.е.)
Имеют третичную структуру
Подвергаются гидролизу и денатурации.

Внутриклеточные ферменты
Внеклеточные ферменты
Внеклеточные ферменты
Образуются и действуют внутри клетки
Образуются внутри клетки, а действуют в полостях органов

ферменты
Простые
Построены только из АК
Сложные
Белковая часть (апофермент) и небелковая часть (кофермент). Активность возрастает при их соеди нении

Активный центр фермента – функциональные группы, участвующие в связывании субстрата и его преобразовании.
Изоферменты – имеют разное строение, но одинаковую активность.

Свойства ферментов
Не расходуются в процессе катализа и не входят в состав конечных продуктов.
В преобразовании большого количества субстрата участвует небольшое количество ферментов
1г пепсина – 50 кг яичного порошка
1,6 г амилазы – 175 кг крахмала.

Свойства ферментов
Обладают высокой специфичностью.
Абсолютная – 1 единственная реакция
Относительная – определенный тип хим.реакции.
Групповая – субстраты, имеющие одинаковый тип связи и содержащие одну функциональную группу

Свойства ферментов
Активность зависит от рН среды.
Оптимум рН – определенная концентрация ионов Н, при котором проявляется максимальная активность фермента.
Для разных ферментов оптимум различен.

Свойства ферментов
Активность зависит от температуры.
Температурный оптимум – температура, при которой фермент проявляет максимальную активность.
Для большинства - 40-50 градусов

Свойства ферментов
Активность зависит от наличия в тканях активаторов или ингибиторов.
Активатор активирует профермент (неактивную форму фермента).
Ингибитор угнетает активность фермента.

Механизм действия ферментов
Образование фермент субстратного комплекса. Снижается энергетический барьер, скорость реакции увеличивается.
Образование ФСК происходит по принципу «замок – ключ».

Механизм действия ферментов
Изменение субстрата. Происходит очень быстро.
Разрушение фермент-субстратного комплекса. Фермент при этом выходит из реакции неизмененным.

1 этап
2 этап
3 этап

Номенклатура ферментов
Введена в 1964г.
Название фермента =
Название субстрата +
Тип катализируемой реакции +
Окончание «-аза»

Классификация ферментов
Оксидоредуктазы – окислительно-восстановительные реакции.
Дегидрогеназы – отщепление Н от субстрата и перенос его на другой субстрат.
Оксидазы – перенос Н на О.

Классификация ферментов
Трансферазы – перенос различных функциональных групп с одного субстрата на другой.
Гидролазы – гидролиз белков, жиров, углеводов на более простые соединения.

Классификация ферментов
Лиазы – отщепление от субстрата различных функциональных групп.
Изомеразы – превращение изомеров друг в друга.
Лигазы – синтез сложных молекул из более простых.