Содержание
- 2. Общие свойства, механизм действия и классификация ферментов Ферменты - это биологические катализаторы белковой природы Активный центр
- 3. СОСТАВ СЛОЖНОГО ФЕРМЕНТА
- 4. СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТА
- 5. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ФЕРМЕНТА С СУБСТРАТОМ
- 6. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ФЕРМЕНТА С СУБСТРАТОМ
- 10. Константа Михаэлиса (Кm) характеризует сродство фермента к субстрату Максимальная скорость реакции (Vmax) характеризует активность фермента
- 11. ВИДЫ СПЕЦИФИЧНОСТИ ФЕРМЕНТОВ Специфичность – фермент действует либо на одно вещество, либо на группу родственных веществ
- 12. ТЕОРИИ, ОБЪЯСНЯЮЩИЕ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ ТЕОРИЯ ФИШЕРА ТЕОРИЯ КОШЛАНДА
- 13. Скорость метаболических путей зависит от: количества фермента доступности кофакторов и коферментов количества субстрата активности фермента
- 14. МЕХАНИЗМ КАТАЛИТИЧЕСКОГО ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ
- 15. ПРИНЦИПЫ ИЗМЕРЕНИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ 1. По скорости убывания количества субстрата реакции 2. По скорости возрастания количества
- 16. КЛАСИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ 1. Оксидоредуктазы 2. Трансферазы 3. Гидролазы 4. Лиазы 5. Изомеразы 6. Лигазы (синтетазы)
- 17. Классификация ферментов основана на типе катализируемой реакции 1. Оксидоредуктазы катализируют ОВР используют коферменты НАД+, НАДФ+, ФАД,
- 18. 2. Оксидазы - переносят электроны на кислород с образованием воды или перекиси водорода. Например: О2 +
- 20. 2. Траснферазы - перенос функциональной группы с одной молекулы на другую АХ + В А +ВХ
- 21. 3. Гидролазы - разрыв ковалентной связи с участием молекулы воды субстрат + аза
- 22. 4. Лиазы - негидролитическое расщепление субстрата, присоединение воды по двойной связи, отщепление воды с образованием двойной
- 24. 5. Изомеразы - взаимопревращение изомеров А В А(В)-изомераза
- 26. Скачать презентацию