Ферменты (от лат. Fermentum - закваска)

ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum - закваска) (энзимы), белки, выполняющие роль катализаторов в живых организмах

Ферменты не являются компонентами реакций, а лишь ускоряют достижение равновесия увеличивая скорость как прямого, так и обратного превращения. Ускорение реакции происходит за счет снижении энергии активации – того энергетического барьера, который отделяет одно состояние системы (исходное химическое соединение) от другого (продукт реакции).

Начало современной науки о ферментах (энзимоло-гии) связывают с открытием в 1814 К. Кирхгофом превращения крахмала в сахар под действием водных вытяжек из проростков ячменя.

Действующее начало из этих вытяжек было выделено в 1833 А. Пайеном и Ж. Персо. Им оказался фермент амилаза.

В 1836 T. Шванн обнаружил и описал пепсин, в том же году И. Пуркин и И. Паппенгейм охарактеризовали трипсин.

В 1897 братья Г. и Э. Бухнеры выделили из дрожжей р-римый препарат, вызывавший спиртовое брожение.

В 1913 Л. Михаэлис сформулировал общую теорию кинетики ферментативных реакций.

В кристаллическом виде первые ферменты были получены Дж. Самнером в 1926 (уреаза) и Дж. Нортропом в 1930 (пепсин).

Свойства ферментов
1. Влияние на скорость химической реакции: ферменты увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются.
2. Специфичность действия ферментов. В клетках организма протекает 2-3 тыс. реакций, каждая из которые катализирутся определенным ферментом.

Специфичность действия фермента – это способность ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих.
Различают:
Абсолютную – когда Фермент катализирует только одну определенную реакцию .
Относительную – Фермент катализирует определенный класс реакций .

Активность ферментов – способность в разной степени ускорять скорость реакции.

По строению ферменты могут быть однокомпонентными, простыми белками, состоящими только из аминокислот и двухкомпонентными, сложными белками. Во втором случае в составе фермента обнаруживается добавочная группа небелковой природы.

Получение ферментов.
Обычно ферменты вьделяют из тканей животных, растений, клеток и культуральныхжидкостей микроорганизмов, биол. Жидкостей.

Распределение ферментов в организме.
Ферменты, участвующие в синтезе белков, нуклеиновых кислот и ферменты энергетического обмена присутствуют во всех клетках организма.

Множественные формы ферментов можно разделить на две категории:
Изоферменты.
Собственно множественные формы (истинные).
Изоферменты — это ферменты, синтез которых кодируется разными генами, у них разная первичная структура и разные свойства, но они катализируют одну и ту же реакцию. Виды изоферментов:
Органные — ферменты гликолиза в печени и мышцах.
Клеточные — малатдегидрогеназа цитоплазматическая и митохондриальная.
Гибридные — ферменты с четвертичной структурой, образуются в результате нековалентного связывания отдельных субъединиц.
Мутантные — образуются в результате единичной мутации гена.
Аллоферменты — кодируются разными аллелями одного и того же гена.

Собственно множественные формы (истинные) — это ферменты, синтез которых кодируется одним и тем же аллелем одного и того же гена, у них одинаковая первичная структура и свойства, но после синтеза на рибосомах они подвергаются модификации и становятся разными, хотя и катализируют одну и ту же реакцию.
Изоферменты разные на генетическом уровне и отличаются от первичной последовательности, а истинные множественные формы становятся разными на посттрансляционном уровне.

Связь между ферментами и наследственными болезнями обмена веществ была впервые установлена А. Гэрродом в 1910-е гг. Гэррод назвал заболевания, связанные с дефектами ферментов, «врожденными ошибками метаболизма».

Практическое использование