Химия белков. Часть 2

Слайд 2

I. Аминокислотный состав белков. Классификация аминокислот

Для изучения аминокислотного состава белков используют сочетание

I. Аминокислотный состав белков. Классификация аминокислот Для изучения аминокислотного состава белков используют
кислотного (НСl), щелочного [Ва(ОН)2]4 и ферментативного гидролиза или одним из этих способов. Таким образом из чистого белка (без примесей) освобождается 20 а-аминокислот (ак), которые являются производными карбоновых кислот, у которых один водородный атом у а-улерода замещен на аминогруппу (-NН2).

Слайд 3

Классификация аминокислот основана на полярности радикалов (R), то есть способности к взаимодействию

Классификация аминокислот основана на полярности радикалов (R), то есть способности к взаимодействию с водой.
с водой.

Слайд 4

II. Общие свойства аминокислот

Аминокислоты легко растворимы в воде, криталлизуются из нейтральных водных

II. Общие свойства аминокислот Аминокислоты легко растворимы в воде, криталлизуются из нейтральных
растворов в форме биполярных (амфотерных) ионов (цвиттерионов).
Имеют оптическую активность, то есть способны вращать плоскость поляризованного луча (исключение: глицин), что связано с наличием в а-положении асимметрического атома углерода, у которого все четыре валентные связи заняты.

Слайд 5

III. Физико-химические свойства белков

Свойства белков это высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность

III. Физико-химические свойства белков Свойства белков это высокая вязкость растворов, незначительная диффузия,
к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление, поглощение УФ-лучей при 280 нм, амфотерность из-за наличия СООН- и NН2- групп, что свидетельствует о наличии свойств кислот и оснований. Белки также обладают гидрофильностью.

Слайд 6

А) Молекулярная масса белков

Молекулярная масса белков от 6000 (нижний предел) и более

А) Молекулярная масса белков Молекулярная масса белков от 6000 (нижний предел) и
1000000 в зависимости от количества отдельных полипептидных цепей (субъединиц) в составе единой молекулярной структуре белка.