Слайд 2
"Ферменты есть, так сказать, первый акт жизненной деятельности. Все химические процессы направляются
!["Ферменты есть, так сказать, первый акт жизненной деятельности. Все химические процессы направляются](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-1.jpg)
в теле именно этими веществами, они есть возбудители всех химических превращений. Все эти вещества играют огромную роль, они обусловливают собою те процессы, благодаря которым проявляется жизнь, они и есть в полном смысле возбудители жизни. Они составляют основной пункт, центр тяжести физиолого-химического знания"
И.П.Павлов
Слайд 3Ферменты, или энзимы, представляют каталитически действующие вещества биологического происхождения.
Это высокомолекулярные, коллоидные
![Ферменты, или энзимы, представляют каталитически действующие вещества биологического происхождения. Это высокомолекулярные, коллоидные](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-2.jpg)
органические вещества, вырабатываемые животными, растениями и микроорганизмами.
Слайд 4Это специфические белки. Они, как и катализаторы, не создают новых реакций, а
![Это специфические белки. Они, как и катализаторы, не создают новых реакций, а только ускоряют существующие.](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-3.jpg)
только ускоряют существующие.
Слайд 5От обычных катализаторов ферменты отличаются высокой специфичностью, большой мощностью действия, термолабильностью. Пример:
![От обычных катализаторов ферменты отличаются высокой специфичностью, большой мощностью действия, термолабильностью. Пример:](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-4.jpg)
для расщепления белков до аминокислот необходимо кипятить их с 25%- ной серной кислотой примерно в течение суток; при помощи же трипсина достигают тех же результатов (при 37С) в течение нескольких часов.
Слайд 6Одна молекула каталазы разлагает в 1 минуту 2 600 000 молекул Н2О2
![Одна молекула каталазы разлагает в 1 минуту 2 600 000 молекул Н2О2](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-5.jpg)
при Т=0С. Подобно катализаторам, ферменты не расходуются во время процесса и не входят в состав конечных продуктов. Таким образом:
Ферменты - это высокомолекулярные органические соединения белковой природы, входят в состав всех клеток и тканей, играют роль биологических катализаторов.
Слайд 7Роль ферментов
пищеварение и использование поступивших питательных веществ для энергообразования;
построение структурных и функциональных
![Роль ферментов пищеварение и использование поступивших питательных веществ для энергообразования; построение структурных](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-6.jpg)
компонентов тканей и жидкостей организма;
рост и воспроизведение;
свертывание крови;
мышечное сокращение и т. д.
Слайд 8Строение ферментов
Простые, или однокомпонентные. Состоят только из аминокислот - рибонуклеаза, амилаза, альдолаза,
![Строение ферментов Простые, или однокомпонентные. Состоят только из аминокислот - рибонуклеаза, амилаза,](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-7.jpg)
пепсин, уреаза и др.
Слайд 9Сложные. Состоят из двух компонентов - небелковой части, или простетической группы, и
![Сложные. Состоят из двух компонентов - небелковой части, или простетической группы, и](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-8.jpg)
белковой, или апофермента.
Обе части только в комплексе друг с другом обладают каталитическими свойствами.
Слайд 10Простетическая группа - это термостабильная, низкомолекулярная часть молеклы фермента. Это производные витаминов,
![Простетическая группа - это термостабильная, низкомолекулярная часть молеклы фермента. Это производные витаминов,](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-9.jpg)
группы сахаров, соединения гема, нуклеотиды, нуклеозиды и др. Простетическая группа облегчает связывание фермента с субстратом.
Слайд 11Коферменты
Если небелковая составная часть слабо связана с апоферментом, то ее называют коферментом,
![Коферменты Если небелковая составная часть слабо связана с апоферментом, то ее называют](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-10.jpg)
или коэнзимом. Коферменты могут входить в состав нескольких ферментов. Наиболее часто коферментами служат витамины и их производные.
Слайд 12Коферменты
В качестве коферментов могут участвовать фосфаты нуклеозидов (нуклеотиды), ионы металлов (железо, медь,
![Коферменты В качестве коферментов могут участвовать фосфаты нуклеозидов (нуклеотиды), ионы металлов (железо,](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-11.jpg)
цинк, марганец, магний, молибден, кобальт и др.)
Слайд 13Апофермент
это полимер, состоящий из аминокислот. Его уровень организации молекулы может быть
![Апофермент это полимер, состоящий из аминокислот. Его уровень организации молекулы может быть](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-12.jpg)
различным - первичным, вторичным, третичным или четвертичным.
Слайд 14МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ
вещество, на которое действует фермент, вступает с ним в
![МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ вещество, на которое действует фермент, вступает с ним в](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-13.jpg)
промежуточное соединение, которое оказывается менее стойким, чем исходные продукты. Степень диссоциации соединения "фермент+субстрат" определяет скорость ферментной реакции.
Слайд 15МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ
Схематическая ферментативная реакция следующая:
С + Ф = ФСК = ФПК
![МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ Схематическая ферментативная реакция следующая: С + Ф = ФСК](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-14.jpg)
=Ф + П
С - вещество, подвергающееся превращению (субстрат),
Ф - фермент,
П - вещество, образующееся в результате ферментативной реакции (продукт),
ФСК - фермент-субстратный комплекс,
ФПК - фермент-продуктный комплекс.
Слайд 16МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ
На первом этапе образуется ФСК, в котором субстрат переходит в
![МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ На первом этапе образуется ФСК, в котором субстрат переходит](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-15.jpg)
активированное состояние. На втором этапе субстрат превращается в продукт реакции, находящемся в комплексе с Ф (ФПК), который затем распадается с образованием Ф и П.
Слайд 17Фермент в процессе взаимодействия остается неизменным. Это имеет большое биологическое значение для
![Фермент в процессе взаимодействия остается неизменным. Это имеет большое биологическое значение для](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-16.jpg)
сохранения количества фермента и возможности его взаимодействия с другими молекулами субстрата.
Слайд 18активный центр
При взаимодействии Ф и С важную роль играет активный центр
![активный центр При взаимодействии Ф и С важную роль играет активный центр](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-17.jpg)
фермента - часть молекулы фермента, состоящая из совокупности химических группировок, которые обеспечивают каталитическое действие.
Слайд 19активный центр
Активный центр состоит из ряда реакционноспособных функциональных групп белковой и небелковой
![активный центр Активный центр состоит из ряда реакционноспособных функциональных групп белковой и](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-18.jpg)
частей фермента (-ОН, -Н, -СООН и др.), ориентированных определенным образом в пространстве. Кофермент почти полностью входит в состав активного центра.
Слайд 20Строение активного центра
В процессе взаимодействия с субстратом активный центр разделяется на три
![Строение активного центра В процессе взаимодействия с субстратом активный центр разделяется на](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-19.jpg)
фукциональные группы -
каталитическую,
контактную,
вспомогательную.
Слайд 21активный центр
Каталитическая группа участвует в превращении субстрата в продукт. Контактная группа обеспечивает
![активный центр Каталитическая группа участвует в превращении субстрата в продукт. Контактная группа](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-20.jpg)
специфическое сходство с субстратом и образование соединения фермент-субстрат, высокую скорость реакции. Вспомогательная группа фиксирует третичную или четвертичную структуры для формирования активного центра фермента.
Слайд 22СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ КАК БИОЛОГИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ
Специфичность ферментов (действуют на определенный субстрат, на определенный
![СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ КАК БИОЛОГИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ Специфичность ферментов (действуют на определенный субстрат, на](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-21.jpg)
тип химической связи в молекуле)
Обратимость ферментативных реакций (ферменты катализируют прямую и обратную реакции).
Слайд 23СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ КАК БИОЛОГИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ
Зависимость активности ферментов от рН среды. Значение рН,
![СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ КАК БИОЛОГИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ Зависимость активности ферментов от рН среды. Значение](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-22.jpg)
при котором ферменты находятся в максимально активном состоянии называется оптимумом рН (для пепсина рН=1,5-2,5, для трипсина рН=8,0-9,0 )
Слайд 24СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ КАК БИОЛОГИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ
Зависимость активности фермента от температуры, при которой активность
![СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ КАК БИОЛОГИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ Зависимость активности фермента от температуры, при которой](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-23.jpg)
фермента максимальна и называется температурным оптимумом. Для большинства ферментов температурный оптимум близок к температуре тела.
Слайд 25СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ КАК БИОЛОГИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ
Зависимость активности фермента от концентрации субстрата. При высокой
![СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ КАК БИОЛОГИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ Зависимость активности фермента от концентрации субстрата. При](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-24.jpg)
концентрации субстрата может произойти ингибирование фермента и снижение скорости реакции.
Слайд 26СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ КАК БИОЛОГИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ
Зависимость активности фермента от ингибиторов. Различают необратимое ингибирование,
![СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ КАК БИОЛОГИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ Зависимость активности фермента от ингибиторов. Различают необратимое](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-25.jpg)
которое вызывают денатуранты (ртуть, серебро, свинец, мышьяк и их соли, синильная кислота и ее производные и т.д.) и обратимое ингибирование - наблюдается только тормозящий эффект.
Слайд 27СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ КАК БИОЛОГИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ
Зависимость активности фермента от активаторов - веществ, повышающих
![СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ КАК БИОЛОГИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ Зависимость активности фермента от активаторов - веществ,](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-26.jpg)
скорость ферментативных реакций. Это одно- или двухвалентные катионы кальция, магния, марганца, кобальта, калия, натрия или анионы хлора, желчные кислоты, вещества, содержащие -SH-группу).
Слайд 28КЛАССИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ
Названия ферментов составляются обычно или из названия вещества, на которое действует
![КЛАССИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ Названия ферментов составляются обычно или из названия вещества, на которое](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-27.jpg)
фермент, или из слова, определяющего характер реакции. В таких словах последние один-два слога заменяются окончанием аза, например: сахароза - сахараза, аргинин -аргиназа, катализ - каталаза.
Слайд 29Классы ферментов
Оксиредуктазы - ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции. К ним относятся: дегидрогеназы
![Классы ферментов Оксиредуктазы - ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции. К ним относятся: дегидрогеназы](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-28.jpg)
и оксидазы (лактат-, глутамат-, сукцинатдегирогеназы, цитохромоксидазы, каталаза, пероксидаза и другие.
Слайд 30Классы ферментов
Трансферазы - ферменты, осуществляющие перенос различных химических радикалов с донора на
![Классы ферментов Трансферазы - ферменты, осуществляющие перенос различных химических радикалов с донора](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-29.jpg)
акцептор, Этот класс включает амино-, фосфо-, глюкозил-, ацилтрансферазы и другие.
Слайд 31Классы ферментов
Гидролазы - ферменты, катализирующие процессы гидролитического расщепления субстратов. Включает пипсин, трипсин,
![Классы ферментов Гидролазы - ферменты, катализирующие процессы гидролитического расщепления субстратов. Включает пипсин,](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-30.jpg)
химотрипсин, липазу, амилазу, дисахаридазы и другие.
Слайд 32Классы ферментов
Лиазы - ферменты, катализирующие внутримолекулярный перенос химических радикалов с образованием изомеров.
![Классы ферментов Лиазы - ферменты, катализирующие внутримолекулярный перенос химических радикалов с образованием](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-31.jpg)
К этому классу принадлежат глюкозо-, триозофосфатизомераза и другие.
Слайд 33Классы ферментов
Лигазы - ферменты, осуществляющие реакции синтеза, которые сопровождаются поглощением энергии, например,
![Классы ферментов Лигазы - ферменты, осуществляющие реакции синтеза, которые сопровождаются поглощением энергии,](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-32.jpg)
глутамат-, гликоген-, гемсинтетазы и другие.
Слайд 34КЛИНИКО-ДИАГНОСТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ОПРЕДЕЛЕНИЯ ФЕРМЕНТОВ
В противоположность других биохимических компонентов количество ферментов не может
![КЛИНИКО-ДИАГНОСТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ОПРЕДЕЛЕНИЯ ФЕРМЕНТОВ В противоположность других биохимических компонентов количество ферментов не](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-33.jpg)
быть измерено, в единицах массы, т.е. в миллиграммах или молях. О количестве фермента косвенно судят по его активности - по производимому ферментом действию, таким образом присутствие и количество фермента распознается по специфичности и скорости катализируемой им реакции.
Слайд 35Активность фермента можно определить либо по скорости накопления продуктов ферментативной реакции, либо
![Активность фермента можно определить либо по скорости накопления продуктов ферментативной реакции, либо](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-34.jpg)
по скорости убыли субстрата.
Ферментативную реакцию принято проводить при температуре, лежащей в пределах 25о-40о С.
Слайд 36
В практике работы клинико-диагностических лабораториях для определения активности ферментов чаще используют калориметрические
![В практике работы клинико-диагностических лабораториях для определения активности ферментов чаще используют калориметрические и спектрофотометрические методы.](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-35.jpg)
и спектрофотометрические методы.
Слайд 37В основе калориметрических методов лежит измерение при помощи ФЭК интенсивности окраски вещества,
![В основе калориметрических методов лежит измерение при помощи ФЭК интенсивности окраски вещества,](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-36.jpg)
образующегося при взаимодействии субстрата или продукта действия фермента со специфическими реактивами, добавленными в пробу, после остановки ферментативной реакции.
Слайд 38Спектрофотометрические методы основаны на поглощении света в определенных участках спектра субстратами или
![Спектрофотометрические методы основаны на поглощении света в определенных участках спектра субстратами или](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-37.jpg)
продуктами реакции. Спектры поглощения этих соединений могут иметь максимумы при определенной длине волны как в ультрафиолетовой, так и в видимой области.
Слайд 39Комиссия по ферментам Международного биохимического союза предложила за единицу активности (Е) фермента
![Комиссия по ферментам Международного биохимического союза предложила за единицу активности (Е) фермента](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-38.jpg)
принять то количество его, которое катализирует превращение 1 микромоля субстрата (или образование 1 микромоля продукта реакции) в минуту при заданных условиях.
Слайд 40
Необходимо указать температуру, при которой проводилась ферментативная реакция. Активность фермента в сыворотке
![Необходимо указать температуру, при которой проводилась ферментативная реакция. Активность фермента в сыворотке](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-39.jpg)
или плазме крови следует выражать в единицах на 1 л.
Слайд 41Увеличение активности ферментов в плазме крови связано с разрушением клеток или одним
![Увеличение активности ферментов в плазме крови связано с разрушением клеток или одним](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-40.jpg)
только повышением проницаемости их наружной, плазматической мембраны При этом активность фермента в поврежденном органе снижается, а в плазме (сыворотке) крови, наоборот, повышается вследствие выхода фермента из ткани в кровеносное русло.
Слайд 42
Полагают, что в силу характерной общей реакции организма ферменты переходят в плазму
![Полагают, что в силу характерной общей реакции организма ферменты переходят в плазму](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/949419/slide-41.jpg)
не только из поврежденного органа, но также в значительной мере из клеток других тканей, непосредственно не затронутых патологическим процессом.