Обмен белков в организме в норме и при патологии

Обмен белков в организме в норме и при патологии
группу азотсодержащих органических веществ назвали протеинами.
эти высокомолекулярные вещества называют белками. Основная масса белков является структурными компонентом клеток, количественно составляя большую часть материала тканей живого организма.

Функции белков в организме
Переносят кислород к тканям в составе гемоглобина
Участвуют в мышечном сокращении
Входят в состав гормонов, антител, ферментов
Несут генетическую информацию

Химический состав белков
В состав белков входят:
углерод (54%); кислород (23%)
водород (7,3%); всегда содержится азот (17,6%)
Поскольку содержание азота в белках постоянно (в среднем 16%), оно послужило критерием для разработки методов определения общего белка плазмы.

Структурное строение белка
Азот в белке представлен аминогруппой – NH2, которая является основной структурной единицей белка. При гидролизе молекулы белка образуется смесь аминокислот.
Аминокислота содержит две основные группы: карбоксильную кислоту - СООН,
аминогруппу NH2
СН — СООН
NH2

Структурное строение молекулы белка

Синтез молекулы белка
Синтез белка осуществляется при помощи нуклеиновых кислот (ДНК, РНК), входящих в состав нуклеопротеидов как простетическая группа.
ДНК является носителем кода, т. е. информации о структуре того или иного белка, синтезирующегося в данной клетке.

ДНК и РНК

Сама ДНК непосредственного участия в синтезе белка не принимает, но определяет точную последовательность аминокислот в различных белках. Она локализована в ядре.
Виды РНК:
РНК - информационная
РНК - рибосомальная
РНК - транспортная

двухцепочная спираль ДНК раскручивается, и каждая одиночная цепь присоединяет к себе и- РНК. Образуется новая молекула, состоящая из
2-х цепей (РНК и ДНК).
цепи разъединяются, кодированная и-РНК переходит в цитоплазму и проникает
в рибосмы, где осуществляется синтез белка.

Строение клетки

Строение ядра

Мутации
На синтез белка влияют факторы (антибиотики, химические вещества, инфекции, радиация), изменяющие последовательность аминокислотного состава в молекуле белка - мутации. Мутация всегда вызывает значительные изменения в свойствах белков, что приводит к развитию патологии.

Физико-химические свойства белков
Белки - высокомолекулярные полимеры, растворяясь в воде, образуют коллоидные растворы. Растворы белка обладают свойствами коллоидных растворов: в отражённом свете они кажутся мутными (опалесцируют, дают эффект Тиндаля), частички белка не способны проникать через искусственные мембраны.

Заряд белка
В кислой среде белки проявляют основные свойства и несут положительный заряд, являясь катионами; в щелочной среде они проявляют кислотные свойства, несут «-» заряд, являясь анионами.
Значение РН-среды, при котором заряд белка электронейтрален, называют изоэлектрической точкой и обозначают pi.
У большинства белков крови изоэлектрическая точка находится в пределах рН=5,5-7,0.

Классификация белков в организме.
ПРОСТЫЕ (ПРОТЕИНЫ) СЛОЖНЫЕ (ПРОТЕИДЫ)
Альбумины Фосфопротеиды
Глобулины (α,β,Y,) Липопротеиды
Протамины Хромопротеиды
Склеропротеины Гликопротеиды
(коллагены, эластин) Металопротеиды
кератин

Источники белка

Превращение белка в организме
Источник белка - пища. В полости рта белок не расщепляется, т.к. здесь отсутствуют протеолитические ферменты (протеазы). В желудке белки перевариваются под действием протеаз (пепсина и гастриксина), оптимум действия которых рН=1,5-2,5. Ферменты расщепляют пептидные связи, вызывая распад белков до отдельных аминокислот.

Пищеварение в тонком кишечнике
Нерасщепившиеся белки, в тонком кишечнике расщепляются ферментами поджелудочной железы и тонкой кишки (трипсин, химотрипсин), которые проявляют максимальную активность в слабощелочной среде (РН = 7,8 - 8,2). В результате переваривания белков в пищеварительном тракте образуются свободные аминокислоты, которые поступают в кровь и по воротной вене - в печень.

В печени аминокислоты подвергаются различным превращениям:часть их используется на синтез белков печени, плазмы крови, специфических азотсодержащих соединений - пуриновых нуклеотидов, креатинина, мочевой кислоты. Другая часть поступает в кровь, затем в клетки, где происходит синтез специфических структурных белков тканей (мышечной, нервной), гормонов, ферментов.

Неусвоенные белки поступают в нижнюю часть кишок, где подвергаются бактериологическому разложению. При этом образуются токсичные аминов (кадаверин, гистамин, тирамин), а так же ядовитые ароматические соединения (индол, крезол, фенол, скатол). Чем больше белка поступает с пищей, тем больше продуктов распада выводится из организма.

Незаменимые аминокислоты
Не все белки в равной мере удовлетворяют потребность организма в аминокислотах. Организм нуждается не только в количестве, но и в определённом составе аминокислот.
Не все аминокислоты могут быть синтезированы в организме, часть из них должна поступать с пищей: валин, лейцитин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин. Они называются незаменимые аминокислоты.