Регуляция активности ферментов. Основные направления медицинской энзимологии. Лекция №5-7

Ферменты
энзимы( от греческого en zyme – дрожжи)
( от латинского fermentum – закваска),
эти белки – катализаторы химических реакций (могут ускорять реакцию в 108 -1012 раз).

воспалительные процессы)

Сходство и отличие ферментов и неорганических катализаторов

Ферменты, как и белки, состоят из аминокислот и имеют I, II, III, IV структуру

В молекуле энзима выделяют:
активный центр - участок, ответственный за присоединение субстрата (якорный участок) и его превращения (каталитический участок);
аллостерические (регуляторные) центры, регулирующие его активность.

Биологическая функция ферментов , как и у белков,
обусловлена наличием активного центра.
Лиганд, взаимодействующий активным центром фермента, называют субстратом
В активном центре фермента имеются АК остатки, функциональные группы которых обеспечивают химические превращения субстрата
Присоединение субстрата к ферменту в активном центре

Номенклатура ферментов
В 1961 году на международном союзе биохимиков была выдвинута единая классификация ферментов
В 1972 году на международном союзе биохимиков была выдвинута единая номенклатура ферментов
Шифр каждого фермента состоит из 4 цифр

Механизм действия ферментов.
Ферменты снижают энергию активации (Еа):

Этапы ферментативных реакций:
I этап. Связывание фермента (Е) и субстрата (S) в активном центре фермента.
II этап. Образование энзим-субстратного (ES) комплекса .
III этап. Образование продукта реакции (P).

1. Теория жесткого соответствия : фермент и субстрат должны соответствовать как ключ к замку ( теория Фишера)
2. Теория индивидуального соответствия, где фермент и субстрат приспосабливаются друг другу как перчатки ( теория Кошланда)

Специфичность

Активность ферментов и единицы активности ферментов
•Международная единица (МЕ) активности фермента – это количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата в 1 мин (при оптимальных температурае, pH среды, концентрации субстрата):
МЕ = мкмоль (S) / мин
•Катал – количество фермента, способное превращать 1 моль субстрата за 1 сек: катал = моль (S) / сек
•Удельная активность фермента - это число единиц активности фермента (E), приходящихся на 1 мг чистого фермента:
Удельная активность фермента = Е / мг(Ф)
•Молекулярная (молярная) активность фермента – это число молекул субстрата, которое подвергается превращению 1 молекулой фермента за 1 мин.
Молекулярная (молярная) активность фермента = Е / мкмоль (Ф)

КОФЕРМЕНТЫ –
низкомолекулярные органические вещества не белковой природы. Они чаще всего содержат в своём составе различные витамины, следовательно, их делят на две группы:
1.Витаминные.
2.Невитаминные ( нуклеотиды, производные порфирина, глутатион) .
-ионы металлов ( кофакторы)
1) 25% ФЕРМЕНТОВ нуждаются для проявления полной каталической активности в ионах металлов
2) ионы металлов выполняют функцию стабилизатора ( молекула субстракта , активного центра и конформации белковой молекулы фермента( 3,4 струк. Белка)
Пример: в качестве одного из субстрактов выступает не молекула АТФ, а комплекс Mg2+ АТФ, молекула Mg 2+ не взаимодействует с ферментом , а стабилизирует молекулу АТФ
-в некоторых случаях ионы Металлов служат мостиком между E и S
E- Ме- S

У каждого фермента свой оптимум рН.
Для большинства энзимов человеческого организма температурный оптимум составляет 36-40 °С.

Зависимость скорости реакции от концентрации фермента носит линейный характер: чем больше молекул фермента, тем выше скорость.
Субстратное насыщение, при дальнейшем увеличении S, скорость практически не изменяется.

Медицинская энзимология –
это энзимология, которая изучает применение ферментов в медицине.
В медицинской энзимологии выделяют три основных направления:
- энзимопатология;
- энзимодиагностика;
- энзимотерапия.