Tранспорт, строение и функция гемоглобина и миоглобина человека

Цель обучения:
объяснять кривые диссоциации для миоглобина, гемоглобина у взрослого организма и эмбриона

Гемоглобин
Гемоглобин имеет четвертичную структуру, состоит из 4 полипептида
Каждый полипептид содержит гем группу
В гем группе сожержится ион железа (Fe2+)
Каждый ион Fe2+ соединяется с молекулой кислорода (O2)
Hb + 4O2 Hb08
Гемоглобин + кислород оксигемоглобин
загрузка
расщепление

Функция гемоглобина (записать в тетрадь)
Основная функция: транспорт кислорода
Гемоглобин:
в процесс газообмена соединяется с кислородом
Транспортирует кислород к тканям
Как осуществляются эти действия?
Форма гемоглобина меняется в зависимости от разных ситуаций.
Например, в пристутствии CO2: гемоглобин меняет форму и теряет кислород
Он связывается с килорода при высоком парциальном давлении кислорода.

Гемоглобин
Миоглобин

В легких кислород соединяется с ионам железа в составе гемоглобина и образует оксигемоглобин. Соединение кислорода с гемоглобином называется ассоциация или загрузка , выделение кислорода от оксигемоглобина называется диссоциация или расщепление

Кислород и высокое сродство pO2
Выское сродство к кислороду – соединение молекулы с кислородом
Один из влияющих факторов – парциальное давление кислорода (pO2).
при увеличении pO2 , увеличивается сродство гемоглобина к кислороду:
При высоком pO2 кислород соединяется с гемоглобином и образует оксигемоглобин.
При низком парциальном давлении кислорода происходит расщепление кислорода.

Высокое сродство гемоглобина к O2
Заполните таблицу
Опорные слова:
высокое, кислород, соединение с кислородом, выделение кислорода
Объясните значение термина высокое сродство

Кривая связывания кислорода
В соответствии с законом действующих масс насыщение гемо­глобина кислородом зависит от напряжения О2. Графически эту за­висимость отражает так называемая кривая диссоциации оксигемоглобина.
Ассоциация и диссоциация оксигемоглобина
Интенсивность образования (ассоциации) оксигемоглобина обусловлена парциальным напряжением 02 в крови: чем выше уровень р02 , тем больше образуется оксигемоглобина. Однако зависимость эта не прямо пропорциональная. Она имеет вид 8-образной кривой, определять которую удобнее за скоростью диссоциации оксигемоглобина (рис. 84). 8-образный характер ее определяется тем, что с увеличением количества молекул 02, которые присоединяются к каждой молекулы оксигемоглобина, этот процесс протекает активнее

Эмбриональный гемоглобин
Эмбриональный гемоглобин или эмбриональный гемоглобин, (также гемоглобин F, HbF или αγ) является главным белком транспорта кислорода в человеческом зародыше в течение прошлых семи месяцев развития в матке и сохраняется в новорожденном примерно до 6 месяцев. Функционально, эмбриональный гемоглобин отличается больше всего от взрослого гемоглобина, в котором он в состоянии связать кислород с большей близостью, чем взрослая форма, предоставляя развивающемуся зародышу лучший доступ к кислороду от кровотока матери.

Кривая диссоциации миоглобина
Миоглобин является одиночной полипептидной цепью, состоит из 153 аминокислот с молекулярной массой 17 кДа и по структуре сходен с β-цепью гемоглобина. Белок локализован в мышечной ткани. Миоглобин обладает более высоким сродством к кислороду по сравнению с гемоглобином.