Участие водородных связей в формировании вторичной структуры

Участие водородных связей в формировании вторичной структуры
Укладка белка в виде α-спирали

Укладка белка в виде β-складчатого слоя

Супервторичная структура в виде α/β-бочонка. А - триозофосфатизомераза; Б - домен пируваткиназы.

Связывание супервторичной структуры "α-спираль-поворот-α-спираль" ДНК-связывающего белка в большой бороздке ДНК.

Фрагмент ДНК-связывающего белка в форме "цинкового пальца"

"Лейциновая застёжка-молния" между α-спиральными участками двух белков.

Схематичное представление укладки белка в третичную структуру

Пространственная структура домена ЛДГ. Сочетание разных типов вторичной структуры

Локализация гидрофобных и гидрофильных радикалов в молекуле белка
А - гидрофильный цитоплазматический белок; Б - гидрофобный мембранный белок. ■ - полярные (гидрофильные) радикалы; • - неполярные (гидрофобные радикалы)

Структурные уровни белковой молекулы
Четвертичная (IV) структура белка - пространственное взаиморасположение нескольких полипептидных цепей (протомеров или субъединиц). Белок, имеющий IV структуру, называется олигомерным

Доме́н белка́ – элемент третичной структуры белка, представляющий собой достаточно стабильную и независимую подструктуру белка, чей фолдинг проходит независимо от остальных частей. В состав домена обычно входит несколько элементов вторичной структуры. В белке домены выполняют какую-либо его функцию (например, цитоплазматический домен, трансмембранный домен и т.п.).

Доменная структура большого белка сходна с четвертичной структурой, сложенной из малых белков.

Доменная структура белка актина

Заряд и растворимость альбумина (содержит много дикарбоновых аминокислот) при разных значениях рН среды
А - в нейтральной среде заряд равен -1;
Б - в щелочной среде заряд молекулы альбумина
равен -2;
В - в слабокислой среде заряд молекулы альбумина равен 0 (изоэлектрическое состояние), альбумин выпадает в осадок;
Г - в сильнокислой среде заряд молекулы равен +1, осадок растворяется, альбумин переходит в раствор

Денатурация белковой молекулы (схема).
а - исходное состояние; б - начинающееся обратимое нарушение молекулярной структуры; в - необратимое развертывание полипептидной цепи.

Денатурация и ренативация рибонуклеазы
А - нативная молекула рибонуклеазы, в третичной структуре которой имеются 4 дисульфидные связи;
Б - денатурированная молекула рибонуклеазы;
В - нативная молекула рибонуклеазы, в структуре которой вновь образованы 4 дисульфидные связи между теми же остатками цистеина.