Интегрированный урок по биологии и химии (10 класс)

БЕЛКИ -
органические биополимеры

«Жизнь – есть способ существования белковых тел»
Ф. Энгельс

Полипептидную теорию
строения белков
предложил в 1907 году немецкий ученый
Э.Фишер.
Полипептидную теорию
строения белков
предложил в 1907 году немецкий ученый
Э.Фишер.

Выдающим достижением органической химии стал синтез окситоцина – белкового гормона, который стимулирует выделение молока молочными железами. Он состоит из остатков 9 аминокислот. В 1932 году американский биохимик Винсент Виньо установил его структуру, а в 1954 году осуществил его полный синтез, за что был награжден Нобелевской премией.

В 1945 году английский биохимик Фредерик Сенгер приступил к изучению природного белка – инсулина (гормон поджелудочной железы, регулирующий содержание глюкозы в крови).

Сенгер расшифровал строение инсулина. Он состоит из двух полипептидных цепей, связанных в двух местах дисульфидными мостиками. Одна цепочка состоит из 21аминокислотного остатка, а 2- из 30. Работа по синтезу инсулина продолжалась 9 лет, была завершена в 1963 году и награждена Нобелевской премией. Это был триумф синтетической органической химии (практический выход синтетического инсулина был мал 0,02-0,07%!)

Выход нашел американский химик Меррифилд, он открыл метод синтеза белков на полимерных носителях. В 1969 году он получил сразу несколько полипептидов: брадикинин (гормон, оказывающий сосудорасширяющее действие), ангиотензин (гормон повышающий кровяное давление), рибонуклеазу (фермент, катализующий гидролиз РНК). Выход продуктов был настолько высок, что позволил наладить на основе автоматизации промышленное производство полипептидов

Определение,
состав,
строение белков

Белки - сложные высокомолекулярные
природные соединения, построенные из остатков α-аминокислот.
Аминокислоты в белках связаны пептидными связями. Около 20 видов аминокислот входят в состав белков.

Разнообразие аминокислот

Образование пептидной связи

Есть белки, растворимые (например, фибриноген) и нерастворимые (например, фибрин) в воде. Есть белки очень устойчивые (например, кератин) и неустойчивые (например, фермент каталаза с легко изменяющейся структурой).
У белков встречается разнообразная форма молекул — от нитей (миозин - белок мышечных волокон) до шариков (гемоглобин)
Классификация белков
Протеины Протеиды
(только из белков) (содержат небелковую часть)
Простые Сложные
(только из аминокислот) (гликопротеиды,
липопротеиды,
нуклеопротеиды и др.)

Первичная структура белка – это последовательность аминокислот в полипептидной цепи.
пептидная связь
Структуры молекулы белка

Вторичная структура - спираль, удерживаемая водородными связями.
Структуры
молекулы
белка

Третичная структура – имеет вид глобулы или фибриллы удерживаемого взаимодействием различных остатков аминокислот.
Структуры молекулы белка

Дисульфидный мостик
-NH-CH-CO-
| цистеин
CH2
|
S H
|
S
|
S
|
+H2
S H
| CH2
| цистеин
-CO-CH-NH-

Сложноэфирный мостик
-NH-CH-CO-
| серин
CH2
|
O H
|
O
|
C = O
|
+H2O
C O O H
|
(CH2)2
| аспарагиновая
-NH-CH-CO- кислота

Солевой мостик
-NH-CH-CO-
| лизин
(CH2)4
|
: N H2
|
N+H3
|
-O |
C=O
|
C O O H
|
(CH2)2
| аспарагиновая
-CO-CH-NH- кислота

Четвертичная структура – характерна только для некоторых белков, соединяет несколько полипептидных цепей.
Структуры молекулы белка

Гидролиз
Денатурация и ренатурация
Цветные реакции
Свойства белков

Гидролиз

Разрушение вторичной и третичной структур под воздействием различных факторов внешней среды.
Третичная структура
Первичная структура
Денатурация белка

Денатурация
белка
под воздействием высоких температур
Opera - [Свертывание белков при нагревании]

Под действием химических веществ – щелочей, кислот, солей тяжелых металлов, спиртов.
school-collection.iv-edu.ru/catalog/rubr/528b6fb1-98e4-9a27-5ae1-2f785b646a41/23929/
Денатурация белка

Ксантопротеиновая реакция – желтое окрашивание в присутствии НNO3 при нагревании.
Opera - [Органическая химия. Видеоопыты]
Биуретовая реакция – красно – фиолетовое окрашивание в присутствии CuSO4.
Opera - [Биуретовая реакция белков]
Цветные реакции на белок

Цветные реакции

Строительная
Белки участвуют в образовании всех
мембран и органоидов клетки
(коллаген, кератин, эластин, оссеин, актин, тубулин)
белок
кератин

Каталитическая
В каждой клетке имеются сотни ферментов.
Они помогают осуществлять биохимические
реакции, действуя как катализаторы
(белки - активные центры фермента) – пепсин, трипсин

Регуляторная
Белки гормоны регулируют
различные физиологические
процессы
(инсулин, гормон роста)
Например, инсулин регулирует
уровень углеводов в крови.

Сократительная (двигательная)
Белки - участвуют в сокращении
мышечных волокон
сократительные белки вызывают всякое движение (реснички, жгутики, сокращение мышц – актин и миозин, движение листьев)
Актин и миозин – белки мышц

Транспортная
Белки связывают и переносят
различные вещества и внутри
клетки, и по всему организму
(альбумин, глобулин, гемоглобин, миоглобин)
Например, г е м о г л о б и н
крови переносит кислород.

Защитная
Например, фибриноген и протромбин
обеспечивают свертываемость крови
Антитела блокируют чужеродные
белки
Предохраняют организм от вторжения
чужеродных организмов и от повреждений
выработка белковых тел (токсины бактерий, растений и животных) и антител для обезвреживания чужеродных веществ. (фибриноген, тромбин, интерферон)

Энергетическая
1г белка - 17.6 кДж
При недостатке углеводов или жиров
окисляются молекулы аминокислот
При полном расщеплении белка до конечных продуктов
выделяется энергия:
Но в качестве источника энергии белки используются крайне редко.

Рецепторная
Реакция на внешний раздражитель

Домашнее задание
§11, вопросы на с. 46, записи в тетради (биология)
§27 (белки), с.26 повторить (химия)