Катаболиз органических веществ на примере углеводов и жиров

Содержание

Слайд 2

Этапы энергетического обмена

Этапы энергетического обмена

Слайд 3

Роль печени и Цикл Кори

Роль печени и Цикл Кори

Слайд 4

Классификация ферментов

Классификация ферментов

Слайд 5

Гликолиз или Брожение

Схема гликолиза

Гликолиз или Брожение Схема гликолиза

Слайд 6

Первая реакция

Гексокиназа. Всего в организме существует 4 изоформы этого фермента. IV форма

Первая реакция Гексокиназа. Всего в организме существует 4 изоформы этого фермента. IV
носит название Глюкокиназа и располагается она в печени (гепатоцитах).

Слайд 7

Вторая и Третья реакции

Фосфоглюкозоизомераза катализирует обратимую изомеризацию глюкозо-6-фосфата (альдозы) во фруктозо-6-фосфат (кетозу)
Механизм

Вторая и Третья реакции Фосфоглюкозоизомераза катализирует обратимую изомеризацию глюкозо-6-фосфата (альдозы) во фруктозо-6-фосфат
этой реакции включает в себя образование промежуточного енодиольного соединения. Эта реакция одинаково хорошо идёт в обоих направлениях

У некоторых, как правило анаэробных, бактерий и протистов фосфофруктокиназа в качестве донора фосфорильной группы для образования фруктозо-1,6-дифосфата использует пирофосфорную кислоту (PPi), а не АТФ. В растительных клетках имеется как АТФ-зависимая фосфофруктокиназа, так и пирофосфат-зависимая фосфофруктокиназа (реакция, катализируемая последней, обратима). Пирофосфат-зависимая фосфофруктокиназа локализована в цитозоле и активируется в условиях стресса, при дефиците АТФ (например, при аноксии) и фосфорном голодании. Мутация в гене PFKM, кодирующем изоформу фосфофруктокиназы мышечного типа, приводит к болезни Таруи— нарушению хранения гликогена (гликогеноз), при котором снижена способность некоторых типов клеток использовать углеводы в качестве источника энергии.

Слайд 8

Четвертая реакция

Существуют 2 класса альдолаз. Альдолазы класса I имеются у животных и

Четвертая реакция Существуют 2 класса альдолаз. Альдолазы класса I имеются у животных
растений, их работа сопровождается образованием промежуточного основания Шиффа. Альдолазы класса II имеются у грибов и бактерий, при их работе промежуточных оснований Шиффа не образуется. Вместо этого ион цинка в активном сайте фермента связывается с атомом кислорода карбонильной группы при С-2. Ион Zn2+ поляризует карбонильную группу и стабилизирует енольное промежуточное соединение, образующееся при разрыве связи С—С

Слайд 9

Пятая, Шестая и Седьмая реакции

Количество NADH+ в клетке (< 10−5 М) гораздо

Пятая, Шестая и Седьмая реакции Количество NADH+ в клетке ( Механизм этой
меньше, чем количество глюкозы, расщеплямой за несколько минут. Если NADH, образующийся на этой стадии гликолиза, не будет постоянно расходоваться (то есть окисляться), то гликолиз останавливается.

Механизм этой реакции схож с механизмом реакции, катализируемой фосфогексозоизомеразой на стадии 2

Этот фермент получил своё название за обратную реакцию, при которой происходит перенос фосфатной группы с АТФ на 3-фосфоглицерат. Он катализирует оба направления реакции. Реакцию фосфорилирования 3-фосфоглицерата он катализирует при глюконеогенезе и при фотосинтетическом поглощении СО2

Слайд 10

Восьмая и Девятая реакции

Восьмая и Девятая реакции

Слайд 11

Юбилейная Десятая реакция

Юбилейная Десятая реакция

Слайд 12

Вовлечение других сахаров в гликолиз

Вовлечение других сахаров в гликолиз

Слайд 13

Другие типы брожения

Другие типы брожения

Слайд 14

Брожение по типу клостридиевых, молочнокислых бактерий и дрожей.

Брожение по типу клостридиевых, молочнокислых бактерий и дрожей.

Слайд 15

Окислительное Декарбоксилирование Пирувата

Цикл Кребса. Начало. Необратимые изменения

Окислительное Декарбоксилирование Пирувата Цикл Кребса. Начало. Необратимые изменения

Слайд 17

Цикл Трикарбоновых кислот. Цикл Кребса

Цикл Трикарбоновых кислот. Цикл Кребса

Слайд 18

Первая реакция

Первая реакция

Слайд 19

Вторая реакция

Аконитаза содержит железосерный кластер, который служит как для связывания субстрата в

Вторая реакция Аконитаза содержит железосерный кластер, который служит как для связывания субстрата
активном центре, так и для каталитической гидратации или дегидратации. В клетках, не содержащих достаточного количества железа, аконитаза утрачивает свой железосерный кластер и приобретает регуляторную роль в метаболизме железа

Слайд 20

Третья и Четвертая реакция

В клетках обнаружены две различных формы (изозима) изоцитратдегидрогеназы. Для

Третья и Четвертая реакция В клетках обнаружены две различных формы (изозима) изоцитратдегидрогеназы.
функционирования одной из них нужен НАД+, для другой — НАДФ+ (причём для активности последней нужен ион Mg2+, а не Mn2+). Осуществляемые ими реакции в остальном идентичны. У эукариот НАД-зависимый изозим локализован в митохондриальном матриксе и участвует в цикле трикарбоновых кислот. Главной функцией НАДP-зависимого изозима, встречающегося как в митохондриальном матриксе, так и в цитозоле, возможно, является образование НАДФH, который необходим для восстановительных анаболических процессов

Эта реакция практически идентична пируватдегидрогеназной реакции окислительного декарбоксилирования пирувата, а α-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс чрезвычайно близок к пируватдегидрогеназному комплексу (ПДК) по структуре и функциям.

Слайд 21

Пятая реакция

Эта энергозапасающая реакция включает промежуточные этапы, на которых молекула фермента сама

Пятая реакция Эта энергозапасающая реакция включает промежуточные этапы, на которых молекула фермента
становится фосфорилированной по остатку гистидина в активном центре. Эта фосфорильная группа, которая имеет высокий потенциал для переноса, переносится на АДФ или ГДФ с образованием АТФ или ГТФ соответственно.

Слайд 22

Шестая реакция

У эукариот сукцинатдегидрогеназа прочно связана со внутренней митохондриальной мембраной, у бактерий

Шестая реакция У эукариот сукцинатдегидрогеназа прочно связана со внутренней митохондриальной мембраной, у
она располагается на плазматической мембране. Этот фермент содержит 3 различных железосерных кластера и одну молекулу ковалентно связанного с ним ФАД, являющегося простетической группой фермента. Электроны от сукцината проходят через ФАД и железосерные кластеры, а далее они в составе переносчиков электронов попадают на дыхательную электронтранспортную цепь, расположенную на внутренней мембране митохондрий (плазматической мембране у бактерий). ФАД при этом восстанавливается до ФАДH2, однако дальнейшим акцептором электронов является убихинон

Слайд 23

Седьмая и Восьмая реакции

Седьмая и Восьмая реакции

Слайд 24

Катаболиз Жиров и активация ЖК

Катаболиз Жиров и активация ЖК

Слайд 25

β-окисление жирных кислот

β-окисление жирных кислот

Слайд 26

β-окисление жирных кислот

Окисление Жирных кислот с нечётным числом атомов углерода

β-окисление жирных кислот Окисление Жирных кислот с нечётным числом атомов углерода

Слайд 27

Окисление ЖК с нечётным числом атомов углерода

Окисление ЖК с нечётным числом атомов углерода

Слайд 28

α-Окисление жирных кислот в пероксисомах

Рассмотрим α-окисление жирных кислот в животных клетках на

α-Окисление жирных кислот в пероксисомах Рассмотрим α-окисление жирных кислот в животных клетках
примере фитановой кислоты. Сначала фитановая кислота превращается в фитаноил-СоА (реакция катализируется ферментом фитаноил-СоА-синтетазой). Это соединение далее гидроксилируется по α-углеродному атому, в этой реакции принимает участие молекулярный кислород (фитаноил-СоА-гидроксилаза). Затем получившийся α-гидроксифитаноил-СоА декарбоксилируется с образованием альдегида (пристаналя), содержащего на один атом углерода меньше, и формил-СоА, который впоследствии гидролизуется и окисляется до СО2. Эта реакция протекает с участием тиаминпирофосфата (ТРР) и катализируется α-гидроксифитаноил-СоА-лиазой. Далее альдегид окисляется с образованием соответствующей карбоновой кислоты (альдегиддегидрогеназа), у которой уже нет заместителя при β-атоме углерода и она может далее окислиться в ходе β-окисления.
У животных α-окисление служит не только для деградации жирных кислот с полипренильными цепями, но также жёлчных кислот. В мозге некоторые жирные кислоты, входящие в состав сфинголипидов, гидроксилируются по α-положению.
У растений последовательность реакций α-окисления та же, с тем лишь отличием, что в первой реакции гидроксилирования по α-положению образуются D- или L-2-гидроксикислоты. L-гидроксикислоты быстро вовлекаются в дальнейшие реакции α-окисления, а D-гидроксикислоты накапливаются и в норме присутствуют в зелёных листьях. При дефектах в гене фитаноил-СоА-гидроксилазы развивается синдром Рефсума.

Слайд 29

Глиоксилатный цикл у Растений

Механизм реакции катализируемой изоцитратлиазой и структура этого фермента

Глиоксилатный цикл у Растений Механизм реакции катализируемой изоцитратлиазой и структура этого фермента
Имя файла: Катаболиз-органических-веществ-на-примере-углеводов-и-жиров.pptx
Количество просмотров: 29
Количество скачиваний: 0