Катаболиз органических веществ на примере углеводов и жиров

Этапы энергетического обмена

Роль печени и Цикл Кори

Классификация ферментов

Гликолиз или Брожение
Схема гликолиза

Первая реакция
Гексокиназа. Всего в организме существует 4 изоформы этого фермента. IV форма носит название Глюкокиназа и располагается она в печени (гепатоцитах).

Вторая и Третья реакции
Фосфоглюкозоизомераза катализирует обратимую изомеризацию глюкозо-6-фосфата (альдозы) во фруктозо-6-фосфат (кетозу)
Механизм этой реакции включает в себя образование промежуточного енодиольного соединения. Эта реакция одинаково хорошо идёт в обоих направлениях
У некоторых, как правило анаэробных, бактерий и протистов фосфофруктокиназа в качестве донора фосфорильной группы для образования фруктозо-1,6-дифосфата использует пирофосфорную кислоту (PPi), а не АТФ. В растительных клетках имеется как АТФ-зависимая фосфофруктокиназа, так и пирофосфат-зависимая фосфофруктокиназа (реакция, катализируемая последней, обратима). Пирофосфат-зависимая фосфофруктокиназа локализована в цитозоле и активируется в условиях стресса, при дефиците АТФ (например, при аноксии) и фосфорном голодании. Мутация в гене PFKM, кодирующем изоформу фосфофруктокиназы мышечного типа, приводит к болезни Таруи— нарушению хранения гликогена (гликогеноз), при котором снижена способность некоторых типов клеток использовать углеводы в качестве источника энергии.

Четвертая реакция
Существуют 2 класса альдолаз. Альдолазы класса I имеются у животных и растений, их работа сопровождается образованием промежуточного основания Шиффа. Альдолазы класса II имеются у грибов и бактерий, при их работе промежуточных оснований Шиффа не образуется. Вместо этого ион цинка в активном сайте фермента связывается с атомом кислорода карбонильной группы при С-2. Ион Zn2+ поляризует карбонильную группу и стабилизирует енольное промежуточное соединение, образующееся при разрыве связи С—С

Пятая, Шестая и Седьмая реакции
Количество NADH+ в клетке (< 10−5 М) гораздо меньше, чем количество глюкозы, расщеплямой за несколько минут. Если NADH, образующийся на этой стадии гликолиза, не будет постоянно расходоваться (то есть окисляться), то гликолиз останавливается.
Механизм этой реакции схож с механизмом реакции, катализируемой фосфогексозоизомеразой на стадии 2
Этот фермент получил своё название за обратную реакцию, при которой происходит перенос фосфатной группы с АТФ на 3-фосфоглицерат. Он катализирует оба направления реакции. Реакцию фосфорилирования 3-фосфоглицерата он катализирует при глюконеогенезе и при фотосинтетическом поглощении СО2

Восьмая и Девятая реакции

Юбилейная Десятая реакция

Вовлечение других сахаров в гликолиз

Другие типы брожения

Брожение по типу клостридиевых, молочнокислых бактерий и дрожей.

Окислительное Декарбоксилирование Пирувата
Цикл Кребса. Начало. Необратимые изменения

Цикл Трикарбоновых кислот. Цикл Кребса

Первая реакция

Вторая реакция
Аконитаза содержит железосерный кластер, который служит как для связывания субстрата в активном центре, так и для каталитической гидратации или дегидратации. В клетках, не содержащих достаточного количества железа, аконитаза утрачивает свой железосерный кластер и приобретает регуляторную роль в метаболизме железа

Третья и Четвертая реакция
В клетках обнаружены две различных формы (изозима) изоцитратдегидрогеназы. Для функционирования одной из них нужен НАД+, для другой — НАДФ+ (причём для активности последней нужен ион Mg2+, а не Mn2+). Осуществляемые ими реакции в остальном идентичны. У эукариот НАД-зависимый изозим локализован в митохондриальном матриксе и участвует в цикле трикарбоновых кислот. Главной функцией НАДP-зависимого изозима, встречающегося как в митохондриальном матриксе, так и в цитозоле, возможно, является образование НАДФH, который необходим для восстановительных анаболических процессов
Эта реакция практически идентична пируватдегидрогеназной реакции окислительного декарбоксилирования пирувата, а α-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс чрезвычайно близок к пируватдегидрогеназному комплексу (ПДК) по структуре и функциям.

Пятая реакция
Эта энергозапасающая реакция включает промежуточные этапы, на которых молекула фермента сама становится фосфорилированной по остатку гистидина в активном центре. Эта фосфорильная группа, которая имеет высокий потенциал для переноса, переносится на АДФ или ГДФ с образованием АТФ или ГТФ соответственно.

Шестая реакция
У эукариот сукцинатдегидрогеназа прочно связана со внутренней митохондриальной мембраной, у бактерий она располагается на плазматической мембране. Этот фермент содержит 3 различных железосерных кластера и одну молекулу ковалентно связанного с ним ФАД, являющегося простетической группой фермента. Электроны от сукцината проходят через ФАД и железосерные кластеры, а далее они в составе переносчиков электронов попадают на дыхательную электронтранспортную цепь, расположенную на внутренней мембране митохондрий (плазматической мембране у бактерий). ФАД при этом восстанавливается до ФАДH2, однако дальнейшим акцептором электронов является убихинон

Седьмая и Восьмая реакции

Катаболиз Жиров и активация ЖК

β-окисление жирных кислот

β-окисление жирных кислот
Окисление Жирных кислот с нечётным числом атомов углерода

Окисление ЖК с нечётным числом атомов углерода

α-Окисление жирных кислот в пероксисомах
Рассмотрим α-окисление жирных кислот в животных клетках на примере фитановой кислоты. Сначала фитановая кислота превращается в фитаноил-СоА (реакция катализируется ферментом фитаноил-СоА-синтетазой). Это соединение далее гидроксилируется по α-углеродному атому, в этой реакции принимает участие молекулярный кислород (фитаноил-СоА-гидроксилаза). Затем получившийся α-гидроксифитаноил-СоА декарбоксилируется с образованием альдегида (пристаналя), содержащего на один атом углерода меньше, и формил-СоА, который впоследствии гидролизуется и окисляется до СО2. Эта реакция протекает с участием тиаминпирофосфата (ТРР) и катализируется α-гидроксифитаноил-СоА-лиазой. Далее альдегид окисляется с образованием соответствующей карбоновой кислоты (альдегиддегидрогеназа), у которой уже нет заместителя при β-атоме углерода и она может далее окислиться в ходе β-окисления.
У животных α-окисление служит не только для деградации жирных кислот с полипренильными цепями, но также жёлчных кислот. В мозге некоторые жирные кислоты, входящие в состав сфинголипидов, гидроксилируются по α-положению.
У растений последовательность реакций α-окисления та же, с тем лишь отличием, что в первой реакции гидроксилирования по α-положению образуются D- или L-2-гидроксикислоты. L-гидроксикислоты быстро вовлекаются в дальнейшие реакции α-окисления, а D-гидроксикислоты накапливаются и в норме присутствуют в зелёных листьях. При дефектах в гене фитаноил-СоА-гидроксилазы развивается синдром Рефсума.

Глиоксилатный цикл у Растений
Механизм реакции катализируемой изоцитратлиазой и структура этого фермента