Пространственная структура белковых молекул

Первичная структура
Пептидная связь

www.bestreferat.ru

plantcellbiology.masters.grkraj.o
Длина пептидной связи – 0.133 нм
Длина одинарной связи C-N – 0.149 нм
Длина двойной связи C=N- 0.127 нм

hyperphysics.phy-astr.gsu.edu

rudocs.exdat.com

www.absoluteastronomy.com
Участки poly-Pro

http://www.lomonosov-fund.ru/enc/ru/encyclopedia:0130252

Параметры спирали:
3,6 аминокислотных остатков на один виток
Шаг спирали – 0,544 нм
Расстояние между аминокислотными остатками – 0,15 нм

http://oadk.at.ua/load/khimija/lekcii_po_khimii/belki/55-1-0-1701
Причины нарушения спирализации:
Близкое расположение одноименно заряженных радикалов (лизин, аргинин, глутаминовая к-та и др.
Близкое расположение крупных гидрофобных радикалов (серин, треонин, лейцин и др.)
Наличие пролина в цепи

β-слой
http://www.icehouse.ru/2009-09_HT.shtml

http://edu2.tsu.ru/html/1646/text/4_3_5.html
Образована за счет межцепочечных водородных связей, а внутрицепочечные связи отсутствуют

http://www.russianamerica.com/common/arc/story.php/523474

http://www.ejonok.ru/nature/http://www.ejonok.ru/nature/Биология/Белки

http://edu2.tsu.ru/html/1646/text/4_3_5.html
β-изгиб:
Формируется на поверхности белковой глобулы
Участвует во взаимодействии с другими структурами

Супервторичные структуры:
Суперспирализованная спираль
Сочетания β-структуры
Домены - обособленные глобулярные участки, соединенные шарнирными участками
http://phys.protres.ru/lectures/protein_physics/l01.html