Взаимодействия в макромолекулах

Типичный вид зависимости энергии взаимодействия от расстояния
На малых расстояниях вследствие отталкивания молекул при взаимном проникновении их электронных оболочек преобладают силы отталкивания: dUотт(r)/dr < 0, а на больших расстояниях превалирует притяжение: dUnp(r)/dr > 0. Общий потенциал взаимодействия U (R) представляет собой алгебраическую сумму: U(r) = Uотт(r) - Unp(r).
Минимум на кривой U(r) при г = г0 соответствует равновесному положению, в котором силы притяжения уравновешиваются силами отталкивания.

Конформационная энергия полипептида
Общее строение полипептидной цепи,
характеризуется тремя углами:

Пептидная связь – ω - угол
Однако, двойной характер пептидной связи препятствует вращению вокруг нее: ω=const=180°. В полипептидной цепи имеет место только попарное кооперативное взаимодействие при вращении вокруг единичных связей при одном α-атоме аминокислот.

Электронная конфигурация полипептидной цепи

Пространственная конфигурация полипептидной цепи
Таким образом, пространственная конфигурация полипептидной цепи будет зависеть от кооперативного взаимодействия φ и ψ углов у альфа атома углерода.

Не все значения углов ψ и φ допустимы вследствие возможного стерического несоответствия двух соседних аминокислотных остатков. Индийский ученый Г. Рамачандран рассчитал допустимые значения углов ψ и φ (углы отсчитываются от плоской транс-конформации полипептидной цени) и построил стерические карты, на которых но оси абсцисс откладываются значения углов φ от 0 до 360°, а по оси ординат - значения углов ψ. На карте отмечаются полностью разрешенные (при обычных межатомных расстояниях) и частично разрешенные (при минимальных межатомных расстояниях) области значений этих углов.
Стерическая карта Рамачандрана для поли-L-аланина.
Сплошные линии обозначают границы полностью разрешенных областей; пунктирные - частично разрешенных. На карте указаны области значений углов ψ и φ для параллельной (βп„) и антипараллельной (βа) β-форм, спирали белка коллагена (К), правой (αR) и левой (αL) α -спиралей.

Связи и взаимодействия, стабилизирующие пространстненную структуру белков: I — ионная; II — водородная; III — дисульфидная; IV — область гидрофобных взаимодействий между неполярными группами.

Вторичная структура полипептида
Α-спираль
β – формы