10 кл.Белки

Белки, или протеины
(греч. protos — первый)
— это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты
В состав белков входит лишь
20 видов аминокислот
Белки высокомолекулярные орг-е соединения (до 1,5 млн углеродных единиц!)
Состав: C,O,H,N а так же: S, P, Fe
в клетках 50-80%

Строение аминокислот
карбоксильная
Группа
(с кислотными свойствами)
Каждая из 20 аминокислот имеет одинаковую часть
(NH2 — СН — СООН) и отличается от любой другой аминокислоты R-группой, или радикалом
(с основными свойствами)

Значение основной и кислотной групп в составе аминокислоты
обеспечивают амфотерность и высокую реактивность
Через эти группы происходит соединение аминокислот при образовании белка
( в ходе полимеризации выделяется молекула воды, а высвободившиеся электроны образуют ковалентную (пептидную) связь)

20 видов аминокислот

Аминокислоты различают:
1) Незаменимые — кислоты, которые не синтезируются клетками животных и человека и поступают в организм в составе белков пищи.
Для человека это изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин
2) Заменимые аминокислоты способны синтезироваться в организме в достаточном количестве

Классификация белков по химической структуре

Структуры белковых молекул

Первичная структура белка
В состав белка могут входить несколько полипептидных цепей. Самые короткие белки содержат около 3-8 аминокислот, а самые длинные - до 1500 аминокислот.
аминокислоты
белок (полипептид)

Вторичная структура —
это спиральная форма полипептидной цепочки
возникает в результате образования водородных связей между близко расположенными аминокислотными остатками

Третичная структура —
это способ укладки в определенном объеме
Глобулярные белки
Фибриллярные белки
Формируется при взаимодействии вторичных структур и стабилизуется ионныими, водородными и дисульфидными связями

Глобулярный белок – иммуноглобулин
Иммуноглобулины (лат. immunis — свободный от повинностей; globus — шар) — содержатся в сыворотке крови позвоночных животных и человека, связывают и обезвреживают проникающие в организм чужеродные белки и микроорганизмы.

Глобулярный белок – инсулин
Инсулин (лат. insula — остров) — гормон белковой природы, вырабатываемый клетками поджелудочной железы.

Фибриллярный белок – кератин
Кератины (греч. kératos — рог) — белки, волокна которых входят в состав рогового слоя кожи, волос, шерсти, перьев, чешуи, ногтей, рогов, клюва, копыт

Фибриллярный белок - коллаген
Коллаген (греч. kólla — клей и genés — рождающий, рожденный) —белок, составляющий основу соединительной ткани животных (сухожилий, связок, хрящей, кожи, костей, чешуи рыб), выполняя главным образом опорные функции

Четвертичная структура –
объединение нескольких (двух и более) глобул или фибрилл в единый комплекс
за счет гидрофильно-гидрофобных взаимодействий, а также при помощи водородных, а также при помощи водородных и ионных связей

Гемоглоби́н
(греч. haima — кровь и лат. globus — шар)
— красный железосодержащий пигмент крови человека, позвоночных и некоторых беспозвоночных животных. Выполняет функцию переноса кислорода из органов дыхания к тканям; играет также важную роль в переносе углекислого газа от тканей в органы дыхания.

Денатурация белка (от лат. de- — приставка, отделение, удаление и лат. nature — природа) – нарушение природных свойств и структуры бека
Первоначально рвутся наиболее слабые связи, поэтому сначала утрачивается 4-ая, затем 3-ая и 2-ая структуры.
Причины денатурации:
изменение температуры,
радиация,
сильные кислоты и щелочи,
тяжелые Me,
органические растворители

Денатурация может быть:
а) обратимой, если при денатурации первичная структура белка не нарушена, то при восстановлении нормальных условий белок способен восстанавливаться. Этот процесс носит название – ренатурация
б) необратимая, если восстановление структуры белка невозможно

Белки-ферменты
Ферменты (лат. fermentum — закваска) — специфические белковые катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Почти все биохимические реакции, протекающие в любом организме, катализируются соответствующими ферментами.
Вещество, на которое оказывает действие фермент, называется субстратом. Вещества, получающиеся в результате ферментативной реакции, называются продуктами реакции.

Функции белков
1. Каталитическая
Все биологические реакции протекают с огромной скоростью благодаря белкам-ферментам.

2. Структурная (строительная)
Белки входят в состав клеточных мембран (липопротеиды и гликопротеиды и гликопротеиды); волос (кератин и гликопротеиды); волос (кератин); сухожилий (коллаген) и др.

3. Транспортная
В клеточных мембранах имеются белки-транспортеры, которые обеспечивают активный и строго избирательный транспорт внутрь и наружу клетки сахаров, аминокислот, различных ионов.
Гемоглобин переносит кислород

4. Регуляторная
Гормон поджелудочной железы (инсулин) – регулирующий уровень глюкозы в крови.
Фитохром растений является светочувствительным белком, регулирующим фотопериодическую реакцию у растений.

5. Защитная
В слюне и слезах содержится белок лизоцим – фермент, разрушающий клеточные стенки бактерий.
Фибрин и тромбин способствуют остановке кровотечений.

6. Энергетическая
При распаде 1 г белка до конечных продуктов
выделяется 17,6 кДж энергии.

7. Запасающая
Яичный альбумин (лат. albus — белый) служит водозапасающим белком в яичном «белке»
Казеин молока (лат. caseus — сыр) —основной белковый компонент молока и молочных продуктов, является источником энергии