Белки

"Жизнь — это открытые саморегулирующиеся и самовоспроизводящиеся системы совокупностей живых организмов, построенные из сложных биологических полимеров — белков и нуклеиновых кислот".
Основой всего живого считаются нуклеиновые кислоты и белки, так как они функционируют в клетке, образовывают сложные соединения, которые входят в структуру всех живых организмов. Все живые организмы в природе состоят из одинаковых уровней организации, это общая для всех живых организмов характерная биологическая закономерность.

Белки— высокомолекулярные органические соединения – (ВМС), нерегулярные биополимеры, состоящие из мономеров- аминокислот, соединенных пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков.

СТРОЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ
В аминокислотах
выделяют
три функциональные
группы:
1.Аминогруппа
2.Карбоксильная группа
3.Радикал ( они разные
у всех аминокислот)

Не могут быть синтезированы в организме. Поэтому их поступление в организм с пищей необходимо. Незаменимыми для человека и животных являются 8 аминокислот:
Валин -зерновые, мясо, грибы, молочные продукты, арахис.
Изолейцин - миндаль, кешью, куриное мясо, яйца, рыба, чечевица, печень, мясо.
Лейцин – мясо, рыба, рис, чечевица, орехи.
Лизин – рыба, мясо, молочные продукты, пшеница, орехи.
Метионин - мясо, рыба, яйца, бобы, фасоль, чечевица и соя.
Треони́н – молочные продукты и яйца, в умеренных количествах в орехах.
Триптофан – овес, бананы, сушёные финики, арахис, кунжут, молоко, творог, рыба, курица, индейка, мясо.
Фенилалани́н - говядина, куриное мясо, рыба, соевые бобы, яйца, творог, молоко.
Незаменимые аминокислоты

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ
Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Свойства
Размер белка может измеряться количеством аминокислот Самый большой из известных в настоящее время белков — титин. Это крупный эластичный белок, соединяющий миозин с линией Z .
Сравнительный размер белков. Слева направо: Антитело, гемоглобин, инсулин, аденилаткиназа и глютаминсинтетаза.

Денатурация.
Резкое изменение условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка, называемой денатурацией. Самый известный случай денатурации белка в быту — это приготовление куриного яйца
ОБРАТИМАЯ
Если сохранена
первичная структура
НЕОБРАТИМАЯ
Если первичная
Структура разрушена

Б Е Л К И
Простые
Состоят
только из
аминокислотных
остатков
Сложные могут включать:
- ионы металла (металлопротеиды)
-пигмент (хромопротеиды),
-комплексы с липидами (липопротеины),
-нуклеиновые кислоты(нуклеопротеиды),
-остаток фосфорной кислоты (фосфопротеиды),
-углевод (гликопротеины)

Уровни структуры белка.

Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи.
Определяется и соответствует последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями и гидрофобными взаимодействиями.

Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи — взаимное расположение элементов вторичной структуры, стабилизированное взаимодействием между боковыми цепями аминокислотных остатков. В стабилизации третичной структуры принимают участие: ковалентные связи; ионные взаимодействия; водородные связи; гидрофобные взаимодействия.

Четверичная структура — субъединичная структура белка. Взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Функции белков.

ЧТО
ОБЩЕГО
У ЛЮДЕЙ
НА ПРЕДЫДУЩЕМ СЛАЙДЕ?
КАК ЭТИ ФОТОГРАФИИ СВЯЗАНЫ С ТЕМОЙ УРОКА?

ИТОГИ УРОКА:
1.Что узнали?
2.Для чего это нужно?
3.Насколько это важно?
4.Как вас изменили эти знания?