Содержание

Слайд 2

Белки (полипептиды) − биополимеры, построенные из остатков
α-аминокислот, соединенных пептидными связями.
Пептидной связью

Белки (полипептиды) − биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными связями. Пептидной
называют амидную связь –CO–NH–, образованную при взаимодействии α-аминокислот за счет реакции между аминогруппой NH2 одной молекулы и карбоксильной группы COOH – другой.

Слайд 3

Схема образования полипептида

Схема образования полипептида

Слайд 4

Макромолекулы белков имеют строго упорядоченное химическое и
пространственное строение, исключительно важное для

Макромолекулы белков имеют строго упорядоченное химическое и пространственное строение, исключительно важное для
проявления ими определенных биологических свойств.
Выделяют 4 уровня структурной организации белков:
Первичная структура
Вторичная структура
Третичная структура
Четвертичная структура

Слайд 5

Первичная структура – определенный набор и последовательность
α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи .

Первичная структура – определенный набор и последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи .

Слайд 6

Вторичная структура –
конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами

Вторичная структура – конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами
N–H и С=О.
Одна из моделей вторичной структуры – α-спираль .

Слайд 7

Третичная структура
– форма закрученной спирали в пространстве,
образованная главным образом за

Третичная структура – форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за
счет дисульфидных мостиков -S-S-,
водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

Слайд 8

Четвертичная структура
– агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет

Четвертичная структура – агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей.
взаимодействия разных полипептидных цепей.

Слайд 10

Функции белков в природе:
каталитические (ферменты);
регуляторные (гормоны);
структурные (кератин шерсти, фиброин

Функции белков в природе: каталитические (ферменты); регуляторные (гормоны); структурные (кератин шерсти, фиброин
шелка, коллаген);
двигательные (актин, миозин);
транспортные (гемоглобин);
запасные (казеин, яичный альбумин);
защитные (иммуноглобулины) и т.д.

Слайд 12

Гидролиз
При гидролизе белков образуются аминокислоты.
Денатурация.
При нагревании белков происходит разрушение сначала

Гидролиз При гидролизе белков образуются аминокислоты. Денатурация. При нагревании белков происходит разрушение
четвертичной, потом третичной структуры белка и так далее. При прекращении нагревания молекулы белка снова объединяются в сложные структуры. Следовательно, полностью разрушить белок можно только при очень высоком нагревании, при котором разрушается первичная структура – полипептидная цепь.
Цветные реакции:
Для белков характерно сворачивание и образование жёлтого осадка при действии азотной кислоты (ксантопротеиновая реакция) и образование фиолетового окрашивания при взаимодействии белка с гидроксидом меди (II) (биуретовая реакция)

Свойства белков

Имя файла: Белки.pptx
Количество просмотров: 81
Количество скачиваний: 0