Гликоконъюгаты, классификация, структуры, биологическая роль

Гликоконъюгаты - это общая классификация углеводов, ковалентно связанных с другими химическими соединениями, такими как белки, пептиды, липиды и сахариды. Это углеводсодержащие биополимеры, молекулы которых наряду с моносахаридами после полного гидролиза распадаются на соединения других классов: аминокислоты, жирные кислоты, спирты и др.
Гликоконъюгатами являются ферменты, гормоны, группоспецифические вещества, иммуноглобулины, компоненты биологических мембран и клеточных стенок.
Определение

Выделяют два подкласса белков, содержащих углеводы: протеогликаны и гликопротеины. Между этими подклассами имеются существенные отличия:
Классификация

Гликопротеины
Гликопротеины – сложные белки, содержащие, помимо простого белка или пептида, группу гетероолигосахаридов В их состав входит углеводный компонент (гликановая фракция), ковалентно связанный с неуглеводной частью (агликановая фракция), представленной белком, пептидом, аминокислотой или липидом.
Овальбумин — альбумин яичного белка.
К типичным гликопротеинам относят большинство белковых гормонов, секретируемые в жидкие среды организма вещества, мембранные сложные белки, все антитела (иммуноглобулины), белки плазмы крови, молока, овальбумин, интерфероны, факторы комплемента, группы крови, рецепторные белки и др.

Химический состав гликопротеинов более или менее установлен, структура определена только у ряда из них. К полипептиду присоединяются гетероолигосахаридные цепи, содержащие от 2 до 10, реже 15 мономерных остатков гексоз (галактоза и манноза, реже глюкоза), пентоз (ксилоза, арабиноза) и конечный углевод, чаще всего представленный N-ацетилгалактозамином, L-фукозой или сиаловой кислотой; в отличие от протеогликанов гликопротеины не содержат уроновых кислот и серной кислоты.

Синтез гликопротеинов осуществляется в рибосомах эндоплазматического ретикулума (в цистронах), затем присоединяются сахарные цепи (постсинтетическое гликозилирование), и далее белок транспортируется до биомембран клетки и включается в состав мембранных белков или секретируется.
Углеводные компоненты соединены ковалентно с азотом аспарагина молекулы белка. Однако предварительно олигосахаридная часть соединяется с липидным переносчиком – долихолфосфатом (липид, содержащий от 15 до 20 изопреновых остатков) и переносится на полипептидную цепь в эндоплазматическом ретикулуме, при этом транспортер освобождается:
Долихолфосфат (n = 15-30)
Синтезированные гликопротеины далее переносятся в аппарат Гольджи, где осуществляются окончательное гликозилирование и сортировка по назначению.

Интерфероны
Интерферон β
Интерферон γ
Интерферон α
Интерфероны – это ингибиторы размножения многих типов вирусов. Открыто несколько типов интерферонов (α, β и γ), некоторые из них получены методами генетической инженерии. Это сравнительно небольшие сложные белки с мол. массой у разных видов животных и человека от 25000 до 38000–40000. Они образуются в клетке в ответ на внедрение вирусной нуклеиновой кислоты, ограничивая вирусную агрессию (инфекцию).

Иммуноглобулины, или антитела, также относятся к классу гликопротеинов, выполняют защитную функцию, обезвреживая поступающие в организм чужеродные вещества – антигены любой химической природы. Синтезируются иммуноглобулины плазматическими клетками, образовавшимися из лимфоцитов.
Иммуноглобулины.

Подробно изучена структура IgG. Он имеет Y-образную форму и тетрамерное строение; состоит из двух идентичных легких L-цепей (от англ. light) и двух идентичных тяжелых Н-цепей (от англ. heavy) с мол. массой 23000–24000 и 50000–70000 соответственно. Известно также, что каждая из этих цепей имеет 2 типа доменов – вариабельные (V) участки, состоящие из 108 аминокислотных остатков, и константные (С) участки, состоящие из 110 и 350 аминокислотных остатков соответственно в L- и Н-цепях.
Структура IgG человека. Показаны легкие (L) и тяжелые (Н) цепи, дисульфидные связи и вариабельные V (тёмные) и константные С (светлые) участки.
Сайт связывания антигена

Из других гликопротеинов, выполняющих ряд важнейших биологических функций, следует отметить все белки плазмы крови (за исключением альбуминов), трансферрин, церулоплазмин, гонадотропный и фолликуло-стимулирующие гормоны, некоторые ферменты, а также гликопротеины в составе слюны (муцин), хрящевой и костной тканей и яичного белка (овомукоид). Углеводные компоненты, помимо информативной функции, значительно повышают стабильность молекул, в состав которых они входят, к различного рода химическим, физическим воздействиям и предохраняют их от действия протеиназ, определяя тем самым биологическую роль гликопротеинов. Являясь составной частью клеточной мембраны, гликопротеины участвуют, кроме того, в иммунологических реакциях, ионном обмене, процессах межклеточной адгезии и т.д.

Протеогликаны – это углевод-белковые компоненты животных тканей, в которых полисахаридные цепи ковалентно связаны с белком, занимающим в молекуле центральное положение. В отличие от гликопротеинов, углеводные цепи в молекулах протеогликанов всегда представлены мукополисахаридами (хондроитинсульфатами, дерматансульфатом, кератансульфатом, гепарансульфатом и гепарином).
Протеогликаны

Схематичное изображение структур протеогликанов:1 протеогликан хряща, 2 протеогепарин; 3 протеодерматансульфат с олигосахаридами муцинового типа, 4 протеохондроитинсульфат или протеодерматансульфат небольшой мол. массы, 5 протеокератансульфат роговицы; 6 - протеогепарансульфат клеточной пов-сти. Условные обозначения: = пептидная цепь,

Еще одним компонентом протеогликанов является гепарин, представлящий из себя полимерную сульфатированную цепь гетерополисахарида, связанную с белковым ядром через остатки серина. В крови гепарин, взаимодействуя с антитромбином III, образует комплекс, блокирующий факторы свертывания крови IIа, IХа, Ха, XIa и ХIIа, что применяется для профилактики тромбозов у больных различного профиля.
В настоящее время используются препараты низкомолекулярных гепаринов и нефракционированных гепаринов, обладающие лучшими характеристиками.

Таким образом, важнейшими функциями гликопротеинов являются:
- Структурная – клеточная стенка бактерий, костный матрикс, например, коллаген, эластин.
- Защитная – например, антитела, интерферон, факторы свертывания крови (протромбин, фибриноген).
- Транспортная – перенос веществ в крови и через мембраны, например, трансферрин, транскортин, альбумин, Na+,К+-АТФаза. В свою очередь, транспорт витаминов (гликопротеин — внутренний фактор Кастла обеспечивает транспорт витамина В12) и микроэлементов (церулоплазмин транспортирует Cu).
- Гормональная – гонадотропный, адренокортикотропный и тиреотропный гормоны.
- Ферментативная – холинэстераза, нуклеаза.
- Рецепторная – присоединение эффектора приводит к изменению конформации белка рецептора, что вызывает внутриклеточный ответ.
Биологическая роль
альбумин
ВФК

Список литературы:
Учебники, справочники:
1. Березов Т. Т., Коровкин Б.Ф., Биологическая химия. Учебник [Текст]: учебник для студентов медицинских вузов / Березов Т. Т., Коровкин Б.Ф., – М.: Медицина, 1998. – 740 с. ISBN 5-225-02709-1
2. Северин С.Е., Алейникова Т.Л., Осипов Е.В., Силаева С.А. Биологическая химия. 3-е издание, исправленное. Учебник [Текст]: учебник для студентов медицинских вузов / Северин С.Е., Алейникова Т.Л., Осипов Е.В., Силаева С.А., - М.: МИА, 2017. – 496 с. ISBN: 978-5-9986-0284-9
3. Нельсон Д., Кокс М., Основы биохимии Ленинджера, Том 1, Строение и катализ. Учебник [Текст]: учебное издание для студентов медицинских вузов / Нельсон Д., Кокс М., - М.: Лаборатория знаний, 2020. – 694 с. ISBN: 978-5-00101-014-2
Ресурсы информационно-телекоммуникационной среды «Интернет»:
1. Тимин О. А. Биохимия для студента. Раздел Общая Биохимия [Электронный ресурс] / База публикации материалов и лекций по биохимии, 2020 – Режим доступа: https://biokhimija.ru/belki/glykoproteins.html