Слайд 2КОНКУРЕНТНОЕ И НЕКОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТОВ
Схема неконкурентного ингибирования активности фермента
Схема конкурентного ингибирования активности
![КОНКУРЕНТНОЕ И НЕКОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТОВ Схема неконкурентного ингибирования активности фермента Схема конкурентного ингибирования активности фермента](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/1167877/slide-1.jpg)
фермента
Слайд 3КОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ
В этом случае ингибитор связывается в активном центре фермента и конкурирует
![КОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ В этом случае ингибитор связывается в активном центре фермента и](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/1167877/slide-2.jpg)
за него с субстратом. Таким образом, конкурентный ингибитор не связывается с фермент-субстратным комплексом (ES).
Конкурентный ингибитор обычно структурно схож с субстратом, однако фермент не способен катализировать реакцию в присутствии ингибитора из-за отсутствия у последнего необходимых функциональных групп.
Слайд 4КОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ
Реакция, катализируемая сукцинатдегидрогеназой, и ее конкурентное ингибирование.
Конкурентные ингибиторы напоминают в структурном
![КОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ Реакция, катализируемая сукцинатдегидрогеназой, и ее конкурентное ингибирование. Конкурентные ингибиторы напоминают](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/1167877/slide-3.jpg)
отношении сукцинат- они содержат две определенным образом расположенные в пространстве отрицательно заряженные группы, которые соответствуют конформации активного центра.
Слайд 5НЕКОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ
В случае неконкурентного ингибирования ингибитор связывается с ферментом не в активном
![НЕКОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ В случае неконкурентного ингибирования ингибитор связывается с ферментом не в](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/1167877/slide-4.jpg)
центре.
Неконкурентные ингибиторы связываются обратимо как с ферментом, так и с фермент-субстратным комплексом.
Ингибитор вызывает такие конформационные изменения, которые не позволяют ферменту превращать субстрат в продукт, но не влияют на сродство фермента к субстрату.