Биологическая роль комплексных соединений. Биокомплексы. Металлоферменты

Цель: Донести до студента роль биологических соединений и понятие о металлоферментах.
План: 1. Биокомплексы металлов.
2. Металлопротеины.
3. Металлоферменты.

Введение.
Роль комплексных соединений в жизнедеятельности живых организмов огромна.
Организм представляет систему, состоящую из множества комплексообразователей и лигандов, с определенным соотношением между ними.
Нарушение баланса компонентов (металло-лигандного гомеостаза) приводит к развитию патологических состояний. Поэтому изучение процессов взаимодействия «металл–лиганд» является ключом к поиску новых лекарственных средств.
В процессах обмена веществ фундаментальную роль играет биокатализ, в котором принимают участие металлоферменты, представляющие собой биокомплексы Fe, Co, Mn, Zn, Мо, Mg, Сu, Сr.

Биокомлексы металлов.
Биокомплексы металлов — это координационные соединения, выполняющие в организме определенные биохимические функции, в соответствии с которыми их условно можно подразделить на транспортные (ионо-форы) и аккумуляторные формы (накопители), а также активаторышиерт-ных молекул или биокатализаторов.

Можно утверждать, что в биосистемах свободных ионов металлов практически нет, так как они или гидролизуются, или находятся в составе координационных соединений. Чаще всего -элементы участвуют в биохимических реакциях в составе комплексов с лигандами — аминокислотами, пептидами, белками, гормонами, нуклеиновыми кислотами и т. д.
Наиболее распространенные металлоферменты, такие, как карбоангидраза, ксантинооксидаза, цитохромы и др., представляют собой биокомплексы металлов. Простетические группы гемоглобина, трансферрина и других сложных белков также представляют собой хелатные комплексы металлов

Биологически важные комплексы металлов:

Металлопротеин.
К металлопротеинам относят биополимеры, которые, помимо белка, содержат простетическую группу (компонент небелкового характера), включающую ионы металлов.
Отдельную группу металлопротеинов составляют гемопро-теины, содержащие в качестве простетической группы соединения железа. Одним из важнейших гемопротеинов является гемоглобин. Он состоит из белка (глобина) и комплекса железа с порфирином (гема).

В геме ион Fe2+ (комплексообразователь), связан с двумя атомами азота, принадлежащими порфириновому кольцу, ковалентной связью. Координа-ционное число Fe2+ равно шести: в порфириновом комплексе пятое координационное место занимает гистидиновая группа белка, образуя координационую связь атома азота с Fe2+. В отсутствие кислорода шестым лигандом является вода. В случае, когда вода замещается на кислород, образуется оксигемоглобин. Кроме воды и кислорода ион Fe2+ может связывать и некоторые другие лиганды, например, СО, CN и оксиды азота.
Так, с молекулами угарного газа гемоглобин образует карбоксигемоглобин, а с оксидами азота метгемоглобин, содержащий ионы Fe3+. Накопление этих видов гемоглобина в крови приводит к снижению снабжения тканей кровью.

Схема образования связей в гемоглобине

+Токсическое действие большинства тяжелых металлов (ртуть, свинец, таллий и др.) объясняется способностью ионов этих металлов образовывать прочные комплексы с белками, ферментами и амино-кислотами, В результате подавляется активность ферментов и происходит свертывание белков.
Например, ионы ртути Hg2+ образуют прочные комплексы с белками, имеющими в своем составе SH-группы. Таким образом, ртуть концентрируется в тканях и органах, богатых этими белками, а именно в почках, головном мозге, слизистой оболочке рта.
Свинец удерживается белками эритроцитов, затем поступает в плазму крови в виде комплексов с гамма-глобулином и, наконец, достигает почек, печени и других органов. Свинец также накапли-вается в костной ткани.

Металлоферменты.
Металлоферменты, или металлоэнзимы — общее собирательное название класса ферментов, для функционирования которых необходимо присутствие катионов тех или иных металлов. В подобном ферменте могут присутствовать несколько различных ионов металла. Катион металла при этом обеспечивает правильную пространственную конфигурацию активного центраметаллофермента. Примерами металлоферментов являются селен-зависимая монодейодиназа, конвертирующая тироксин в трийодтиронин, или железо-зависимые тканевые дыхательные ферменты. Помимо принадлежности к классу ферментов, металлоферменты принадлежат также к обширному классу металлопротеидов — белков (не обязательно ферментов), в состав которых входят катионы металлов.

Роль биокомплексов в жизни человека.
Изучение бионеорганических комплексов дает важную информацию об особенностях их метаболизма и позволяет разрабатывать эффективные способы коррекции заболеваний, связанных с недостатком (или, наоборот, с избытком) тех или иных элементов в человеческом организме.
Применение комплексных соединений в медицине и фармации связано также с их использованием в методах качественного и количественного анализа – в комплексонометрии. Широкое распространение получила комплексонометрия в медико-биологических исследованиях.

Этот метод необходим для определения в живых организмах кальция, магния и многих микроэлементов. Комплексонометрия применяется в анализе лекарственного сырья, питьевых, минеральных и сточных вод. В биологии и медицине комплексоны используются не только в аналитических целях, но и в качестве стабилизаторов при хранении крови, так как комплексоны связывают ионы металлов, катализирующих реакции окисления.
Комплексоны применяются также для выведения из организма ионов токсичных металлов (Рb2+, Cd2+ , Hg2+ и др.), радиоактивных изотопов и продуктов их распада.