Исследование наличия белков в составе пищевых продуктов

Исследование белков
Свое название белки получили от яичного белка, который с незапамятных времен использовался человеком как составная часть пищи.
По описаниям Плиния Старшего, уже в Др. Риме яичный белок применялся и как лечебное средство.
Впервые термин белковый(albumineise) применительно ко всем жидкостям животного организма использовал французкий физиолог Ф. Кене в 1747 г.

Первая концепция строения белков принадлежит голландскому химику Г. Мульдеру (1836).
Основываясь на теории радикалов, он сформулировал понятие о минимальной структурной единице, входящей в состав всех белков.
Эту единицу, которой приписовался состав 2C8H12N2+5O, Мульдер назвал протеином(Pr), а свою концепцию-теорией протеина.
Вскоре наступают трудные времена для теории протеина. Понимая весомость аргументов оппонентов, Г. Мульдер пытался корректировать формулу протеина (C36H50O10), но в конце концов уступил под натиском новых фактов и открытий. И сейчас состав протеина уточнен:
C40H62N10O12

В 1888 г. А. Я. Данилевский предположил существование в белках -N-S- химических группировок.
В 1934 г. Лайнус Полинг совместно с А. Е Мирски сформулировал теорию строения и функции белка.
В 1951 г. Л. Полинг разработал модель вторичной структуры белка.
В 1902 г. Э. Фишер предложил пептидную теорию строения белка.

Белки
Простые
Сложные
Протеины
Протеиды
Альбумины
Глобулины
Гистоны
Протамины
Проламины
Склеропротеины
(кератин, коллагены, эластин, фиброин)
Фосфопротеины (казеин молока)
Нуклеопротеиды
Хромопротеиды
Гликопротеиды
Классификация белков

Состав и строение
Составной частью белков являются аминокислоты.
Аминокислоты
-органические бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильная группа –СООН и аминогруппа –NН2.
В состав белков входят только 20 аминокислот, называемых иногда природными.
Аминокислоты связаны между собой пептидной связью.
Пептидная связь
-это связь между двумя α-аминокислотными остатками, а полимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными связями, называют полипептидами

1.Первичная структура белка — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков. Разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе.

2.Вторичная структура белка — способ скручивания полипептидной цепи в пространстве (за счет водородной связи между водородом амидной группы — NH — и карбонильной группы — СО —, которые разделены четырьмя аминокислотными фрагментами). Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. В одном витке спирали обычно содержится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали – 0,544 нм.

3.Третичная структура белка — реальная трехмерная конфигурация закрученной спирали полипептидной цепи в пространстве (спираль, скрученная в спираль). Третичная структура белка обуславливает специфическую биологическую активность белковой молекулы. В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают белки глобулярные, или шаровидные, и фибрилллярные, или нитевидные, белки.

4.Четвертичная структура белка — относится к макромолекулам, в состав которых входит несколько полипептидных цепей (субъединиц), не связанных между собой ковалентно. Между собой эти субъединицы соединяются водородными, иоными, гидрофобными и другими связями. Примером может служить макромолекула гемоглобина.

Белки – амфотерные электролиты.
При определенном значении pH среды число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково.
Белки имеют разнообразное строение.
Есть белки нерастворимые в воде и легко растворимые в воде.
Есть белки малоактивные в химическом отношении, устойчивые к действию реагентов и крайне неустойчивые.
Есть белки, имеющие вид нитей, достигающих в длину сотен нанометров; есть белки, имеющие форму шариков диаметром всего 5–7 нм. Они имеют большую молекулярную массу (104—107).
ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА.

Гидролиз белков
-NH-CH-C-N-CH-C-
R1
O
H
R2
O
n
+
2nH2O
H
+
nH2N-CH-C
R1
OH
R1
R1
+
nH2N-CH-C
O
O
OH
R2
nH2N-CH-C
Полипептид (белок)
Аминокислота-1
Аминокислота-2
Реакция гидролиза идет с образованием аминокислот (т. е. разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе). В общем виде ее можно записать так:

Химический синтез
Химический синтез белков имеет большое практическое и теоретическое значение. В практическом отношении важны белковые гормоны — инсулин и вазопрессин, в настоящее время получаемые синтетическим путем.
В частности, возможно получение гомополимеров или статистических сополимеров, состоящих из аминокислотных остатков, связанных пептидными связями (полиаминокислот).
В качестве примера можно привести процесс получения полиаминокислот, основанный на конденсации карбоксиангидридов аминокислот, образуемых из соответствующих аминокислот:
NH3+−CHRiCOO− +
COCl2
CHRi
NH
СO
O
СO
+ 2HCl

Ферменты
Защитные белки
Двигатель-
ные белки
Структур-
ные белки
Запасные белки
Антибиотики
Рецептор-ные белки
Гормоны
Токсины
Транспортные белки
Белки