Аминокислоты. Пептиды

Аминокислоты
Пептиды

Аминокислоты – основные структурные единицы, из которых построены молекулы белковых веществ. АМК - бифункциональные соединения, содержащие карбоксильную и аминогруппы.
В природе известно около 300 аминокислот, в составе белка содержится 20 аминокислот, которые называют протеиногенными.
Физические свойства:

В состав белка входят только L-изомеры аминокислот; D-изомеры обнаружены в некоторых пептидах (у микроорганизмов). Кроме стандартных 20 амк в белках встречаются модифицированные, например, γ-карбоксиглутаминовая кислота, β-аланин и др.

Кислотно-основные свойства АМК
Все амк в растворах существуют в виде биполярного иона (цвиттер-иона), эти вещества амфолиты.

В воде амк растворяются лучше, чем в других менее полярных растворителях. В водных растворах амк обладают высокими диэлектрическими постоянными и бóльшими дипольными моментами. При кристаллизации из водных растворов амк образуют прочные кристаллические решетки.
Для каждой амк существуют как минимум две константы кислотной диссоциации – одна для карбоксильной группы (Рк от 1,8 до 5,5) , другая для протонированной α-аминогруппы (Рк – 9,0 -13,0). В кислой среде амк заряжаются положительно, переходят в форму катионов; в щелочной среде амк имеет отрицательный заряд, находится в виде аниона. Величина заряда зависит от рh раствора.
Значение рh, при котором молекула амк находится в электронейтральном состоянии, т.е. диссоциация по карбоксильной и по амино- группам происходит в равной степени, называется изоэлектрической точкой амк (ИЭТ, I).

Для моноаминомонокарбоновых кислот ИЭТ находится в нейтральной или слабокислой среде; для дикарбоновых амк – в кислой, для диаминомонокарбоновых – в щелочной.
В изоэлектрической точке амк обладают минимум растворимости и минимальной буферной емкостью.
На свойстве ИЭТ основан метод разделения смесей амк – электрофорез.

Химические свойства аминокислот
Амк – высокореакционные соединения, возможны реакции по аминогруппе, по карбоксильной группе, по радикалу. Имеются общие свойства для всех амк и специфические – для отдельных амк.
Амк, как амфолиты дают реакции с кислотами и щелочами, образуют сложные эфиры, галогенангидриды и ангидриды. (самостоятельно).
Для количественного определения амк большое значение имеет реакция с азотистой кислотой (метод Ван-Слайка):

Формольное титрование (реакция Сёренсена)
При взаимодействии с другими соединениями, содержащими альдегидную группу, образуются основания Шиффа (реакция меланоидинообразования)

Реакция с фенилизотиоцианатом (реакция Эдмана) – используют для установления строения пептидов.

Реакция дезаминирования:
Реакция декарбоксилирования:

Цветные реакции на аминокислоты:
Нингидриновая

Ксантопротеиновая реакция (на ароматические аминокислоты)
Реакция Фоля (на серу)

Реакция Адамкевича (на триптофан) при добавлении к раствору концентрированных уксусной и серной кислот образуется фиолетово-красное кольцо.
Реакция Эрлиха (на триптофан) взаимодействие с 4-диметиламинобензальдегидом с появлением красно-фиолетового или пурпурного окрашивания.
Реакция Сакагучи (на аргинин) в щелочной среде при добавлении α-нафтола и окислителя (например гипобромита) развивается оранжево-красное окрашивание.
Реакция Миллона (на тирозин) образование пурпурно-красного цвета при добавлении солей ртути.

Образование пептидной связи

Биуретовая реакция (на пептидную связь)

Биологическое значение аминокислот
Незаменимые амк – не могут быть синтезированы в организме человека и обязательно должны поступать с пищей (лейцин, изолейцин, валин, треонин, метионин, лизин, триптофан, фенилаланин). Иногда включают аргинин и гистидин (для детей).
Аминокислоты занимают ключевое положение в азотистом обмене.
Многие используют как лекарства (глицин – улучшает метаболические процессы в мозге; глутаминовая кислота для лечения заболеваний ЦНС; цистеин - при глазных болезнях; метионин и гистидин – при заболеваниях печени).

Пептиды – это низкомолекулярные органические соединения, в которых аминокислоты связываются между собой пептидной или амидной связью – СО – NH – .
Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называются олигопептидами, более 10 – полипептидами. Часто в названии таких молекул указывают количество входящих в состав олигопептида аминокислот: трипептид, пентапептид, октапептид и т.д.
Среди пептидов можно выделить следующие классы:
1. Регуляторные пептиды: глутатион, ангиотензин, брадикинин.
2. Пептиды – гормоны: окситоцитонин, вазопрессин, гастрин и др.
3. Нейропептиды, их разделяют на 18 групп. К ним относятся энкефалины, эндорфины, гипоталамические либерины и статины и др.
4. Алкалоиды: эрготамин, пандамин.
5. Пептиды – антибиотики: грамицидины А, В, С; актиномицин Д; полимиксины.
6. Токсины и антитоксины: фаллоидин, аманитин, антаманид, меллитин.

Глутатион – состоит из глутаминовой кислоты, цистеина и глицина, легко переходит из восстановленной в окисленную (S-S) форму.
Глутатион— один из наиболее широко распространенных внутрикле-точных пептидов, принимающий участие в окислительно-восстановительных процессах в клетках и переносе аминокислот через биологические мембраны.

Еще один важный дипептид - карнозин
Препятствует накоплению и устраняет продукты перекисного окисления липидов, участвует в поддержании буферной емкости мышечного сока, ускоряет процесс распада углеводов в мышцах и в виде фосфата вовлекается в энергетический обмен в мышце.

В пептидах (и в белках) различают N- и C-концевые аминокислоты. При составлении названия дипептида сначала называют аминокислоту, у которой в образовании дипептида участвует группа –СООН. В тривиальном названии этой кислоты последняя буква «н» заменяется буквой «л». Затем прибавляют без изменений тривиальное название аминокислоты, у которой в образовании дипептида участвует группа –NH2.