Биохимия мышечной ткани

Функции мышц
Локомоторная
2. Обеспечение подвижности организма и сопротивление механической силе, в том числе и статическим нагрузкам
3. Теплопродукции
4. Место утилизации глюкозы и нейтральных жиров (ТАГ)
5. Резерв белков
6. Место депонирования кислорода (миоглобин)

МОЛЕКУЛЯРНЫЕ МОТОРЫ
Трансформируют химическую энергию в механическую.
Используются для сокращения, транспорта органелл, подвижности клеток, клеточного деления и др.
МИОЗИН – 18 классов
КИНЕЗИН -10 семейств
ДИНЕИН -2 группы

СХЕМА СТРОЕНИЯ ПОПЕРЕЧНО-ПОЛОСАТОЙ МЫШЦЫ

ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ ПОПЕРЕЧНО-ПОЛОСАТЫХ МЫШЦ

МИОЗИН- гексамер, фибриллярный белок
Функции миозина:
▪структурная ▪каталитическая ▪контактная

АКТИН

Тропомиозин состоит из двух α-спиралей закрученных друг относительно друга. Располагается в бороздках, идущих вдоль обеих сторон актина.
Функции:
1)стабилизация структуры F-актина,
2) закрывает участок связывания с миозином- препятствует образованию комплекса между актином и миозином
Тропонин состоит из 3 субъединиц:
ТнС — для связывания с ионами кальция;
ТнI — ингибиторная, блокирует соединение головок миозина с актином;
ТнТ — для связывания с тропомиозином.
ТРОПОНИН, ТРОПОМИОЗИН

Сокращение и расслабление мышц- энергозависимые процессы. Непосредственным источником для работы мышц является АТФ. Модель скользящих нитей- весельная модель Хаксли, 1953 (Нобелевская премия в 1963). Сокращение мышечных волокон обусловлено продольным скольжением тонких актиновых нитей вдоль миозиновых нитей, что ведет к сокращению саркомера. Сокращение саркомера сопровождается гидролизом АФТ и регулируется кальцием.

Состояние покоя- нет контакта актина с миозином, так как тропомиозин закрывает участок связывания. Головка миозина содержит связанную молекулу АТФ, но не обладает АТФ-азной активностью- концентрация кальция невелика- 10-7 М- в состоянии покоя. Весь кальций находится в цистернах ЭПР в связанном состоянии.

Поступает сигнал- импульсы двигательного нерва, происходит освобождение ацетилхолина, что вызывает деполяризацию мембран. Происходит высвобождение ионов Са 2+ из саркоплазматического ретикулума, концентрация кальция в саркоплазме резко повышается
ПРОЦЕСС МЫЩЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ

Под действием импульса двигательного нерва, происходит освобождение ацетилхолина, что приводит к активации фермента аденилатциклазы, который катализирует образование цАМФ. цАМФ в свою очередь активирует протеинкиназу, которая фосфорилирует тропонин I субъединицу (ингибирующую). Изменение конформации тропонин I субъединицы приводит к увеличению сродства Са-связывающей субъединицы тропонина к кальцию

Кальций присоединяется к кальций-связывающей субъединице тропонина и меняет его конформацию. Эти изменения в силу эффекта кооперации передаются на субъединицу Т, которая и сдвигает в сторону молекулу тропомиозина, освобождая сразу 7 молекул актина. Присоединение кальция приводит к конформационным изменениям тропонин Т субъединице, тропомиозин поворачивается на 20° и открывает место связывания актина с миозином. Образуется комплекс актин-миозин.

На головке миозина происходит АТФ-азная реакция, но при этом энергия не выделяется. Эта энергия приводит головку миозина в энергизованное состояние и головка может осуществлять тянущее усилие, связанное с высвобождением АДФ и неорганического фосфата, что приводит к конформационным изменениям головки, которая поворачивается в шарнирном участке на 45° и происходит продвижение актина в направлении центра саркомера

После высвобождения АДФ и Рн, новая молекула АТФ может связаться с головкой миозина, что приводит к распаду комплекса актин-миозин. Такой цикл повторяется 8 раз в секунду. В новом цикле та же молекула миозина присоединяется уже к новой глобуле актина. Амплитуда мышечного сокращения зависит от числа повторов и числа саркомеров, а мощность от числа головок и числа фибрилл.

Расслабление мышцы происходит после прекращения нервного импульса. Происходит реполяризация мембраны, проницаемость стенки цистерн саркоплазматической сети уменьшается и ионы Са под действием Са-АТФ-азы, используя энергию АТФ, закачиваются в цистерны, содержание Са снижается. Белки вновь приобретают конформацию, характерную для состояния покоя.
РАССЛАБЛЕНИЕ

СИСТЕМЫ РЕСИНТЕЗА АТФ

на акт мышечного сокращения
2. на фосфорилирование тропонин I субъединицы
3. на синтез цАМФ
4. на этапе расслабления: заполнение головки миозина АТФ
5. Для быстрой уборки кальция
РАСХОДЫ АТФ В ТКАНИ МЫШЦ

1. Аэробный орган: 20% кислорода используется миокардом.
2. В 4 раз больше митохондрий, чем в скелетной мускулатуре- активнее идет окислительное фосфорилирование
3. Основной субстрат окисления - жирные кислоты
4. Содержание АТФ на 1 г ткани в 3 раза меньше, чем в скелетных мышцах, но скорость обмена АТФ в миокарде в 20 раз выше.
5. Запасов креатинфосфата в 5 раз меньше, чем в скелетной мышце
6. Выше активность Ca –АТФ-азы
7. По содержанию гликогена сердечная мышца занимает промежуточное положение между скелетной и гладкой мускулатурой
8. Отличия в концентрации белков по сравнению со скелетной мускулатурой:
-ниже содержание миофибриллярных белков,
-выше концентрация белков стромы
-больше миоальбумина в саркоплазме миокарда
Основные ферменты, которые являются маркерами ткани миокарда: АсАт, креатинкиназа (МВ-форма), лактатдегидрогеназа (1,2). Очень чувствительный маркер инфаркта миокарда- тропонин Т (повышается до 300 раз).
МИОКАРД