Роль катализа в жизнедеятельности организма. Ферментативный катализ. Классификация ферментов

ПЛАН:
→ Что такое биологические катализаторы?
→ Как действуют ферменты в живых системах?
→ Классификация ферментов.
→ Какие факторы влияют на активность биологических катализаторов?
→ Какие вещества называются коферментами?
→ Кинетика ферментативного катализа. Уравнение Михаэлиса-Ментена.
→ Биологическая роль ферментативного катализа.

Биологические катализаторы
Катализаторы биологические, биокатализаторы, вещества, образующиеся в живых клетках и ускоряющие (положительный катализ) или замедляющие (отрицательный катализ) химические процессы, протекающие в организмах.
К их числу относятся в первую очередь катализаторы белковой природы, называемые энзимами, или ферментами.
Наука о ферментах называется энзимологией.

Ферменты как биологические катализаторы обладают всеми общими свойствами обычных катализаторов.
Общие свойства катализаторов:
→ сами не вызывают химическую реакцию, а только ускоряют реакцию, которая протекает и без них;
→ не влияют на энергетический итог реакции; → в обратимых реакциях ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, причем в одинаковой степени.

Действие ферментов в живых системах
Действие ферментов зависит от ряда факторов:
→От температуры (max 40-50°С);
→ Активной реакции среды – pH (кислотность);
→ От присутствия специфических активаторов и неспецифических или специфических ингибиторов.

Специфичность и механизм действия ферментов
Действие ферментов, строго специфично и зависит от строения субстрата, на который фермент действует. Прекрасным примером такой зависимости служит катализируемая аргиназой реакция гидролитического расщепления аминокислоты аргинина на орнитин и мочевину:

Классификация ферментов

Факторы,влияющие на активность биологических катализаторов:
→Влияние температуры;
→ Влияние рН среды;
→ Влияние концентрации фермента и субстрата;
→ Влияние веществ-регуляторов;
→ Конкурентное ингибирование;
→ Неконкурентное ингибирование;
→ Аллосторическая регуляция активности ферментов.

Коферменты, или коэнзимы — малые молекулы небелковой природы, специфически соединяющиеся с соответствующими белками, называемыми апоферментами, и играющие роль активного центра или простетической группы молекулы фермента.
Комплекс кофермента и апофермента образует целостную, биологически активную молекулу фермента, называемую холоферментом.

Роль коферментов нередко играют витамины или их метаболиты
(чаще всего — фосфорилированные формы витаминов группы B).
Например, коферментом фермента карбоксилазы является
тиаминпирофосфат, коферментом многих аминотрансфераз — пиридоксаль-6-фосфат.
Коферменты, как правило, термостабильны, разнообразны по химическому строению и механизму действия.
Наиболее распространенную группу составляют соединения нуклеотидной природы, а также К., содержащие остатки фосфорной кислоты.

Кинетика ферментативного катализа
Учение о скоростях. Любая химическая реакция характеризуется, кроме принципиальной возможности ее протекания (обусловленной законами термодинамики), скоростью процесса. Скорость ферментативной реакции - изменение [S] или [P] в единицу времени. Измерив ее скорость, то есть скорость в присутствии фермента, мы должны измерить скорость реакции и в отсутствии фермента (спонтанно протекающая реакция). Именно эта разность и характеризует работу фермента.
Измеряя скорость реакции, всегда надо измерять начальную скорость процесса, то есть скорость ферментативной реакции, в достаточно короткий промежуток времени, когда концентрация субстрата меняется, не настолько значительно, чтобы это отразилось на скорости процесса. Единицы измерения скорости реакции могут быть разными. Лучше пользоваться молярными единицами, а время - это минуты или секунды, реже часы. Поэтому скорость реакции может выражаться, например, в мкмоль/мин или ммоль/час. Величина скорости определяется законом действующих масс. В общем случае скорость химической реакции пропорциональна произведению концентрации реагирующих веществ. В случае ферментативной кинетики - одно из реагирующих веществ - фермент, концентрация которого на много порядков МЕНЬШЕ, чем концентрация субстрата. Это определяет некоторые особенности кинетики ферментативного катализа.
V = k+2. [E].[S]

Уравнение Михаэлиса-Ментена:
Где k3 и Кт – константы, характерные для каждой реакции,
S- концентрация субстрата.
Эта зависимость, установленная экспериментально для многих ферментативных реакций, может быть теоретически выведена, если превращение субстрата в продукт реакции (Р) происходит по механизму образования и распада комплекса между ферментом и субстратом – ES-комплекса:

→ Важную роль в ферментативном катализе играет аллостерическая регуляция. Изучение тонких механизмов ферментативного катализа показало, что в их основе лежат те же законы и принципы, на которых основаны обычные химические реакции. Разработаны модели ферментативного катализа для отдельных классов ферментов. Единая теория ферментативного катализа не разработана, так как механизмы протекания ферментативных реакций сложны и разнообразны, зависят от большого числа переменных величин и в ряде случаев пока не поддаются математическому описанию.
→ Считают, что в эволюции жизни и появлении сложных биологических систем (включая человека) важную роль сыграл ферментативный катализ.

Применение ферментов
Ферментативные процессы являются основой многих производств: хлебопечения, виноделия, пивоварения, сыроделия, производства спирта, чая, уксуса.

Каталаза широко применяется в пищевой и резиновой промышленности, а расщепляющие полисахариды целлюлазы и пектидазы — для осветления фруктовых соков.

С помощью ферментов получают лекарственные препараты и сложные химические соединения.

История изучения
Термин «фермент» был предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения.
В 1833 французскими химиками А. Пайеном и Ж. Персо впервые из прорастающих зерен ячменя было выделено активное вещество, осуществляющее превращение крахмала в сахар и получившее название диастазы(амилазы).

В середине 19 в. разгорелась дискуссия о природе брожения. Пастер считал, что брожение вызывается лишь живыми микроорганизмами и что процесс брожения неразрывно связан с их жизнедеятельностью. А Либих и его сторонники, отстаивая химическую природу брожения, считали, что оно является следствием образования в клетках микроорганизмов растворимых ферментов.
Луи Пастер Юстас Либих Марселен Бертло Клод Бернар

Дискуссия Либиха и Пастера о природе брожения была разрешена в 1897 Э.Бухнером, который, растирая дрожжи с инфузорной землёй, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат (зимазу), вызывавший спиртовое брожение.
Открытие Бухнера утвердило материалистическое понимание природы брожений.

Функции ферментов
Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах — ими катализируется около 4000 биореакций.
Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.