lektsia_6 (1)

ПЛАН
1. Кинетика как наука. Основные понятия.
2. Факторы, влияющие на скорость:
природа реагирующих веществ;
концентрация, ЗДМ;
температура, правило Вант-Гоффа, энергия активации, уравнение Аррениуса.
3. Кинетическая классификация реакций: по молекулярности, по порядку.
4. Кинетические уравнения реакций 0, 1, 2 порядков. Период полупревращения. Методы определения порядка.
5. Катализ. Катализатор. Условия, определяющие использование вещества в качестве катализатора.
6. Виды катализа: гомогенный, гетерогенный, ферментативный.
7. Селективность и каталитическая активность ферментов. Модель Фишера «ключ-замок».
8. Индуцированная приспособляемость субстрата к ферменту. Неселективные ферменты.
9. Кинетическая работа фермента. Уравнение Михаэлиса-Ментен, его анализ.
10. Ингибирование ферментов. Виды ингибирования

Основные понятия кинетики
Кинетика − раздел химии, изучающий механизмы химических реакций и скорости их протекания.
Скорость − изменение концентрации (моль/л) реагирующих веществ в единицу времени (сек., мин., час).

Основные понятия кинетики
Для реакции в общем виде
aA + bB → xX + yY
скорость описывается кинетическим уравнением:
Выражение для средней скорости
Выражение для истинной скорости

Факторы, влияющие на скорость
1. Природа реагирующих веществ: определяется видом частиц (атомы, молекулы, ионы).
2. Концентрация реагирующих веществ: описывается законом действующих масс (ЗДМ)
где k − const скорости реакции

Факторы, влияющие на скорость
3. Температура: описывается правилом Вант-Гоффа
Для химических реакций
γ = 2-4, для ферментативных
γ = 7-9.
Якоб Хендрик Вант-Гофф
(1852-1911)

Основные положения теории активных соударений
Для эффективного взаимодействия частицы должны:
1. столкнуться;
2. иметь благоприятную ориентацию;
3. обладать достаточной
энергией.
СВАНТЕ АВГУСТ АРРЕНИУС
(1859-1927)

Энергия активации
,
где Еа (кДж/моль) − энергия активации.
Еа − минимальная энергия частиц, достаточная для того, чтобы частицы вступили в реакцию.
Уравнение Аррениуса

Способы расчёта Еа
1. По уравнению Аррениуса.
2. Графический

Молекулярность реакции
Число молекул реагентов, участвующих в простой одностадийной реакции, состоящей из одного элементарного акта, называется МОЛЕКУЛЯРНОСТЬЮ реакции.
Мономолекулярная реакция: C2H6 → 2CH3⋅
Бимолекулярная реакция: CH3⋅ + CH3⋅ → C2H6
Пример относительно редкой тримолекулярной реакции:
2NO + O2 → 2NO2
Молекулярность связана с механизмом реакции!

Порядок реакции − …
… ∑ всех показателей степеней концентраций реагирующих веществ в ЗДМ.
; П = a + b
Порядок реакции по веществу A равен a.
Порядок реакции отражает общую зависимость скорости от концентрации и часто не совпадает с молекулярностью.

Кинетические уравнения для
элементарных реакций 0, I и II порядка

Методы определения П
1. Метод изолирования Оствальда.
2. Метод подбора кинетических уравнений.
3. Графический
tgϕ = П

Методы определения П
4. По периоду полупревращения
а) реакция I порядка: С0↑, τ const
б) реакция II порядка: С0↑, τ↓
в) реакция 0 порядка: С0↑, τ↑

4. Ката́лиз (от греч. κατάλυσις, восходит к καταλύειν — разрушение) — явление изменения скорости химической или биохимической реакции в присутствии веществ, количество и состояние которых в ходе реакции не изменяются.
Термин «катализ» был введён в 1835 году шведским учёным Берцелиусом.
Йёнс Якоб Берцелиус
(1779–1848)

Катализа́тор — …
…вещество, ускоряющее реакцию, но не входящее в состав продуктов реакции.
В отношении катализатора выполняются 2 условия:
1. катализатор ускоряет реакцию, для которой ΔG <0.
2. Катализатор не смещает химического равновесия, т.е. не влияет на Кр.

Виды катализа
1. Гомогенный катализ – катализатор находится в одной фазе с субстратом. Характерным примером является кислотно-основный катализ, который реализуется в организме при гидролизе жиров, спиртовом и молочном брожении, окислении С6Н12О6 и т. п. Скорость определяется по формуле:

Фермент
Н+
Субстрат
Реагент
Продукт

2. Гетерогенный катализ – катализатор и субстрат находятся в разных фазах. Особенность таких катализаторов − наличие активных и аллостерических центров.
Активный центр − центр, обладающий каталитической активностью.
Аллостерический центр участвует в явлении, которое носит название индуцированная приспособляемость фермента к субстрату и наоборот.
Виды катализа

3. Ферментативный катализ (биокатализ) – ускорение биохимических реакций при участии белковых макромолекул, называемых ферментами (энзимами). Этот вид катализа относится к микрогетерогенному катализу, но имеет аналогии и с гомогенным катализом. Отличие ферментов от других катализаторов − высокая активность и селективность первых.
Виды катализа

Эмиль Герман Фишер
(1852-1919)
В 1890 г. предположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы активного центра фермента и структуры субстрата. Такая трактовка называется моделью «ключ-замок».

За счёт образования Е-S комплекса, в котором перераспределены электроны в субстрате, уменьшается прочность разрываемых связей, значительно уменьшается Еа, а скорость реакции сильно возрастает.

Трактовка Фишера объясняет действие селективного фермента. Для неселективного фермента более реалистична индуцированная приспособляемость фермента к субстрату и наоборот. Неправильные субстраты — слишком большие или слишком маленькие — не подходят к активному центру, поэтому аллостерический центр «подгоняет» структуру субстрата под структуру активного центра.
P1
P2

Кинетическая работа фермента
Уравнение Михаэ́лиса – Ме́нтен — описывает зависимость скорости реакции, катализируемой ферментом, от концентрации субстрата и фермента. Простейшая кинетическая схема, для которой справедливо уравнение Михаэлиса:
Уравнение имеет вид:
где Vm – максимальная скорость реакции, равная kcatEo;
KM – константа Михаэлиса, равная концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину от максимальной;
[S]– концентрация субстрата.

Графическое отображение уравнения Михаэлиса–Ментен
При низких [S] − реакция I порядка; V=k[S]
При высоких [S] − реакция 0 порядка; V=k[E]

Ингибитор (лат. inhibere — задерживать) — вещество, замедляющее или предотвращающее течение различных химических реакций.
Ферментативный ингибитор — вещество, замедляющее протекание ферментативной реакции.

Конкурентное ингибирование
Ингибитор конкурирует с субстратом за активный центр фермента. В результате не образуется ES − комплекс и продукты реакции.

Неконкурентное ингибирование
Ингибитор не мешает связыванию субстрата с ферментом. Он способен присоединяться как к свободному ферменту, так и к фермент-субстратному комплексу с одинаковой эффективностью. Ингибитор вызывает такие конформационные изменения, которые не позволяют ферменту превращать субстрат в продукт, но не влияют на сродство фермента к субстрату.

E
I
S
E

ЗАКЛЮЧЕНИЕ
1.Скорость реакции всегда величина положительная и непостоянная во времени.
2.С ростом температуры увеличивается доля молекул, энергия которых превышает значения энергии активации.
3.Молекулярность и порядок реакции численно не всегда совпадают, так как связаны с разными кинетическими понятиями.
4. Модель Фишера «ключ-замок» используется для объяснения механизма действия селективного фермента.
5. Для неселективного фермента более реалистична индуцированная приспособляемость субстрата к ферменту с последующим образованием ES- комплекса и снижением энергии активации.
6. Скорость ферментативного процесса зависит от концентрации фермента и субстрата.
7. Ингибиторы, конкурентные и неконкурентные, различаются по механизму действия.