α-Аминокислоты

Номенклатура аминокислот
Изомерия: оптическая (D,L) структурная (α,β,γ)

Оптическая изомерия
D-аланин L-аланин

Способы получения
1. Гидролиз белков (для α-аминокислот)- Н+,ОН- ферментативный. Разделяют аминокислоты: ионообменной хром-ей, электрофорезом, ГЖХ.
2. Присоединение (1,4 АЕ) NH3 (против правила Морковникова) к α,β-ненасыщенным к-там

Способы получения
3. Аммонолиз (SN) галогенозамещённых к-т
4.С-з Штреккера-Зелинского(оксинитрильный)

Способы получения
5. Восстановление ароматических нитрок-т

Физические св-ва α-аминок-т
α-Аминокислоты–бесцветные крист. в-ва, ЛР в H2O, высокая tпл, нелетучи. Природные α-аминокислоты L-ряда – безвкусные, D-ряда – сладкие. «Природные» α-аминокислоты – L-ряда - используются для построения белков человеческого организма. Аминокислоты D-ряда – «неприродные», чужеродны человеческому организму. Напр. D-глутами-новая к-та входит в состав белков бактерий сибирской язвы.
L-глутаминовая к-та имеет вкус мяса (усилитель вкуса глутамат натрия)

Глутамат натрия E621
мононатриевая соль глутаминовой кислоты

Химические св-ва α-аминок-т
α-Аминокислоты –
амфотерные
соединения
α-Аминокислоты в р-ре существуют в виде внутренней соли или биполярного иона

Ацетатный буферный р-р – аминокислота в катионной форме движется от Аn+ к Каt-
Аммиачный буферный р-р – аминокислота в анионной форме движется от Каt- к Аn+
Электрофорез на бумаге

Р-ции α-аминок-т по -СООН
1. Образование сложных эфиров
2. Образование амидов

Р-ции α-аминок-т по -СООН
3. Образование галогенангидридов
Ангидридов и галогенангидридов аминокислот не существует из-за высокой реакционоспособ-ти –NH2
4. Декарбоксилирование ( получение аминов из аминокислот)

Р-ции α-аминок-т по -NH2
1. Ацилирование (как способ защиты –NH2)
2. Алкилирование

Р-ции α-аминок-т по -NH2
3. Дезаминирование с НNO2 до гидроксик-т
4. Образование иминов с альдегидами
Используется в количественном анализе α-аминокислот – метод формольного титрования

Р-ции α,β,γ-аминок-т при to
1. α-Аминок-ты
обр-ют при to
- дикето-
пиперазины
2. β-Аминок-ты при to–α,β-непредельные к-ты
3. γ-Аминок-ты
образуют при to –
γ-лактамы

Качественные р-ии α-аминок-т
1. Реакция комплексообразования
2. Реакция с 2,4-динитрофторбензолом
(р-я Сенгера)
ДНФ-производное аминокислоты экстрагируют в органический р-ль – окрашивается в жёлтый цвет

Качественные р-ии α-аминок-т
3. Реакция с нингидрином

Качественные р-ии α-аминок-т
4. Реакция с НNO3 (ксантопротеиновая)

Применение аминокислот

Строение пептидной связи
Образование пептидной связи
Из-за p,π-сопряжения связь
С-N укорачивается и становится
частично двоесвязанной, что
затрудняет вращение вокруг
С-N связи, создавая жёсткую,
плоскую структуру
пептидной группы.

Пептидный синтез
1 ст. Защита -NH2 1-ой аминокислоты
Ацилирование (SN) проводят хлорангидридами:
2 ст. Активация –СООН 1-ой аминокислоты

Пептидный синтез
3 ст. Защита –СООН 2-ой аминокислоты
4 ст. Образование пептидной связи
5 ст. Удаление защиты групп гидролизом

Организация белковых мол-л
1. Первичная структура белка - порядок чередования α-аминокислот
2. Вторичная структура белка –располож-е пептидной цепи в пространстве ввиде
α-спирали и β-складчатых листков