Элементарный химический состав белков

Элементарный химический состав белков
Белки, или протеины (от греч. протос – основной, первичный) занимают первое место по количеству и значению в клетке
Белки составляют 10–18%, т.е. половину сухого веса клетки.
В состав белков входят атомы С, Н, О, N, S, Р, иногда Fe, Сu, Zn.
Белки – это высокомолекулярные полимеры (макромолекулы)
Мономерами являются аминокислоты

Строение аминокислот
Аминогруппа –NH2 имеет основные свойства
Карбоксильная группа –СООН - кислотные свойства
Таким образом, аминокислоты – амфотерные соединения, совмещающие свойства кислоты и основания.
Аминокислот очень много (170)
НО: белки образуют только 20 так называемых золотых, или стандартных, аминокислот
8 незаменимыми 12 заменимых
т.к. не синтезируются в организмах
животных и человека
Именно сочетание этих 20 аминокислот и дает все многообразие белков.

+
+
n H2 O +
O
N
H
C
O
N
H
- C - N
O
H
Пептидная или амидная связь
A
A
F
N
G
G
S
T
S
D
K
Образование белковой молекулы

Уровни организации белковой молекулы
Первичной структурой белка называется полная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
A
N
G
G
S
T
S
D
K
Структура – нить, связь амидная
Вторичная структура белка представлена спиралью, в которую закручивается полипептидная цепь.
Структура – спираль, связь - водородная
Третичная структура белка представляет собой сложную трехмерную пространственную упаковку
Структура – глобула, связи - ионные, гидрофобные, дисульфидные

ДЕНА
Т
У
Р
А
Ц
И
я
Р
Е
Н
А
Т
У
Р
А
Ц
И
Я
Процесс разрушения структуры белка, сопровождающийся потерей активности, называется денатурацией. 4 – 1
Обратный денатурации процесс называется ренатурацией ( 1-4 )

Классификация белков
Простые белки (протеины– состоят только из аминокислот
(альбумины, глобулины, гистоны)
Сложные белки (протеиды) – состоят из глобулярных белков и небелкового материала (фосфопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды,
Классификация белков по функциям.
Структурные – входят в различные структуры клетки и организма.
Ферменты – являются биологическими катализаторами.
Гормоны – являются регуляторами биологических функций.
Транспортные – переносят различные вещества.
Защитные – обеспечивают иммунные реакции организма.
Сократительные – участвуют в сокращении мышечных волокон.
Запасные – служат резервными веществами клетки и организма.
Токсины – являются ядами, используемыми живыми существами в целях защиты

1. Есть белки растворимые (например, фибриноген) и нерастворимые (например, фибрин) в воде.
2. Есть белки очень устойчивые (например, кератин) и неустойчивые (например, фермент каталаза с легко изменяющейся структурой).
3. У белков встречается разнообразная форма молекул – от нитей (миозин – белок мышечных волокон) до шариков (гемоглобин) и т.д.
4. Все белки строго специфичны.
СПЕЦИФИЧНОСТЬ ЗАВИСИТ ОТ:
* от количества аминокислот
* от их расположения
* от конфигурации белковой молекулы
Свойства белков
!

Структурная (строительная). Белки входят в состав всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур.
Например; кератин. Из этого белка состоят волосы, шерсть, рога, копыта, верхний отмерший слой кожи. В более глубоких слоях кожи расположены прокладки из белков коллагена и эластина. Именно эти белки обеспечивают прочность и упругость кожи. Они же содержатся в связках, соединяющих мышцы с суставами и суставы между собой.
2. Ферментативная. Белки являются биологическими катализаторами. Например, пепсин, трипсин и др.
3. Двигательная. Особые сократительные белки участвуют во всех видах движения клетки и организма: образовании псевдоподий, мерцании ресничек и биении жгутиков у простейших, сокращении мышц у многоклеточных животных, движении листьев у растений и др. Так, сокращение мышц обеспечивают мышечные белки актин и миозин.
ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

4. Транспортная. В крови, в наружных клеточных мембранах, в цитоплазме и ядрах клеток есть различные транспортные белки. В крови имеются белки-транспортеры, которые узнают и связывают определенные гормоны и несут их к клеткам-мишеням. Известны белки, например гемоглобин и гемоцианин, переносящие кислород, и миоглобин, удерживающий кислород в мышцах.
5. Защитная. В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов, обладающих антигенными свойствами, лимфоциты крови образуют особые белки – антитела, способные связывать и обезвреживать их. В слюне и слезах содержится белок лизоцим – фермент, разрушающий клеточные стенки бактерий. Фибрин и тромбин способствуют остановке кровотечений.
6. Энергетическая (питательная). Белки можно расщепить, окислить и получить энергию, необходимую для жизни. Правда, это не очень выгодно: энергетическая ценность белков по сравнению с жирами невысока и составляет 17,6 кДж (4,1 ккал) энергии на 1 г белка. Обычно белки расходуются на энергетические нужды в крайних случаях, когда исчерпаны запасы жиров и углеводов.

7. Регуляторная. Многие (хотя далеко не все) гормоны являются белками – например все гормоны гипофиза, гипоталамуса, поджелудочной железы (инсулин, глюкагон) и др. Гормоны действуют на клетку, связываясь со специфическими рецепторами. Каждый рецептор узнает только один гормон.
8.Сигнальная (рецепторная). В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.
9. Запасающая. Благодаря белкам в организме могут откладываться в запас некоторые вещества. Яичный альбумин служит водозапасающим белком в яичном «белке», казеин молока является источником энергии, а белок ферритин удерживает железо в яичном желтке, селезенке и печени.
10. Токсическая. Некоторые белки являются токсинами: яд кобры содержит нейротоксин
! Белки многофункциональны, так как специфичны.